生物化学复习资料
第二章蛋白质化学
要点内容(译文)
多肽中的氨基酸通过肽键相连接。肽键是酰胺键，通过一个氨基酸的α—氨基和另一个氨基酸的α—羧基连接同时失去一分子的水而形成的。
一级结构是对多聚物共价主链的描述。因此，多肽中氨基酸的排序是它的一级结构。二级结构是指多肽主链原子的局部空间排列方式而不涉及侧链构象。α-螺旋和β-折叠是蛋白质中常见的二级结构。三级结构是多肽的三维空间构象。四级结构被定义为不同亚基之间的相互作用。
具有特异天然构象的蛋白质或核酸部分或全部地失去折叠被认为是变性。多肽或蛋白质因接触变性剂（如高温或去污剂），将失去它原来的天然构象，这种作用称为蛋白质的变性作用。
1、氨基酸同有机化学中的有机酸类有何关系？氨基酸的化学结构有何特点？
氨基酸是有机羧酸分子中α-碳原子中一个氢原子被氨基取代而生成的化合物，又称α-氨基酸。
氨基酸的化学结构有何特点：（1）两性电解质（具有酸性的—COOH基及碱性的—NH2基）（2）若R≠H，则具有不对称碳原子，因而是光活性物质，具有旋光性。（3）R基不同，构成不同的氨基酸。
2、自然界的氨基酸以哪些形式存在？
氨基酸在生物体内可以单独存在，但是更多的则是作为肽、蛋白质的组成部分。除甘氨酸外，氨基酸有D-型及L-型之分，蛋白质中存在的氨基酸大多为L-型。
3、甘氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸的结构与其他氨基酸常见氨基酸有何异同？
甘氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸的结构与其他氨基酸常见氨基酸相比较，其相同点是：具有酸性的—COOH基及碱性的—NH2基，为两性电解质
其不同点是：甘氨酸（氨基乙酸）不含手性碳原子的氨基酸，因此不具旋光性。
第二章蛋白质化学
要点内容(译文)
多肽中的氨基酸通过肽键相连接。肽键是酰胺键，通过一个氨基酸的α—氨基和另一个氨基酸的α—羧基连接同时失去一分子的水而形成的。
一级结构是对多聚物共价主链的描述。因此，多肽中氨基酸的排序是它的一级结构。二级结构是指多肽主链原子的局部空间排列方式而不涉及侧链构象。α-螺旋和β-折叠是蛋白质中常见的二级结构。三级结构是多肽的三维空间构象。四级结构被定义为不同亚基之间的相互作用。
具有特异天然构象的蛋白质或核酸部分或全部地失去折叠被认为是变性。多肽或蛋白质因接触变性剂（如高温或去污剂），将失去它原来的天然构象，这种作用称为蛋白质的变性作用。
1、氨基酸同有机化学中的有机酸类有何关系？氨基酸的化学结构有何特点？
氨基酸是有机羧酸分子中α-碳原子中一个氢原子被氨基取代而生成的化合物，又称α-氨基酸。
氨基酸的化学结构有何特点：（1）两性电解质（具有酸性的—COOH基及碱性的—NH2基）（2）若R≠H，则具有不对称碳原子，因而是光活性物质，具有旋光性。（3）R基不同，构成不同的氨基酸。
2、自然界的氨基酸以哪些形式存在？
氨基酸在生物体内可以单独存在，但是更多的则是作为肽、蛋白质的组成部分。除甘氨酸外，氨基酸有D-型及L-型之分，蛋白质中存在的氨基酸大多为L-型。
3、甘氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸的结构与其他氨基酸常见氨基酸有何异同？
甘氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸的结构与其他氨基酸常见氨基酸相比较，其相同点是：具有酸性的—COOH基及碱性的—NH2基，为两性电解质
其不同点是：甘氨酸（氨基乙酸）不含手性碳原子的氨基酸，因此不具旋光性。
OH
脯氨酸（吡咯啶-2-甲酸）没有自由的а-氨基，是一种а-亚氨基酸，可以看成是а-氨基酸的侧链取代了自身氨基上的一个氢原子而形成的杂环结构。
羟脯氨酸（4-羟基吡咯啶-2-甲酸）是脯氨酸经过羟化反应生成的，是一种不常见的蛋白质氨基酸，羟脯氨酸的羟基可形成额外的氢键，因羟基既是质子的供体，又可充当质子的受体。
4、什么叫两性离子？为什么和在什么环境下氨基酸才以两性离子形式存在？
两性离子：在一定的pH条件下，当一个分子中既含有正电荷又含有负电荷时被称为两性离子
由于氨基酸分子中具有酸性的—COOH基及碱性的—NH2基，当氨基酸处于等电点附近时，氨基酸分子中所含—NH2基以-NH3+形式存在，—COOH基以-COO-形式存在成为两性离子。
5、什么叫等电点？丙氨酸的等电点值与它的pK’1和pK’2数值有何关系？
当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI。
丙氨酸为中性氨基酸，其等电点是它的pK’1和pK’2的算术平均值：pI = (pK’1 + pK’2 )/2 = (2.3 + 9.7) /2 = 6.0
6、把一个aa结晶加入到PH7.0的纯水中，得到的是PH6.0的溶液，问此aa的PI值是大于或小于6.0？还是等于6.0？
此aa的PI值是小于6.0。
因为把一个aa结晶加入到PH7.0的纯水中，得到的是PH6.0的溶液，说明此aa在PH7.0的纯水中电离出H+，自己则变为负离子，为了得到两性离子（PI），则必须在PH6.0的溶液加入H+，故PI值必是小于6.0。
7、你用什么方法理解比较复杂的氨基酸的化学性质?为什么我们要学习氨基酸的这些性质?
由于氨基酸分子中具有酸性的—COOH基、碱性的—NH2基及R残基，氨基酸的化学性质主要上由上述三个基团参与的反应所决定的，故可从氨基酸的羧基具有一羧酸羧基的性质（如成盐、成酯、脱羧、酰氯化等）、氨基酸的氨基具有一级胺氨基的一切化学性质（如与HCl结合、脱氨、与HNO2作用等）、还有一部分则为氨基、羧基共同参加或氨基酸R残基参加的反应来氨基酸的化学性质。学习氨基酸的这些性质，我们可以更好地理解氨基酸的酸性、碱性及两性的性质，同时为氨基酸的合成、分析、检测、应用等提供理论基础。
8、构型与构象两个名词的意义是什么？它们的区别是什么？在什么地方该用构型？在什么地方该用构象？
构型是指在一个化合物分子中原子的空间排列，这种排列的改变会牵涉到共价键的形成和破坏，但与氢键无关，属于立体异构。
如aa的构型有两种，即D-型和L-型。
构象是指同一构型的化合物，由于分子中共价键的旋转所表现出来的原子或基团的不同的空间排布。构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也没有光学活性的变化，构象形式有无数种。
如蛋白质的-螺旋与β-折叠结构。
9、肽链的基本化学键是什么？在蛋白质分子中有哪些重要的化学键？它们的功用是什么？
链的的基本化学键是肽键（酰胺键）。
在蛋白质分子中有肽键、二硫键、酯键、氢键、离子键、范德华作用力、疏水作用、配位键等重要的化学作用力，它们的功用如下：肽键是肽链的基本化学键，一级结构的肽链是由肽键连接而成，但同一肽链中的不同部位有的还有二硫键、酯键的参与。
蛋白质分子的二级结构的构象要靠氢键来维持。
蛋白质分子的三、四级结构的构象主要由非共价键，包括氢键、离子键、范德华作用力、疏水作用等来维持。此外，金属蛋白质还含有配位键主要参与维持蛋白质分子三、四级结构的构象。
10、螺旋肽链的左旋、右旋如何区别？平行β-折叠结构与反平行β-折叠结构是如何形成及如何区别的？
螺旋肽链的左旋、右旋的区别：右手螺旋是指从C末端为起始点围绕螺旋中心向右盘旋的肽链 ；左手螺旋是指从C末端为起始点围绕螺旋中心向左盘旋的肽链。
β-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。β—折叠有两种类型：
一种为平行式，即相邻两条肽链的方向相同，所有肽链的N-端都在同一边，氢键不平行。另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反,但氢键近于平行。
11、如何从血红蛋白的结构解释它的呼吸功能？试写出DPG的结构式？
血红蛋白是脊椎动物红细胞主要组成部分，它的主要功能是运输氧和二氧化碳。血红蛋白有4个亚基（2条α链和2条β链），每个亚基中含有1个血红素辅基。血红素Fe原子的第六配价键可以与不同的分子结合：有氧存在时，能够与氧结合形成氧合血红蛋白(HbO2) 无氧时为去氧血红蛋白(Hb)。
4个亚基是通过盐桥（键）及氢键作用联接起来的。由于多个盐桥的存在，使整个血红蛋白分子的结构绷得相当紧密，不易与氧分子结合。但当氧与血红蛋白分子中的1个亚基的血红素的铁（Fe2+）结合后，产生别构作用，其四级结构将发生相当剧烈的变化，导致亚基间的盐桥断裂，从而使原来结合紧密的血红蛋白分子变得松散，易与氧结合。
血红蛋白有两种可以互变的构象：与O2亲和力低不易与O2结合的紧密型（T型）和与O2亲和力高容易与O2结合的松弛型(R型)。HbO2的形成和离解受氧的分压和pH等因素的影响，氧的分压和pH较高时，有利于血红蛋白与氧的结合，反之，则有利于离解。
DPG（2，3 – 二磷酸甘油酸）CH2O（PO3H2）CHO（PO3H2）COOH
12、蛋白质的二级结构与三级结构的区别在什么地方？
蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式，从而形成有规律的构象。
三级结构是描述带有二级结构的肽链，如何进一步通过氨基酸残基的R基团的相互作用，产生三维空间结构等 。
两者之间的区别如下：二级结构是蛋白质分子中多肽链的主链构象的结构单元，不涉及氨基酸残基的侧链构象。维系二级结构的力是氢键。而三级结构是在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团的相互作用，并在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构，或者说三级结构是指多肽链中所有原子的排布。维系三级结构的力有疏水作用（疏水效应）、氢键、范德华力、盐键（静电作用力）等。尤其是疏水作用，在蛋白质三级结构中起着重要作用。
13夏天鲜牛奶如果不煮沸，放置在室温下，就变成酸味，同时有白色的絮状出现或沉淀，这是什么缘故？
夏天鲜牛奶如果不煮沸，放置在室温下，就变成酸味，这是由于微生物的作用使牛奶中的蛋白质分子处于等电点附近,就会有白色的絮状物或沉淀出现。
14、什么是Pr的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？
天然蛋白质受物理或化学因素的影响，分子内部原有的高度规则性的空间排列（构象）发生变化，致使其原有性质和功能发生部分或全部丧失，这种作用称Pr的变性作用。
引起蛋白质变性的因素有物理因素如热、紫外线照射、高压和表面张力等；化学因素如有机溶剂、脲、胍、酸、碱等。
15、蛋白质的别构与变性在本质上的区别是什么？
含亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余亚基和整个分子构象、性质和功能发生改变的作用称别构作用。因别构产生的效应称别构效应。某些物理或化学因素，能够破坏蛋白质的结构状态（改变空间排布），引起蛋白质理化性质改变并导致其生理活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。
从蛋白质的别构与变性的概念可知，两者的本质区别地在于蛋白质的别构是一个亚基的构象改变而引起其余亚基和整个分子构象、性质和功能发生改变的作用，但不会丧失其生理活性。而变性一般会引起蛋白质理化性质改变并导致其生理活性丧失。
16、为什么提取酶和蛋白质激素时多采用盐析法而且常用丙酮脱水（将制品制成所谓的丙酮粉）？
酶和蛋白质激素是需具有活性才有生物学意义，因此提取酶和蛋白质激素时必须专考虑保持其活性，蛋白质溶液是一种胶体溶液加入高度的中性盐后（盐析法）可以吸去胶体粒子外层的水，也可中和胶体粒子的带电性，从而使蛋白质沉淀，在使用这种方法的沉淀过程中，由于处在温和条件下，结构和性质都没有发生变化，在适当的条件下，可以重新溶解形成溶液，所以这种沉淀又称为非变性沉淀（可逆沉淀）。同时低温时，用丙酮脱水（将制品制成所谓的丙酮粉），也可以保持其原有的生物活性。
17、使蛋白质沉淀的因素各有优缺点，根据什么原则选用沉淀剂？
使蛋白质沉淀的目的有两个：一是为了制备有生物活性蛋白质制剂，二是为了去掉某些蛋白质。可根据以上两个目的选用沉淀剂（或方法），若制备有生物活性蛋白质时，可采用等电点沉淀法、盐析法和有机溶剂沉淀法等；若不需保持生物活性时，可采用加热沉淀、强酸碱沉淀、重金属盐沉淀和生物碱沉淀等。
18、从理论上和应用上说明蛋白质的重要性
理论上的重要性：
（1）蛋白质有多种生理功能:催化（酶）调节（调节Pr，例胰岛素）转运（转运Pr ，例：血红Pr、膜转运Pr ）贮存氨基酸（用作有机体及其胚胎或幼体生长发育的原料）运动（ 引起肌肉收缩等，例：肌动Pr和肌球Pr）结构成分（结构Pr，例：胶原Pr）支架作用（支架Pr，含有多个不同的组件，在它上面可以装配成一个多Pr复合体）防御和进攻（参与免疫反应等） 异常功能（例：甜Pr、节肢弹性Pr等）
（2）蛋白质与生命起源有关经过长期的科学研究，有理由相信原始生物是由蛋白质、核酸和其他有机物（如糖及脂等）组成的蛋白体（原始单细胞生物）。再经亿万年的演化，逐步发展成为近代的微生物、动植物和人类。
应用上的重要性：
（1）防病治病中的应用 人类必须认识各种蛋白质的特性，才能利用其对人类有益的功能而防病治病；（2）在科学实验和研究中的应用 如在分子生物学研究中，蛋白质的结构和功能的研究都是极其重要的内容。
Summary总结(译文)
蛋白质是由20种氨基酸通过肽键连接而成。蛋白质的共价结构称为它的一级结构。二级结构是多肽链本身的局部的空间排列方式，并不涉及侧链构象。α-螺旋和β-折叠是最常见的蛋白质二级结构。三级结构指的是多肽的三维结构，会有很多非共价作用，像氢键、疏水作用、静电作用和范德华力来稳定蛋白质构象。有一种特殊蛋白——分子伴侣蛋白，有助于促进蛋白质正确的折叠，四级结构被称为不同亚基间的互相作用。所以，只有多于1条多肽链的蛋白质才有四级结构。
蛋白质的潜在功能由它的一级结构决定。因此说明了为何相似功能的蛋白质有相似的(氨基酸)序列。蛋白质的生物活性和特性依赖思于它的高级结构。任何能破坏非共价作用的去污剂和有机溶剂都能使蛋白质变性，从而影响它的生物活性。
第三章核酸化学
要点内容(译文)
DNA是脱氧核糖核苷酸通过磷酸二酯键相连接而成的生物高聚物。DNA的一级结构是核苷酸的排列顺序，它的二级结构是一个右手双螺旋。一个DNA分子是由通过氢键结合在一起的两条互相缠绕于一根轴的反向平行链所组成的。氢键是由A和T或G和C互补碱基对之间形成的。
RNA也是一种生物高聚物，它区别于DNA的是RNA是由核糖核苷酸组成的且通常以单链形式存在。自然界有三种RNA：mRNA、tRNA和rRNA。
一个双链DNA分子在高温下会变性，当使之变性的条件移除后，被分开的单链的DNA分子可复性。
核酸像蛋白质一样是一种生物大分子，自然界中有二类核酸：脱氧核糖核苷酸和核糖核苷酸。DNA存在细胞核、线粒体中，携带了决定细胞和个体基因信息，RNA存在于细胞核、线粒体和细胞质中，根据从DNA转录的基因信息参与多肽和蛋白质的生物合成。
1、试写出cCMP、GTP、UDP和UDPG的结构式。
（1）cCMP (3’,5’- 环腺嘌呤核苷一磷酸)
（2）GTP (鸟嘌呤核糖核苷三磷酸)
（3）UDP (尿嘧啶核糖核苷二磷酸)
（4）UDPG (尿嘧啶核糖核苷二磷酸葡萄糖)a
脯氨酸（吡咯啶-2-甲酸）没有自由的а-氨基，是一种а-亚氨基酸，可以看成是а-氨基酸的侧链取代了自身氨基上的一个氢原子而形成的杂环结构。
羟脯氨酸（4-羟基吡咯啶-2-甲酸）是脯氨酸经过羟化反应生成的，是一种不常见的蛋白质氨基酸，羟脯氨酸的羟基可形成额外的氢键，因羟基既是质子的供体，又可充当质子的受体。
4、什么叫两性离子？为什么和在什么环境下氨基酸才以两性离子形式存在？
两性离子：在一定的pH条件下，当一个分子中既含有正电荷又含有负电荷时被称为两性离子
由于氨基酸分子中具有酸性的—COOH基及碱性的—NH2基，当氨基酸处于等电点附近时，氨基酸分子中所含—NH2基以-NH3+形式存在，—COOH基以-COO-形式存在成为两性离子。
5、什么叫等电点？丙氨酸的等电点值与它的pK’1和pK’2数值有何关系？
当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI。
丙氨酸为中性氨基酸，其等电点是它的pK’1和pK’2的算术平均值：pI = (pK’1 + pK’2 )/2 = (2.3 + 9.7) /2 = 6.0
6、把一个aa结晶加入到PH7.0的纯水中，得到的是PH6.0的溶液，问此aa的PI值是大于或小于6.0？还是等于6.0？
此aa的PI值是小于6.0。
因为把一个aa结晶加入到PH7.0的纯水中，得到的是PH6.0的溶液，说明此aa在PH7.0的纯水中电离出H+，自己则变为负离子，为了得到两性离子（PI），则必须在PH6.0的溶液加入H+，故PI值必是小于6.0。
7、你用什么方法理解比较复杂的氨基酸的化学性质?为什么我们要学习氨基酸的这些性质?
由于氨基酸分子中具有酸性的—COOH基、碱性的—NH2基及R残基，氨基酸的化学性质主要上由上述三个基团参与的反应所决定的，故可从氨基酸的羧基具有一羧酸羧基的性质（如成盐、成酯、脱羧、酰氯化等）、氨基酸的氨基具有一级胺氨基的一切化学性质（如与HCl结合、脱氨、与HNO2作用等）、还有一部分则为氨基、羧基共同参加或氨基酸R残基参加的反应来氨基酸的化学性质。学习氨基酸的这些性质，我们可以更好地理解氨基酸的酸性、碱性及两性的性质，同时为氨基酸的合成、分析、检测、应用等提供理论基础。
8、构型与构象两个名词的意义是什么？它们的区别是什么？在什么地方该用构型？在什么地方该用构象？
构型是指在一个化合物分子中原子的空间排列，这种排列的改变会牵涉到共价键的形成和破坏，但与氢键无关，属于立体异构。
如aa的构型有两种，即D-型和L-型。
构象是指同一构型的化合物，由于分子中共价键的旋转所表现出来的原子或基团的不同的空间排布。构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也没有光学活性的变化，构象形式有无数种。
如蛋白质的-螺旋与β-折叠结构。
9、肽链的基本化学键是什么？在蛋白质分子中有哪些重要的化学键？它们的功用是什么？
链的的基本化学键是肽键（酰胺键）。
在蛋白质分子中有肽键、二硫键、酯键、氢键、离子键、范德华作用力、疏水作用、配位键等重要的化学作用力，它们的功用如下：肽键是肽链的基本化学键，一级结构的肽链是由肽键连接而成，但同一肽链中的不同部位有的还有二硫键、酯键的参与。
蛋白质分子的二级结构的构象要靠氢键来维持。
蛋白质分子的三、四级结构的构象主要由非共价键，包括氢键、离子键、范德华作用力、疏水作用等来维持。此外，金属蛋白质还含有配位键主要参与维持蛋白质分子三、四级结构的构象。
10、螺旋肽链的左旋、右旋如何区别？平行β-折叠结构与反平行β-折叠结构是如何形成及如何区别的？
螺旋肽链的左旋、右旋的区别：右手螺旋是指从C末端为起始点围绕螺旋中心向右盘旋的肽链 ；左手螺旋是指从C末端为起始点围绕螺旋中心向左盘旋的肽链。
β-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。β—折叠有两种类型：
一种为平行式，即相邻两条肽链的方向相同，所有肽链的N-端都在同一边，氢键不平行。另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反,但氢键近于平行。
11、如何从血红蛋白的结构解释它的呼吸功能？试写出DPG的结构式？
血红蛋白是脊椎动物红细胞主要组成部分，它的主要功能是运输氧和二氧化碳。血红蛋白有4个亚基（2条α链和2条β链），每个亚基中含有1个血红素辅基。血红素Fe原子的第六配价键可以与不同的分子结合：有氧存在时，能够与氧结合形成氧合血红蛋白(HbO2) 无氧时为去氧血红蛋白(Hb)。
4个亚基是通过盐桥（键）及氢键作用联接起来的。由于多个盐桥的存在，使整个血红蛋白分子的结构绷得相当紧密，不易与氧分子结合。但当氧与血红蛋白分子中的1个亚基的血红素的铁（Fe2+）结合后，产生别构作用，其四级结构将发生相当剧烈的变化，导致亚基间的盐桥断裂，从而使原来结合紧密的血红蛋白分子变得松散，易与氧结合。
血红蛋白有两种可以互变的构象：与O2亲和力低不易与O2结合的紧密型（T型）和与O2亲和力高容易与O2结合的松弛型(R型)。HbO2的形成和离解受氧的分压和pH等因素的影响，氧的分压和pH较高时，有利于血红蛋白与氧的结合，反之，则有利于离解。
DPG（2，3 – 二磷酸甘油酸）CH2O（PO3H2）CHO（PO3H2）COOH
12、蛋白质的二级结构与三级结构的区别在什么地方？
蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式，从而形成有规律的构象。
三级结构是描述带有二级结构的肽链，如何进一步通过氨基酸残基的R基团的相互作用，产生三维空间结构等 。
两者之间的区别如下：二级结构是蛋白质分子中多肽链的主链构象的结构单元，不涉及氨基酸残基的侧链构象。维系二级结构的力是氢键。而三级结构是在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团的相互作用，并在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构，或者说三级结构是指多肽链中所有原子的排布。维系三级结构的力有疏水作用（疏水效应）、氢键、范德华力、盐键（静电作用力）等。尤其是疏水作用，在蛋白质三级结构中起着重要作用。
13夏天鲜牛奶如果不煮沸，放置在室温下，就变成酸味，同时有白色的絮状出现或沉淀，这是什么缘故？
夏天鲜牛奶如果不煮沸，放置在室温下，就变成酸味，这是由于微生物的作用使牛奶中的蛋白质分子处于等电点附近,就会有白色的絮状物或沉淀出现。
14、什么是Pr的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？
天然蛋白质受物理或化学因素的影响，分子内部原有的高度规则性的空间排列（构象）发生变化，致使其原有性质和功能发生部分或全部丧失，这种作用称Pr的变性作用。
引起蛋白质变性的因素有物理因素如热、紫外线照射、高压和表面张力等；化学因素如有机溶剂、脲、胍、酸、碱等。
15、蛋白质的别构与变性在本质上的区别是什么？
含亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余亚基和整个分子构象、性质和功能发生改变的作用称别构作用。因别构产生的效应称别构效应。某些物理或化学因素，能够破坏蛋白质的结构状态（改变空间排布），引起蛋白质理化性质改变并导致其生理活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。
从蛋白质的别构与变性的概念可知，两者的本质区别地在于蛋白质的别构是一个亚基的构象改变而引起其余亚基和整个分子构象、性质和功能发生改变的作用，但不会丧失其生理活性。而变性一般会引起蛋白质理化性质改变并导致其生理活性丧失。
16、为什么提取酶和蛋白质激素时多采用盐析法而且常用丙酮脱水（将制品制成所谓的丙酮粉）？
酶和蛋白质激素是需具有活性才有生物学意义，因此提取酶和蛋白质激素时必须专考虑保持其活性，蛋白质溶液是一种胶体溶液加入高度的中性盐后（盐析法）可以吸去胶体粒子外层的水，也可中和胶体粒子的带电性，从而使蛋白质沉淀，在使用这种方法的沉淀过程中，由于处在温和条件下，结构和性质都没有发生变化，在适当的条件下，可以重新溶解形成溶液，所以这种沉淀又称为非变性沉淀（可逆沉淀）。同时低温时，用丙酮脱水（将制品制成所谓的丙酮粉），也可以保持其原有的生物活性。
17、使蛋白质沉淀的因素各有优缺点，根据什么原则选用沉淀剂？
使蛋白质沉淀的目的有两个：一是为了制备有生物活性蛋白质制剂，二是为了去掉某些蛋白质。可根据以上两个目的选用沉淀剂（或方法），若制备有生物活性蛋白质时，可采用等电点沉淀法、盐析法和有机溶剂沉淀法等；若不需保持生物活性时，可采用加热沉淀、强酸碱沉淀、重金属盐沉淀和生物碱沉淀等。
18、从理论上和应用上说明蛋白质的重要性
理论上的重要性：
（1）蛋白质有多种生理功能:催化（酶）调节（调节Pr，例胰岛素）转运（转运Pr ，例：血红Pr、膜转运Pr ）贮存氨基酸（用作有机体及其胚胎或幼体生长发育的原料）运动（ 引起肌肉收缩等，例：肌动Pr和肌球Pr）结构成分（结构Pr，例：胶原Pr）支架作用（支架Pr，含有多个不同的组件，在它上面可以装配成一个多Pr复合体）防御和进攻（参与免疫反应等） 异常功能（例：甜Pr、节肢弹性Pr等）
（2）蛋白质与生命起源有关经过长期的科学研究，有理由相信原始生物是由蛋白质、核酸和其他有机物（如糖及脂等）组成的蛋白体（原始单细胞生物）。再经亿万年的演化，逐步发展成为近代的微生物、动植物和人类。
应用上的重要性：
（1）防病治病中的应用 人类必须认识各种蛋白质的特性，才能利用其对人类有益的功能而防病治病；（2）在科学实验和研究中的应用 如在分子生物学研究中，蛋白质的结构和功能的研究都是极其重要的内容。
Summary总结(译文)
蛋白质是由20种氨基酸通过肽键连接而成。蛋白质的共价结构称为它的一级结构。二级结构是多肽链本身的局部的空间排列方式，并不涉及侧链构象。α-螺旋和β-折叠是最常见的蛋白质二级结构。三级结构指的是多肽的三维结构，会有很多非共价作用，像氢键、疏水作用、静电作用和范德华力来稳定蛋白质构象。有一种特殊蛋白——分子伴侣蛋白，有助于促进蛋白质正确的折叠，四级结构被称为不同亚基间的互相作用。所以，只有多于1条多肽链的蛋白质才有四级结构。
蛋白质的潜在功能由它的一级结构决定。因此说明了为何相似功能的蛋白质有相似的(氨基酸)序列。蛋白质的生物活性和特性依赖思于它的高级结构。任何能破坏非共价作用的去污剂和有机溶剂都能使蛋白质变性，从而影响它的生物活性。
第三章核酸化学
要点内容(译文)
DNA是脱氧核糖核苷酸通过磷酸二酯键相连接而成的生物高聚物。DNA的一级结构是核苷酸的排列顺序，它的二级结构是一个右手双螺旋。一个DNA分子是由通过氢键结合在一起的两条互相缠绕于一根轴的反向平行链所组成的。氢键是由A和T或G和C互补碱基对之间形成的。
RNA也是一种生物高聚物，它区别于DNA的是RNA是由核糖核苷酸组成的且通常以单链形式存在。自然界有三种RNA：mRNA、tRNA和rRNA。
一个双链DNA分子在高温下会变性，当使之变性的条件移除后，被分开的单链的DNA分子可复性。
核酸像蛋白质一样是一种生物大分子，自然界中有二类核酸：脱氧核糖核苷酸和核糖核苷酸。DNA存在细胞核、线粒体中，携带了决定细胞和个体基因信息，RNA存在于细胞核、线粒体和细胞质中，根据从DNA转录的基因信息参与多肽和蛋白质的生物合成。
1、试写出cCMP、GTP、UDP和UDPG的结构式。
（1）cCMP (3’,5’- 环腺嘌呤核苷一磷酸)
（2）GTP (鸟嘌呤核糖核苷三磷酸)
（3）UDP (尿嘧啶核糖核苷二磷酸)
（4）UDPG (尿嘧啶核糖核苷二磷酸葡萄糖)a
2. RNA与DNA所含的核苷酸有何区别？嘌呤核与嘧啶核的标号是如何如何标记的？
两类核酸组成的基本成分比较表 DNA RNA嘌呤碱 腺嘌呤（A）
鸟嘌呤（G） 腺嘌呤（A）
鸟嘌呤（G）嘧啶碱 胞嘧啶（C）
胸腺嘧啶（T） 胞嘧啶（C）
尿嘧啶（U）戊糖 磷酸 磷酸 磷酸嘌呤核、嘧啶核及戊糖的标号标记如上：
2、试列表说明右手螺旋DNA（B-DNA）与左手螺旋DNA（Z-DNA）的主要区别
右手螺旋DNA（B-DNA）与左手螺旋DNA（Z-DNA）的比较
项目 B-DNA Z-DNA
外形 适中 细长
螺旋方向 右手 左手
螺旋直径 2nm 1.8nm
碱基轴升 0.34nm 0.37nm
螺距 3.4nm 4.46nm
每圈碱基数 10 12
轴心与碱基对的关系 穿过碱基对 不穿过碱基对
碱基倾斜角 0°（或1°） 9°
大沟 很宽、较深 平坦
小沟 狭、深 较狭、很深
糖环折叠 C- 2′外露 C- 3′外露
糖苷键构象 嘧啶、嘌呤都反式 嘧啶反式，嘌呤顺式
3、DNA与RNA在结构上的主要区别是什么？
项目 DNA RNA
一级结构 由脱氧核糖核苷酸聚合而成DNA的分子量一般为106-109 由核糖核苷酸聚合而成
RNA分子量比DNA小得多
约为104-106
二级结构 为双螺旋结构，两条DNA链的碱基的相互结合具有严格的配对（碱基互补）规律 RNA是单链分子，不遵守碱基种类的数量比例关系，RNA分子中，部分区域也能形成双螺旋结构，不能形成双螺旋的部分，则形成突环。例tRNA的二级结构都呈” 三叶草”形状
三级结构 双螺旋链的进一步扭曲或再次螺旋就构成了DNA的三级结构。超螺旋、双链环形、线团状等是常见的DNA三级结构的分子构象的例子。 目前已知的tRNA的三级结构均为倒L型，rRNA、mRNA的三级结构目前尚不完全清楚
四级结构 DNA与蛋白质复合物的结构可认为是其四级结构。基因组DNA与蛋白质结合形成染色体 核糖体可以认为是rRNA的四级结构
5、RNA有几类，它们的区别是什么？
mRNA (信使RNA)：约占总RNA的5%。
它的功能是将DNA的遗传信息传递到蛋白质合成基地—核糖核蛋白体。不同细胞的mRNA的链长和分子量差异很大。
tRNA (转移RNA)：约占总RNA的10-15%。
它在蛋白质生物合成中起翻译氨基酸信息，并将相应的氨基酸转运到核糖核蛋白体的作用。
已知每一个氨基酸至少有一个相应的tRNA。
tRNA分子的大小很相似，链长一般在73-93个核苷酸之间，其M=25000左右 。
rRNA (核糖体RNA)：约占全部RNA的80%，是核糖核蛋白体的主要组成部分。因核糖体是Pr生物合成的基地，故rRNA的功能是与蛋白质生物合成相关。
6、什么是核酸的碱基配对规律？
是指两条DNA链的碱基的相互结合具有严格的配对规律。即腺嘌呤（A）与胸腺嘧啶（T）结合，鸟嘌呤（G）与胞嘧啶（C）结合。且在DNA分子中，嘌呤碱基的总数与嘧啶碱基的总数相等。
7、细胞的核酸有哪几类？最初是如何发现的？核酸的基本组分和结构是什么？怎样知道DNA是双螺旋结构？而RNA是单链多核苷酸？
（1）核酸分为两大类：脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）
（2）早在1868年，瑞士青年科学家F.Miescher从外科绷带的脓细胞核中分离得到一种酸性物质，即现在被称为核酸的物质。
（3）核酸是一种线性多聚核苷酸，它的基本结构单元是核苷酸。核苷酸本身由核苷和磷酸组成,而核苷则由戊糖和碱基形成。DNA基本结构是双螺旋结构，而RNA是单链结构。
（4）根据DNA已知的化学结构、DNA的碱基组成的分析资料、DNA结晶的X-衍射图谱和分子模型，J. Watson和F. Crick 提出了著名的DNA双螺旋结构模型。
根据RNA的某些理化性质和X-射线衍射分析，证明大多数RNA是一条单链，但部分区域也能形成双螺旋结构，不能形成双螺旋的部分，则形成突环。这种结构可以形象地称为“发夹型”结构。
8、什么是遗传信息、遗传密码子和反密码子？什么叫遗传中心法则？通过什么机制DNA的遗传信息可传给mRNA？mRNA又传递给蛋白质？
（1）遗传信息是由DNA分子中的4种碱基（代表4种核苷酸的A、T、C、G）以特定的顺序排成3个一组的三联体代表的。这种代表遗传信息的三联体称为遗传密码子。反密码子是tRNA上能识别mRNA上密码子的机构，它是由各种tRNA自身结构上的特殊碱基三联体所组成。
（2）生物的遗传信息从 DNA传递给mRNA的过程称为转录。根据mRNA链上的遗传信息合成蛋白质的过程，被称为翻译和表达。1958年Crick将生物遗传信息的这种传递方式称为遗传中心法则。
（3）DNA通过转录的机制将遗传信息传递给mRNA，mRNA又以翻译机制传递给蛋白质。
9、RNA有多少种?它的作用和作用机制是什么?
tRNA的种类很多,分子大小也不一样,组成蛋白质的20种氨基酸,每种至少有一个相应的tRNA，故tRNA至少有20多种（目前已知的约有50种）。
tRNA的作用是在蛋白质的合成中将遗传密码转译成相应的氨基酸，并将它的对象氨基酸携带到合成蛋白质的“工厂”-----核糖体，按照mRNA的密码序列“图纸”装成多肽。
tRNA的作用机制是依靠氨基酰-tRNA合成酶的促合来识别它的对象氨基酸，并与之结合，然后将结合的氨基酸携带到核糖体，并通过反密码子识别mRNA上相应的遗传密码将携带的氨基酸安置在特定的位置。
右手螺旋DNA（B-DNA）与左手螺旋DNA（Z-DNA）的比较
项目 B-DNA Z-DNA
外形 适中 细长
螺旋方向 右手 左手
螺旋直径 2nm 1.8nm
碱基轴升 0.34nm 0.37nm
螺距 3.4nm 4.46nm
每圈碱基数 10 12
轴心与碱基对的关系 穿过碱基对 不穿过碱基对
碱基倾斜角 0°（或1°） 9°
大沟 很宽、较深 平坦
小沟 狭、深 较狭、很深
糖环折叠 C- 2′外露 C- 3′外露
糖苷键构象 嘧啶、嘌呤都反式 嘧啶反式，嘌呤顺式
3、DNA与RNA在结构上的主要区别是什么？
项目 DNA RNA
一级结构 由脱氧核糖核苷酸聚合而成DNA的分子量一般为106-109 由核糖核苷酸聚合而成
RNA分子量比DNA小得多
约为104-106
二级结构 为双螺旋结构，两条DNA链的碱基的相互结合具有严格的配对（碱基互补）规律 RNA是单链分子，不遵守碱基种类的数量比例关系，RNA分子中，部分区域也能形成双螺旋结构，不能形成双螺旋的部分，则形成突环。例tRNA的二级结构都呈” 三叶草”形状
三级结构 双螺旋链的进一步扭曲或再次螺旋就构成了DNA的三级结构。超螺旋、双链环形、线团状等是常见的DNA三级结构的分子构象的例子。 目前已知的tRNA的三级结构均为倒L型，rRNA、mRNA的三级结构目前尚不完全清楚
四级结构 DNA与蛋白质复合物的结构可认为是其四级结构。基因组DNA与蛋白质结合形成染色体 核糖体可以认为是rRNA的四级结构
5、RNA有几类，它们的区别是什么？
mRNA (信使RNA)：约占总RNA的5%。
它的功能是将DNA的遗传信息传递到蛋白质合成基地—核糖核蛋白体。不同细胞的mRNA的链长和分子量差异很大。
tRNA (转移RNA)：约占总RNA的10-15%。
它在蛋白质生物合成中起翻译氨基酸信息，并将相应的氨基酸转运到核糖核蛋白体的作用。
已知每一个氨基酸至少有一个相应的tRNA。
tRNA分子的大小很相似，链长一般在73-93个核苷酸之间，其M=25000左右 。
rRNA (核糖体RNA)：约占全部RNA的80%，是核糖核蛋白体的主要组成部分。因核糖体是Pr生物合成的基地，故rRNA的功能是与蛋白质生物合成相关。
6、什么是核酸的碱基配对规律？
是指两条DNA链的碱基的相互结合具有严格的配对规律。即腺嘌呤（A）与胸腺嘧啶（T）结合，鸟嘌呤（G）与胞嘧啶（C）结合。且在DNA分子中，嘌呤碱基的总数与嘧啶碱基的总数相等。
7、细胞的核酸有哪几类？最初是如何发现的？核酸的基本组分和结构是什么？怎样知道DNA是双螺旋结构？而RNA是单链多核苷酸？
（1）核酸分为两大类：脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）
（2）早在1868年，瑞士青年科学家F.Miescher从外科绷带的脓细胞核中分离得到一种酸性物质，即现在被称为核酸的物质。
（3）核酸是一种线性多聚核苷酸，它的基本结构单元是核苷酸。核苷酸本身由核苷和磷酸组成,而核苷则由戊糖和碱基形成。DNA基本结构是双螺旋结构，而RNA是单链结构。
（4）根据DNA已知的化学结构、DNA的碱基组成的分析资料、DNA结晶的X-衍射图谱和分子模型，J. Watson和F. Crick 提出了著名的DNA双螺旋结构模型。
根据RNA的某些理化性质和X-射线衍射分析，证明大多数RNA是一条单链，但部分区域也能形成双螺旋结构，不能形成双螺旋的部分，则形成突环。这种结构可以形象地称为“发夹型”结构。
8、什么是遗传信息、遗传密码子和反密码子？什么叫遗传中心法则？通过什么机制DNA的遗传信息可传给mRNA？mRNA又传递给蛋白质？
（1）遗传信息是由DNA分子中的4种碱基（代表4种核苷酸的A、T、C、G）以特定的顺序排成3个一组的三联体代表的。这种代表遗传信息的三联体称为遗传密码子。反密码子是tRNA上能识别mRNA上密码子的机构，它是由各种tRNA自身结构上的特殊碱基三联体所组成。
（2）生物的遗传信息从 DNA传递给mRNA的过程称为转录。根据mRNA链上的遗传信息合成蛋白质的过程，被称为翻译和表达。1958年Crick将生物遗传信息的这种传递方式称为遗传中心法则。
（3）DNA通过转录的机制将遗传信息传递给mRNA，mRNA又以翻译机制传递给蛋白质。
9、RNA有多少种?它的作用和作用机制是什么?
tRNA的种类很多,分子大小也不一样,组成蛋白质的20种氨基酸,每种至少有一个相应的tRNA，故tRNA至少有20多种（目前已知的约有50种）。
tRNA的作用是在蛋白质的合成中将遗传密码转译成相应的氨基酸，并将它的对象氨基酸携带到合成蛋白质的“工厂”-----核糖体，按照mRNA的密码序列“图纸”装成多肽。
tRNA的作用机制是依靠氨基酰-tRNA合成酶的促合来识别它的对象氨基酸，并与之结合，然后将结合的氨基酸携带到核糖体，并通过反密码子识别mRNA上相应的遗传密码将携带的氨基酸安置在特定的位置。
10、什么遗传工程？试举几个例子说明这门科学的重要性。
遗传工程又称基因工程，简单地说，就是用人工的方法重组DNA（即改组基因），从而培育新型生物品种的技术。
例如：将一个具有杀虫效果的基因转移到棉花、水稻等农作物种中，这些转基因作物就有了抗虫能力，因此基因工程被应用到农业领域；
要是把抗虫基因转移到杨树、松树等树木中，基因工程就被应用到林业领域；
要是把生物激素基因转移到动物中去，这就与渔业和畜牧业有关了；
又如人胰岛素生产“工程菌”的获得（1980年在美国获得成功），利用微生物来生产药物，那么基因工程就可以应用到医学领域。
从上可知，基因工程应用范围将是十分广泛的，是一门对人们的生活产生十分深远影响的重要的科学。
11、在PH7.0， 0.165mol/L Nacl条件下，测得某-DNA样品的Tm为89.30C，求出四种碱基百分组成。
（G+C）%=(Tm-69.3)×2.44%=(89.3-69.3)×2.44%=20×2.44=48.8%
故(A+T)%=100%-48.8%=51.2%;又A=T=25.6%,G=C=24.4%。
12、简述DNA双螺旋的结构特点。
（1）两条反向的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕，习惯上以3，→5，为正向，两条链均为右手螺旋。
（2）每条链的骨架是由戊糖和磷酸组成的，内侧为碱基。碱基平面与纵轴垂直，糖环的平面则与纵轴平行。双螺旋结构上有二条螺形凹沟，有大沟与小沟之分。
（3）双螺旋的平均直径为2nm，沿中心轴每旋转一周有10个核苷酸，每旋转一周的高度（螺距）为3.4nm.
（4）两条核苷酸链依靠彼此碱基之间形成的氢键相连而结合在一起.四种碱基(A、T、C、G)相互形成氢键是符合碱基互补原则的。
13、mRNA 、tRNA、rRNA各自在遗传信息传递上的功用如何？
mRNA实际上是DNA的转录本，mRNA 是DNA的，携带有合成蛋白质的全部信息。蛋白质的生物合成实际上是以mRNA作为模板进行的。
tRNA在氨基酰-tRNA 合成酶的帮助下，能够识别相应的氨基酸，并通过tRNA氨基酸臂的 3'-OH 与氨基酸的羧基形成活化酯－氨基酰-tRNA；氨基酰-tRNA通过反密码臂上的三联体反密码子识别mRNA上相应的遗传密码，并将所携带的氨基酸按mRNA遗传密码的顺序安置在特定的位置，最后在核糖体中合成肽链。
rRNA是核糖体的主要组成部分，是蛋白质生物合成的场所。
14、简述tRNA二级结构的组成特点及其每一部分的功能。
tRNA的二级结构都呈” 三叶草” 形状，在结构上具有某些共同之处，一般可将其分为五区四环：包括氨基酸接受区、反密码区、二氢尿嘧啶区、TφC区和可变区。
氨基酸接受区：包含有tRNA的3’-末端和5’-末端， 3’-末端的最后3个核苷酸残基都是CCA，A为核苷。氨基酸可与其成酯，该区在蛋白质合成中起携带氨基酸的作用。
反密码区：与氨基酸接受区相对的一般含有7个核苷酸残基的区域，其中正中的3个核苷酸残基称为反密码子，用于识别密码子。
二氢尿嘧啶区（D环）：该区含有二氢尿嘧啶。它可能与氨基酰tRNA合成酶的结合有关.
TφC区：该区与二氢尿嘧啶区相对， 假尿嘧啶核苷—胸腺嘧啶核糖核苷环(TφC)由7个核苷酸组成，通过由5对碱基组成的双螺旋区(TφC臂)与tRNA的其余部分相连。除个别例外，几乎所有tRNA在此环中都含有TφC 。它可能与核糖体的结合有关
可变区：位于反密码区与TφC区之间，不同的tRNA该区变化较大。
Summary（总结）
核酸（DNA和RNA）是核苷酸的多聚物。
DNA是由二条通过碱基对相互作用的反向链组成的右手螺旋。
DNA是遗传的化学基础，指导RNA的合成，RNA则指导蛋白质的合成。
RNA的主要种类有mRNA、tRNA和rRNA，它们分别可作为模板、氨基酸的携带者和蛋白质的合成机器。
在一定的条件下，双链的DNA能变性和复性。这些性质对基因表达和在基因工程中的应用都是非常重要的。
第四章酶化学
要点(译文)
酶是生物分子，包括蛋白质和RNA，特异性地催化一些化学反应，它们不影响所催化的化学反应的平衡；它们通过降低反应活化能的方式来加快反应速率。
酶可以分为单成分酶和双成分（结合）酶。一个双成分酶有脱辅基蛋白和辅助因子（或辅基）组成。脱辅基蛋白对其催化活性是需要的，它决定了底物的专一性；辅助因子对某些酶来说也是必需的，只有全酶才具有催化活性。
酶的活性部位是通过必需基团形成的具有三维空间的疏水的口袋状、裂缝状或空穴。活性部位包括两种功能基团：用于结合底物的结合基团和将底物转化为产物的催化基团。结合基团和催化基团对酶的活性而言是必需基团。
底物浓度与反应速率之间的关系可以用米氏方程来描述。Km值是酶的一个特征常数。酶的Km值取决于特定的底物以及环境条件，如温度、PH、离子强度等，而与酶的浓度无关，Km值指的是反应速度为最大值的一半时的底物浓度。。
酶可以被抑制分别分为可逆抑制和不可逆抑制，在动力学可分为竞争性、非竞争性和反竞争性抑制。竞争性抑制剂在结构上与标准底物相似，因而能与底物竟争酶的活性中心而与之结合。非竞争性抑制剂不干扰酶与底物的结合，但妨碍酶的催化，反竞争性的抑制剂只有在酶与底物结合后，才能与之结合。
1、是否所有的的酶都需要辅酶？辅酶在结合蛋白酶的催化作用中起什么作用？
不是所有的的酶都需要辅酶只有双成分酶才都需要辅酶。辅酶（基）的功用大多数为递氢或化学基团，也有递电子的（如含有铁卟呤的辅酶）。
2、试列举含烟酰胺、硫胺素、核黄素、吡多素的各种辅酶的名称和代号，并用结构式说明这些维生素作为辅酶的功能基团。
（1）含烟酰胺的辅酶为烟酰胺-腺嘌呤二核苷酸和烟酰胺-腺嘌呤磷酸二核苷酸，代号为NAD 、NADP ，其结构式为：
遗传工程又称基因工程，简单地说，就是用人工的方法重组DNA（即改组基因），从而培育新型生物品种的技术。
例如：将一个具有杀虫效果的基因转移到棉花、水稻等农作物种中，这些转基因作物就有了抗虫能力，因此基因工程被应用到农业领域；
要是把抗虫基因转移到杨树、松树等树木中，基因工程就被应用到林业领域；
要是把生物激素基因转移到动物中去，这就与渔业和畜牧业有关了；
又如人胰岛素生产“工程菌”的获得（1980年在美国获得成功），利用微生物来生产药物，那么基因工程就可以应用到医学领域。
从上可知，基因工程应用范围将是十分广泛的，是一门对人们的生活产生十分深远影响的重要的科学。
11、在PH7.0， 0.165mol/L Nacl条件下，测得某-DNA样品的Tm为89.30C，求出四种碱基百分组成。
（G+C）%=(Tm-69.3)×2.44%=(89.3-69.3)×2.44%=20×2.44=48.8%
故(A+T)%=100%-48.8%=51.2%;又A=T=25.6%,G=C=24.4%。
12、简述DNA双螺旋的结构特点。
（1）两条反向的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕，习惯上以3，→5，为正向，两条链均为右手螺旋。
（2）每条链的骨架是由戊糖和磷酸组成的，内侧为碱基。碱基平面与纵轴垂直，糖环的平面则与纵轴平行。双螺旋结构上有二条螺形凹沟，有大沟与小沟之分。
（3）双螺旋的平均直径为2nm，沿中心轴每旋转一周有10个核苷酸，每旋转一周的高度（螺距）为3.4nm.
（4）两条核苷酸链依靠彼此碱基之间形成的氢键相连而结合在一起.四种碱基(A、T、C、G)相互形成氢键是符合碱基互补原则的。
13、mRNA 、tRNA、rRNA各自在遗传信息传递上的功用如何？
mRNA实际上是DNA的转录本，mRNA 是DNA的，携带有合成蛋白质的全部信息。蛋白质的生物合成实际上是以mRNA作为模板进行的。
tRNA在氨基酰-tRNA 合成酶的帮助下，能够识别相应的氨基酸，并通过tRNA氨基酸臂的 3'-OH 与氨基酸的羧基形成活化酯－氨基酰-tRNA；氨基酰-tRNA通过反密码臂上的三联体反密码子识别mRNA上相应的遗传密码，并将所携带的氨基酸按mRNA遗传密码的顺序安置在特定的位置，最后在核糖体中合成肽链。
rRNA是核糖体的主要组成部分，是蛋白质生物合成的场所。
14、简述tRNA二级结构的组成特点及其每一部分的功能。
tRNA的二级结构都呈” 三叶草” 形状，在结构上具有某些共同之处，一般可将其分为五区四环：包括氨基酸接受区、反密码区、二氢尿嘧啶区、TφC区和可变区。
氨基酸接受区：包含有tRNA的3’-末端和5’-末端， 3’-末端的最后3个核苷酸残基都是CCA，A为核苷。氨基酸可与其成酯，该区在蛋白质合成中起携带氨基酸的作用。
反密码区：与氨基酸接受区相对的一般含有7个核苷酸残基的区域，其中正中的3个核苷酸残基称为反密码子，用于识别密码子。
二氢尿嘧啶区（D环）：该区含有二氢尿嘧啶。它可能与氨基酰tRNA合成酶的结合有关.
TφC区：该区与二氢尿嘧啶区相对， 假尿嘧啶核苷—胸腺嘧啶核糖核苷环(TφC)由7个核苷酸组成，通过由5对碱基组成的双螺旋区(TφC臂)与tRNA的其余部分相连。除个别例外，几乎所有tRNA在此环中都含有TφC 。它可能与核糖体的结合有关
可变区：位于反密码区与TφC区之间，不同的tRNA该区变化较大。
Summary（总结）
核酸（DNA和RNA）是核苷酸的多聚物。
DNA是由二条通过碱基对相互作用的反向链组成的右手螺旋。
DNA是遗传的化学基础，指导RNA的合成，RNA则指导蛋白质的合成。
RNA的主要种类有mRNA、tRNA和rRNA，它们分别可作为模板、氨基酸的携带者和蛋白质的合成机器。
在一定的条件下，双链的DNA能变性和复性。这些性质对基因表达和在基因工程中的应用都是非常重要的。
第四章酶化学
要点(译文)
酶是生物分子，包括蛋白质和RNA，特异性地催化一些化学反应，它们不影响所催化的化学反应的平衡；它们通过降低反应活化能的方式来加快反应速率。
酶可以分为单成分酶和双成分（结合）酶。一个双成分酶有脱辅基蛋白和辅助因子（或辅基）组成。脱辅基蛋白对其催化活性是需要的，它决定了底物的专一性；辅助因子对某些酶来说也是必需的，只有全酶才具有催化活性。
酶的活性部位是通过必需基团形成的具有三维空间的疏水的口袋状、裂缝状或空穴。活性部位包括两种功能基团：用于结合底物的结合基团和将底物转化为产物的催化基团。结合基团和催化基团对酶的活性而言是必需基团。
底物浓度与反应速率之间的关系可以用米氏方程来描述。Km值是酶的一个特征常数。酶的Km值取决于特定的底物以及环境条件，如温度、PH、离子强度等，而与酶的浓度无关，Km值指的是反应速度为最大值的一半时的底物浓度。。
酶可以被抑制分别分为可逆抑制和不可逆抑制，在动力学可分为竞争性、非竞争性和反竞争性抑制。竞争性抑制剂在结构上与标准底物相似，因而能与底物竟争酶的活性中心而与之结合。非竞争性抑制剂不干扰酶与底物的结合，但妨碍酶的催化，反竞争性的抑制剂只有在酶与底物结合后，才能与之结合。
1、是否所有的的酶都需要辅酶？辅酶在结合蛋白酶的催化作用中起什么作用？
不是所有的的酶都需要辅酶只有双成分酶才都需要辅酶。辅酶（基）的功用大多数为递氢或化学基团，也有递电子的（如含有铁卟呤的辅酶）。
2、试列举含烟酰胺、硫胺素、核黄素、吡多素的各种辅酶的名称和代号，并用结构式说明这些维生素作为辅酶的功能基团。
（1）含烟酰胺的辅酶为烟酰胺-腺嘌呤二核苷酸和烟酰胺-腺嘌呤磷酸二核苷酸，代号为NAD 、NADP ，其结构式为：
（2）含硫胺素的辅酶为焦磷酸硫胺素，代号为TPP ，其结构式为：
（3）含核黄素的辅酶为黄素单核苷酸、黄素-腺嘌呤二核苷酸，代号为FMN和
FAD ，其结构式为：
FAD ，其结构式为：
（４）含吡多素的辅酶为磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，代号为PLP和PMP ，其结构式为：
3、什么叫酶？酶与一般非酶蛋白质和无机催化剂有何区别？
酶是由生物细胞产生的，受多种因素调节控制的具有催化能力的生物催化剂，酶的化学本质除有催化活性的RNA之外几乎都是蛋白质。
酶与一般非酶蛋白质和无机催化剂区别如下：（1）酶一般是具有催化能力的蛋白质，而非酶蛋白质无催化能力；酶与无机催化剂相比较具有很高的催化效率、高度的专一性、活性可受到调节和控制，但在高温或其它苛刻的物理或化学条件下，容易引起失活。
4、酶有几大类？每类的典型功用为何？
酶按其所催化的酶促反应的性质分为六大类，其典型功用分别如下：
(1) 氧化-还原酶 氧化-还原酶催化氧化-还原反应
(2) 转移酶 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。
(3)水解酶 水解酶催化底物的加水分解反应。
(4) 裂合酶 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。
(5) 异构酶 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程
（6）合成酶 又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。
5、何谓全酶、辅酶、调节酶、同工酶、多酶系统和诱导酶？它们之间区别有何区别?
全酶（双成分酶）=酶蛋白（脱辅酶）+辅(助)因子全酶是属于缀（结）合蛋白质的酶类.
辅酶：与酶蛋白（脱辅酶）结合比较疏松，而易分离（如用透析法）的辅助因子
调节酶：是指对代谢调节有特殊作用的酶类。它们的分子都具有明显的活性部位和调节部位，其催化能力可因与调节剂结合而改变，有调节代谢反应的功用。同工酶：是指能催化同一种化学反应，但其酶蛋白的分子结构组成及理化性质有所不同的一组酶。
多酶系统：由几种酶靠非共价键彼此嵌合形成的，它有利于一系列反应的连续进行，分子量可达几百万以上。
诱导酶：指当生物体或细胞中加入特定诱导物后，而诱导而产生的酶。它的含量在诱导物诱导下显著增高，这种诱导物往往是该酶的底物或底物的类似物。
它们之间区别如下：
项目 结构上的要求 主要区别
全酶 酶蛋白（脱辅酶）+辅(助)因子 酶蛋白（脱辅酶）、辅(助)因子两者必须同时存在
辅酶 辅(助)因子的一种 不能单独起酶的作用
调节酶 包括别构酶（多聚体）和共价调节酶（结构需共价修饰） 酶活力可经别构作用和共价修饰调节
同工酶 酶蛋白的分子结构所不同 能催化同一种化学反应
多酶系统 由几种酶靠非共价键彼此嵌合形成 有利于一系列反应的连续进行
诱导酶 ———— 需有特定诱导物才能产生较多的量
6、试说明酶的催化机制？
包括酶的专一性（酶如何与底物结合）及酶作用高效率（酶如何使反应加快）两个内容 。（1）酶的专一性关于酶作用专一性的学说有 “三点结合”的催化理论、锁钥学说、诱导契合学说，其中诱导契合学说被认为是目前较好的，诱导契合学要点内容如下：
（A）在酶的活性中心，aa残基的侧链排列具有某种程度的可朔性（柔性或可运动性）（B）当底物与酶分子接近时，酶蛋白分子受底物分子的诱导，其构象发生有利于底物结合的变化。（C）由于酶蛋白分子构象的变化，使酶的催化基团能够合适地处在底物被作用的地方，从而与底物楔合形成中间复合物。
（2）酶作用高效率（加速反应 ）的机制 关于酶作用高效率（加速反应 ）的机制有中间产物（络合物）、共价催化、底物形变与诱导契合、酸－碱催化等学说。
这些学说的本质是解释酶的活性中心与底物分子如何通过非共价力(如氢键,离子键和疏水键等)或少数是通过共价键的作用来形成E-S反应中间物的，其结果使底物的价键状态发生形变或极化，起到激活底物分子和降低过渡态活化能作用。
7、酶的活性（部位）中心与催化部位是如何区别的？
酶的活性中心（部位）：是指酶蛋白分子中直接与底物结合，形成酶-底物复合物而起催化反应的特殊部位。它仅是酶蛋白分子中的一小部分，往往位于分子表面的局部凹穴（裂缝）中催化部位：酶分子中促使底物发生化学变化的部位（基团）称为催化部位（基团）
结合部位：酶分子中与底物结合的部位（基团）或区域一般称为结合部位（基团）
通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心，因此催化部位仅是活性部位的组成部分之一。
8、什么叫别（变）构酶？它有何特性和生化功用？
具有别（变）构作用的酶称别（变）构酶。其酶分子除具有与底物结合的部位（活性中心）外，还具有与非底物的化学物质（调节剂）结合的别（变）构部位或调节部位。这类酶与调节剂结合后，会引起酶分子空间构象的变化，对酶起激活或抑制作用。
别（变）构酶都为寡聚酶（含有2个或2个以上的亚基），它的活性中心负责酶与底物的结合与催化，别（变）构部位则负责调节酶反应速率。别（变）构酶有协同效应，动力学曲线不符合米氏方程。别（变）构调节普遍存在于生物界，许多代谢途径的关键酶利用别（变）构调节来控制代谢途径之间的平衡。基因表达不论是调节蛋白对转录水平的控制，还是转录后的加工(或者是偶联的转录-翻译衰减)机制的控制都直接或间接地与别（变）构调节相关。因此对研究调控有重要的生物学意义。
9、有哪些因素可影响酶的反应速率？
影响酶的反应速率的因素有：
（1）酶浓度：当[E]﹤[S]且[S]维持不变时，则v与[E]成正比。（2）底物浓度：符合米氏方程：v=Vmax[S]/(Km+[S])（3）pH ：酶反应的有最适pH（4）温度：酶反应的有最适温度（5）激活剂：能提高酶活性（6）抑制剂：有可逆抑制和可逆抑制之分。可逆抑制包括竟争性抑制、非竟争性抑制和反竞争性抑制。（7）其它因素例：有机溶剂、表面活性剂可引起蛋白质变性，使酶丧失活性。
紫外线、放射性辐射、超声波等可破坏酶的活性。
10、米氏常数Km的意义是什么？Km数值说明什么问题？
米氏常数Km的意义：
（1）Km的物理意义是当反应速率等于最大速度一半时的底物浓度,米氏常数的单位为mol/L。
（2）不同的酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征物理常数。
(Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同测定条件下具有不同的Km值。)
（3）Km代表的是整个反应的反应速率与[S]之间的关系。
（4）可用于Vmax与[S]的相互换算
Km数值说明:
（1）Km值表示多大的[S]才能达到Vmax。(2) Km值也可以表示与底物的亲和力的大小。
11、某一个酶的Km=2410-4 mol/L,当[S]=0.05mol/L时,测得v=128mol/min,计算出底物浓度为10-4mol/L时的初速度。
解: 因为v=Vmax[S]/(Km+[S])，故有：12810-6= Vmax×0.05/（2410-4+0.05），解得Vmax=134.1410-6 mol/min。当底物浓度为10-4mol/L时，则v=134.1410-610-4/（2410-4+10-4）=5.37×10-6 mol/min
12、称取25mg蛋白酶粉配制成25mL酶溶液，从中取出0.1mL酶液，以酪蛋白为底物，用Folin-酚比色法测定酶活力，得知1h产生1500g酪氨酸。另取2mL酶液，用凯氏定氮法测得蛋白氮为0.2mg(蛋白质中氮的含量比较固定,为16％)。若以1g/ min酪氨酸的酶量为1个活力单位计算。根据以上数据求：
（1）、1mL酶液中所含的蛋白质量及活力单位；（2）、比活力；（3）、1g酶制剂的总蛋白含量及总活力。
（1）、1mL酶液中所含的蛋白质量：0.2×6.25÷2=0.625 mg
1mL酶液中所含的活力单位:1500÷60÷0.1=250活力单位
（2）比活力250÷0.625=400活力单位/ mg蛋白
（3）1g酶制剂的总蛋白含量:1000÷25/25×0.625=625mg
1g酶制剂的总活力1000×25/25×250=250000单位
13、测定酶活力时：
（1）酶和底物为什么必须用缓冲液配制？
（2）酶和底物先分别保温，然后混合。还是先混合后保温，为什么？
测定酶活力时要求在特定的pH和温度条件下进行。
（1）酶和底物必须用缓冲液配制的原因是可以保证在此pH条件下，酶和底物都处在最佳状态。
（3）酶和底物应先分别保温，然后混合。若先混合后保温就不能保证酶和底物在最适温度下进行反应，在达到最适温度前的反应无法排除
SUMMARY（总结）
酶是具有催化活性的蛋白质，根据其结构组成分为单成分酶和双成分酶。作为全酶的双成分酶是由脱辅酶（酶蛋白）和辅(助)因子组成，辅(助)因子可以是金属离子、小分子有机分子（称为辅酶）。大多数辅酶含有维生素。辅酶或金属离子始终（牢固地）和酶蛋白结合在一起的称为辅基。
在多数情况下同功酶是由不同的基因编码的。根据酶所催化的化学反应的类型，酶被分为六类。
酶对底物具有超常的有效性（极高的催化效率）和高度的专一性。酶的催化首先要与底物形成一个非共价的酶-底物复合物。
酶的活性部位是有三维结构的，它往往位于其在一级结构上相差甚远的几个氨基酸残基（必需基团）所形成的疏水口袋、裂缝、凹穴中，且仅是酶蛋白分子（总肽链）中的一小部分。酶的活性部位是酶结合底物和使底物转变为产物的区域。有许多学说用来解释酶稳定其过渡态和降低活化能的机理。
底物浓度与反应速率之间的关系可用米氏方程来描述，Km值是酶的一个特征（性）物理常数。 一个酶的Km值依赖于特殊的底物和环境条件（如温度、pH和离子强度），而与酶的浓度无关。Km值指的是反应速度为最大值的一半时的底物浓度。酶浓度、 pH和温度在动力学上会影响酶的活性。
酶能被不可逆地和可逆地抑制。竟争性抑制、非竟争性抑制、反竞争性抑制 可按动力学的不同而加以区分。
竞争性抑制剂具有与酶的标准底物相类似的结构，能与底物竟争酶的活性部位（中心）而与之结合，竞争性抑制剂不改变Vmax 但（表观）Km 变大。
非竟争性抑制剂不干扰酶与底物的结合，但妨碍酶的催化，它们在没有改变Km值情况下减小了Vmax。
反竞争性抑制剂只能与酶-底物复合物结合，使 Vmax、 Km都变小。
酶的催化活性可以通过构象与结构的改变来调节。别（变）构酶能被别构效应物调节，别构效应物在调节位与酶非共价结合从而使其构象改变。大多数的别（变）构酶是由数个亚基所组成且存在正的或负的别（变）构协同效应。
许多酶也可通过增加或移去一个功能基团的化学修饰法来调节活性。酶的磷酸化与脱磷酸化是被发现在代谢调节、基因调节和信号传递通路中通常出现的调节方法。
也有许多酶（主要是蛋白酶）被释放（分泌）时是以无活性的酶原出现，从而保证了组织免于处在危险之中。酶原能被分泌的水解蛋白（酶）切开而产生活性并释放一个或数个小肽。
酶是由生物细胞产生的，受多种因素调节控制的具有催化能力的生物催化剂，酶的化学本质除有催化活性的RNA之外几乎都是蛋白质。
酶与一般非酶蛋白质和无机催化剂区别如下：（1）酶一般是具有催化能力的蛋白质，而非酶蛋白质无催化能力；酶与无机催化剂相比较具有很高的催化效率、高度的专一性、活性可受到调节和控制，但在高温或其它苛刻的物理或化学条件下，容易引起失活。
4、酶有几大类？每类的典型功用为何？
酶按其所催化的酶促反应的性质分为六大类，其典型功用分别如下：
(1) 氧化-还原酶 氧化-还原酶催化氧化-还原反应
(2) 转移酶 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。
(3)水解酶 水解酶催化底物的加水分解反应。
(4) 裂合酶 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。
(5) 异构酶 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程
（6）合成酶 又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。
5、何谓全酶、辅酶、调节酶、同工酶、多酶系统和诱导酶？它们之间区别有何区别?
全酶（双成分酶）=酶蛋白（脱辅酶）+辅(助)因子全酶是属于缀（结）合蛋白质的酶类.
辅酶：与酶蛋白（脱辅酶）结合比较疏松，而易分离（如用透析法）的辅助因子
调节酶：是指对代谢调节有特殊作用的酶类。它们的分子都具有明显的活性部位和调节部位，其催化能力可因与调节剂结合而改变，有调节代谢反应的功用。同工酶：是指能催化同一种化学反应，但其酶蛋白的分子结构组成及理化性质有所不同的一组酶。
多酶系统：由几种酶靠非共价键彼此嵌合形成的，它有利于一系列反应的连续进行，分子量可达几百万以上。
诱导酶：指当生物体或细胞中加入特定诱导物后，而诱导而产生的酶。它的含量在诱导物诱导下显著增高，这种诱导物往往是该酶的底物或底物的类似物。
它们之间区别如下：
项目 结构上的要求 主要区别
全酶 酶蛋白（脱辅酶）+辅(助)因子 酶蛋白（脱辅酶）、辅(助)因子两者必须同时存在
辅酶 辅(助)因子的一种 不能单独起酶的作用
调节酶 包括别构酶（多聚体）和共价调节酶（结构需共价修饰） 酶活力可经别构作用和共价修饰调节
同工酶 酶蛋白的分子结构所不同 能催化同一种化学反应
多酶系统 由几种酶靠非共价键彼此嵌合形成 有利于一系列反应的连续进行
诱导酶 ———— 需有特定诱导物才能产生较多的量
6、试说明酶的催化机制？
包括酶的专一性（酶如何与底物结合）及酶作用高效率（酶如何使反应加快）两个内容 。（1）酶的专一性关于酶作用专一性的学说有 “三点结合”的催化理论、锁钥学说、诱导契合学说，其中诱导契合学说被认为是目前较好的，诱导契合学要点内容如下：
（A）在酶的活性中心，aa残基的侧链排列具有某种程度的可朔性（柔性或可运动性）（B）当底物与酶分子接近时，酶蛋白分子受底物分子的诱导，其构象发生有利于底物结合的变化。（C）由于酶蛋白分子构象的变化，使酶的催化基团能够合适地处在底物被作用的地方，从而与底物楔合形成中间复合物。
（2）酶作用高效率（加速反应 ）的机制 关于酶作用高效率（加速反应 ）的机制有中间产物（络合物）、共价催化、底物形变与诱导契合、酸－碱催化等学说。
这些学说的本质是解释酶的活性中心与底物分子如何通过非共价力(如氢键,离子键和疏水键等)或少数是通过共价键的作用来形成E-S反应中间物的，其结果使底物的价键状态发生形变或极化，起到激活底物分子和降低过渡态活化能作用。
7、酶的活性（部位）中心与催化部位是如何区别的？
酶的活性中心（部位）：是指酶蛋白分子中直接与底物结合，形成酶-底物复合物而起催化反应的特殊部位。它仅是酶蛋白分子中的一小部分，往往位于分子表面的局部凹穴（裂缝）中催化部位：酶分子中促使底物发生化学变化的部位（基团）称为催化部位（基团）
结合部位：酶分子中与底物结合的部位（基团）或区域一般称为结合部位（基团）
通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心，因此催化部位仅是活性部位的组成部分之一。
8、什么叫别（变）构酶？它有何特性和生化功用？
具有别（变）构作用的酶称别（变）构酶。其酶分子除具有与底物结合的部位（活性中心）外，还具有与非底物的化学物质（调节剂）结合的别（变）构部位或调节部位。这类酶与调节剂结合后，会引起酶分子空间构象的变化，对酶起激活或抑制作用。
别（变）构酶都为寡聚酶（含有2个或2个以上的亚基），它的活性中心负责酶与底物的结合与催化，别（变）构部位则负责调节酶反应速率。别（变）构酶有协同效应，动力学曲线不符合米氏方程。别（变）构调节普遍存在于生物界，许多代谢途径的关键酶利用别（变）构调节来控制代谢途径之间的平衡。基因表达不论是调节蛋白对转录水平的控制，还是转录后的加工(或者是偶联的转录-翻译衰减)机制的控制都直接或间接地与别（变）构调节相关。因此对研究调控有重要的生物学意义。
9、有哪些因素可影响酶的反应速率？
影响酶的反应速率的因素有：
（1）酶浓度：当[E]﹤[S]且[S]维持不变时，则v与[E]成正比。（2）底物浓度：符合米氏方程：v=Vmax[S]/(Km+[S])（3）pH ：酶反应的有最适pH（4）温度：酶反应的有最适温度（5）激活剂：能提高酶活性（6）抑制剂：有可逆抑制和可逆抑制之分。可逆抑制包括竟争性抑制、非竟争性抑制和反竞争性抑制。（7）其它因素例：有机溶剂、表面活性剂可引起蛋白质变性，使酶丧失活性。
紫外线、放射性辐射、超声波等可破坏酶的活性。
10、米氏常数Km的意义是什么？Km数值说明什么问题？
米氏常数Km的意义：
（1）Km的物理意义是当反应速率等于最大速度一半时的底物浓度,米氏常数的单位为mol/L。
（2）不同的酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征物理常数。
(Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同测定条件下具有不同的Km值。)
（3）Km代表的是整个反应的反应速率与[S]之间的关系。
（4）可用于Vmax与[S]的相互换算
Km数值说明:
（1）Km值表示多大的[S]才能达到Vmax。(2) Km值也可以表示与底物的亲和力的大小。
11、某一个酶的Km=2410-4 mol/L,当[S]=0.05mol/L时,测得v=128mol/min,计算出底物浓度为10-4mol/L时的初速度。
解: 因为v=Vmax[S]/(Km+[S])，故有：12810-6= Vmax×0.05/（2410-4+0.05），解得Vmax=134.1410-6 mol/min。当底物浓度为10-4mol/L时，则v=134.1410-610-4/（2410-4+10-4）=5.37×10-6 mol/min
12、称取25mg蛋白酶粉配制成25mL酶溶液，从中取出0.1mL酶液，以酪蛋白为底物，用Folin-酚比色法测定酶活力，得知1h产生1500g酪氨酸。另取2mL酶液，用凯氏定氮法测得蛋白氮为0.2mg(蛋白质中氮的含量比较固定,为16％)。若以1g/ min酪氨酸的酶量为1个活力单位计算。根据以上数据求：
（1）、1mL酶液中所含的蛋白质量及活力单位；（2）、比活力；（3）、1g酶制剂的总蛋白含量及总活力。
（1）、1mL酶液中所含的蛋白质量：0.2×6.25÷2=0.625 mg
1mL酶液中所含的活力单位:1500÷60÷0.1=250活力单位
（2）比活力250÷0.625=400活力单位/ mg蛋白
（3）1g酶制剂的总蛋白含量:1000÷25/25×0.625=625mg
1g酶制剂的总活力1000×25/25×250=250000单位
13、测定酶活力时：
（1）酶和底物为什么必须用缓冲液配制？
（2）酶和底物先分别保温，然后混合。还是先混合后保温，为什么？
测定酶活力时要求在特定的pH和温度条件下进行。
（1）酶和底物必须用缓冲液配制的原因是可以保证在此pH条件下，酶和底物都处在最佳状态。
（3）酶和底物应先分别保温，然后混合。若先混合后保温就不能保证酶和底物在最适温度下进行反应，在达到最适温度前的反应无法排除
SUMMARY（总结）
酶是具有催化活性的蛋白质，根据其结构组成分为单成分酶和双成分酶。作为全酶的双成分酶是由脱辅酶（酶蛋白）和辅(助)因子组成，辅(助)因子可以是金属离子、小分子有机分子（称为辅酶）。大多数辅酶含有维生素。辅酶或金属离子始终（牢固地）和酶蛋白结合在一起的称为辅基。
在多数情况下同功酶是由不同的基因编码的。根据酶所催化的化学反应的类型，酶被分为六类。
酶对底物具有超常的有效性（极高的催化效率）和高度的专一性。酶的催化首先要与底物形成一个非共价的酶-底物复合物。
酶的活性部位是有三维结构的，它往往位于其在一级结构上相差甚远的几个氨基酸残基（必需基团）所形成的疏水口袋、裂缝、凹穴中，且仅是酶蛋白分子（总肽链）中的一小部分。酶的活性部位是酶结合底物和使底物转变为产物的区域。有许多学说用来解释酶稳定其过渡态和降低活化能的机理。
底物浓度与反应速率之间的关系可用米氏方程来描述，Km值是酶的一个特征（性）物理常数。 一个酶的Km值依赖于特殊的底物和环境条件（如温度、pH和离子强度），而与酶的浓度无关。Km值指的是反应速度为最大值的一半时的底物浓度。酶浓度、 pH和温度在动力学上会影响酶的活性。
酶能被不可逆地和可逆地抑制。竟争性抑制、非竟争性抑制、反竞争性抑制 可按动力学的不同而加以区分。
竞争性抑制剂具有与酶的标准底物相类似的结构，能与底物竟争酶的活性部位（中心）而与之结合，竞争性抑制剂不改变Vmax 但（表观）Km 变大。
非竟争性抑制剂不干扰酶与底物的结合，但妨碍酶的催化，它们在没有改变Km值情况下减小了Vmax。
反竞争性抑制剂只能与酶-底物复合物结合，使 Vmax、 Km都变小。
酶的催化活性可以通过构象与结构的改变来调节。别（变）构酶能被别构效应物调节，别构效应物在调节位与酶非共价结合从而使其构象改变。大多数的别（变）构酶是由数个亚基所组成且存在正的或负的别（变）构协同效应。
许多酶也可通过增加或移去一个功能基团的化学修饰法来调节活性。酶的磷酸化与脱磷酸化是被发现在代谢调节、基因调节和信号传递通路中通常出现的调节方法。
也有许多酶（主要是蛋白酶）被释放（分泌）时是以无活性的酶原出现，从而保证了组织免于处在危险之中。酶原能被分泌的水解蛋白（酶）切开而产生活性并释放一个或数个小肽。
第五章代谢（新陈代谢）总论
要点（译文）：
在合成和分解代谢过程中必须维持一个平衡（稳定）状态。大多数代谢途径是通过营养物和激素的信号来调节的，以适应生物体的生理需要。代谢途径进行的方向依赖于特定反应的自由能改变的总量和细胞内底物和产物的浓度。反馈抑制和前馈激活是最重要的调节机理。在反馈抑制中，调节酶通过代谢途径的产物而被抑制，在前馈激活中，反应通过底物被激活。
在一个代谢途径中，仅有一个或数个催化限速级反应（称作关键反应）的酶被调节。代谢途径的调节可通过酶浓度的改变（酶的合成和分解的调节）、酶的共价修饰和别构效应物来达到。根据调节酶的作用性质，激素和神经元信号是作为生物体代谢途径的多种协调过程中的媒介而起作用的。
1、名词解释：代谢、合成代谢、分解代谢、能量代谢
代谢（广义）：泛指生物活体与外界不断交换物质的过程，包括从体外吸收养料和物质在体内的变化以及能量的变化等。 代谢（狭义）：又称中间代谢，一般是指物质在细胞中的合成和分解过程。
合成代谢 （生物合成）： 是指一种或几种物质合成较大、较复杂的分子的过程，是消耗能量的过程。分解代谢 ：是指生物大分子变为较小、较简单的分子的过程，是逐步释放能量的过程。
能量代谢 （补充）： 生物体内机械能、化学能、热能、以及光、电等能量的相互转化和代谢变化称为能量代谢。
2、微生物的代谢特点是怎样的？
（1）代谢是通过一连串的反应来完成，这些中间反应是有程序的。（2）绝大多数的中间代谢反应都是由酶来催化的，故条件比较温和。（3）代谢是（很灵敏地）自动调节（如浓度调节和酶的调节等）的。
（4）代谢适应性强。原因是其代谢方式容易受到外界因素（营养成分和营养条件）的影响。（5）代谢具有多样性、种类多、分布广。目前已发现的微生物有10万种以上，上至天空下至深海，故微生物具有营养和代谢的多样性。（6） 代谢速度快。即生长旺、繁殖快。在生物界，微生物具有最高的繁殖速度，其中以二分裂的繁殖的细菌最为突出。用世代时间（代时）可反映出微生物的繁殖速度。例大肠杆菌世代时间为18分钟（37℃）,酿酒酵母世代时间为120分钟（7）代谢易变异。由于大多数微生物无性繁殖，为单细胞，且结构简单，整个细胞直接与环境接触，易受外界条件的影响等。所以容易发生变异，从而可能在其下一代表现代谢方式的改变。利用物理的或化学的人工诱变（剂）处理后，容易使它们的遗传性质发生变异，从而改变微生物的代谢途径，产生新菌种。
第六章糖代谢
要点（译文）：
葡萄糖的氧化是在胞浆是进行的，分解一分子六碳的葡萄糖可生成二分子的三碳丙酮酸和二分子的ATP与NADH。这就是所谓的糖酵解途径。在无氧条件下，由糖酵解途径形成的丙酮酸被NADH还原成乳酸，称作为无氧酵解。在有氧的条件下，丙酮酸被氧化脱羧为乙酰CoA，乙酰CoA经TCA循环彻底地氧化成二分子的CO2，产生三分子的NADH和一分子的FADH2，在线粒体内NADH和FADH2还原O2成为H2O，同时与ADP的氧化磷酸化到ATP相偶联。这就是有氧氧化。
磷酸戊糖途径是一种可供选择的葡萄糖代谢途径。在大多数细胞和组织中，它主要的作用不是产生ATP而是提供NADPH和核糖-5-磷酸。
糖异生作用是将非糖起始物转变成葡萄糖或糖原。其主要底物是生糖氨基酸、乳酸、甘油和丙酸。肝和肾是主要的糖异生器官。
1、葡萄糖的酵解过程分哪几个阶段？一分子的葡萄糖酵解可产生多少能量？ATP、ADP在糖酵解过程中起什么作用？
解题要点：
葡萄糖的酵解过程分为四个阶段：（1）第一阶段：葡萄糖 → 1,6-二磷酸果糖（2）第二阶段：1,6-二磷酸果糖 → 3-磷酸甘油醛（3）第三阶段：3-磷酸甘油醛 → 2-磷酸甘油酸（4）第四阶段：2-二磷酸甘油酸 → 丙酮酸。一分子的葡萄糖酵解产生二分子ATP。
ATP、ADP在糖酵解过程中的作用如下：ATP提供能量和磷酸基团，同时ATP还是某些酶（例果糖磷酸激酶））的变构效应物，起抑制作用。ADP接受能量和磷酸基团，同时ADP还是某些酶（例己糖激酶）的变构效应物。
2、哪些酶和辅酶参加了糖酵解过程？
酶有①己糖激酶及葡萄糖激酶②葡萄糖-6-磷异构酶 ③己（果）糖磷酸激酶④醛缩酶⑤丙糖磷酸异构酶 ⑥甘油醛-3-磷酸脱氢酶 ⑦甘油酸-3-磷酸激酶 ⑧甘油酸磷酸变位酶 ⑨烯醇化酶 ⑩丙酮酸激酶
辅酶有NAD+ 。
3、丙酮酸氧化脱羧与α-酮戊二酸的氧化脱羧在化学反应上有何异同？
丙酮酸氧化脱羧在丙酮酸脱氢酶系催化下，脱羧形成乙酰CoA。丙酮酸脱氢酶系是一个非常复杂的多酶复合体，主要包括：三种不同的酶（丙酮酸脱氢酶E1、二氢硫辛酸乙酰转移酶E2和二氢硫辛酸脱氢酶E3），和6种辅助因子（TTP[焦磷酸硫胺素]、硫辛酸、FAD[黄素腺嘌呤二核甘酸 ]、NAD+ [烟酰胺-腺嘌呤二核苷酸]、CoA和Mg2+）。α-酮戊二酸在α-酮戊二酸脱氢酶系的作用下氧化脱羧生成生成琥珀酰辅酶A。α-酮戊二酸脱氢酶系与丙酮酸脱氢酶系相似，也是多酶复合体，由三个酶（即α-酮戊二酸脱氢酶E1、琥珀酰基转移酶E2和二氢硫辛酰胺脱氢酶E3）组成。也需要六种辅助因子（焦磷酸硫胺素【TPP】、 硫辛酸、FAD【黄素腺嘌呤二核甘酸】、NAD+、COA【含VB3】和Mg++）但是在酶的结构和功能上则有些差别，同时磷酸化会使丙酮酸脱氢酶E1失去活性，而α-酮戊二酸脱氢酶E1不受磷酸化和共价修饰的调节。
4、COA与ATP在丙酮酸分解代谢中起什么作用？
COA作为一种辅酶在丙酮酸分解代谢中主要起传递酰基的作用。
ATP作为丙酮酸分解代谢中产物之一，起到贮存能量的作用，同时ATP对丙酮酸分解代谢有调节作用。
5、在糖酵解与三羧酸循环中在哪些反应步骤产生ATP？
要点（译文）：
在合成和分解代谢过程中必须维持一个平衡（稳定）状态。大多数代谢途径是通过营养物和激素的信号来调节的，以适应生物体的生理需要。代谢途径进行的方向依赖于特定反应的自由能改变的总量和细胞内底物和产物的浓度。反馈抑制和前馈激活是最重要的调节机理。在反馈抑制中，调节酶通过代谢途径的产物而被抑制，在前馈激活中，反应通过底物被激活。
在一个代谢途径中，仅有一个或数个催化限速级反应（称作关键反应）的酶被调节。代谢途径的调节可通过酶浓度的改变（酶的合成和分解的调节）、酶的共价修饰和别构效应物来达到。根据调节酶的作用性质，激素和神经元信号是作为生物体代谢途径的多种协调过程中的媒介而起作用的。
1、名词解释：代谢、合成代谢、分解代谢、能量代谢
代谢（广义）：泛指生物活体与外界不断交换物质的过程，包括从体外吸收养料和物质在体内的变化以及能量的变化等。 代谢（狭义）：又称中间代谢，一般是指物质在细胞中的合成和分解过程。
合成代谢 （生物合成）： 是指一种或几种物质合成较大、较复杂的分子的过程，是消耗能量的过程。分解代谢 ：是指生物大分子变为较小、较简单的分子的过程，是逐步释放能量的过程。
能量代谢 （补充）： 生物体内机械能、化学能、热能、以及光、电等能量的相互转化和代谢变化称为能量代谢。
2、微生物的代谢特点是怎样的？
（1）代谢是通过一连串的反应来完成，这些中间反应是有程序的。（2）绝大多数的中间代谢反应都是由酶来催化的，故条件比较温和。（3）代谢是（很灵敏地）自动调节（如浓度调节和酶的调节等）的。
（4）代谢适应性强。原因是其代谢方式容易受到外界因素（营养成分和营养条件）的影响。（5）代谢具有多样性、种类多、分布广。目前已发现的微生物有10万种以上，上至天空下至深海，故微生物具有营养和代谢的多样性。（6） 代谢速度快。即生长旺、繁殖快。在生物界，微生物具有最高的繁殖速度，其中以二分裂的繁殖的细菌最为突出。用世代时间（代时）可反映出微生物的繁殖速度。例大肠杆菌世代时间为18分钟（37℃）,酿酒酵母世代时间为120分钟（7）代谢易变异。由于大多数微生物无性繁殖，为单细胞，且结构简单，整个细胞直接与环境接触，易受外界条件的影响等。所以容易发生变异，从而可能在其下一代表现代谢方式的改变。利用物理的或化学的人工诱变（剂）处理后，容易使它们的遗传性质发生变异，从而改变微生物的代谢途径，产生新菌种。
第六章糖代谢
要点（译文）：
葡萄糖的氧化是在胞浆是进行的，分解一分子六碳的葡萄糖可生成二分子的三碳丙酮酸和二分子的ATP与NADH。这就是所谓的糖酵解途径。在无氧条件下，由糖酵解途径形成的丙酮酸被NADH还原成乳酸，称作为无氧酵解。在有氧的条件下，丙酮酸被氧化脱羧为乙酰CoA，乙酰CoA经TCA循环彻底地氧化成二分子的CO2，产生三分子的NADH和一分子的FADH2，在线粒体内NADH和FADH2还原O2成为H2O，同时与ADP的氧化磷酸化到ATP相偶联。这就是有氧氧化。
磷酸戊糖途径是一种可供选择的葡萄糖代谢途径。在大多数细胞和组织中，它主要的作用不是产生ATP而是提供NADPH和核糖-5-磷酸。
糖异生作用是将非糖起始物转变成葡萄糖或糖原。其主要底物是生糖氨基酸、乳酸、甘油和丙酸。肝和肾是主要的糖异生器官。
1、葡萄糖的酵解过程分哪几个阶段？一分子的葡萄糖酵解可产生多少能量？ATP、ADP在糖酵解过程中起什么作用？
解题要点：
葡萄糖的酵解过程分为四个阶段：（1）第一阶段：葡萄糖 → 1,6-二磷酸果糖（2）第二阶段：1,6-二磷酸果糖 → 3-磷酸甘油醛（3）第三阶段：3-磷酸甘油醛 → 2-磷酸甘油酸（4）第四阶段：2-二磷酸甘油酸 → 丙酮酸。一分子的葡萄糖酵解产生二分子ATP。
ATP、ADP在糖酵解过程中的作用如下：ATP提供能量和磷酸基团，同时ATP还是某些酶（例果糖磷酸激酶））的变构效应物，起抑制作用。ADP接受能量和磷酸基团，同时ADP还是某些酶（例己糖激酶）的变构效应物。
2、哪些酶和辅酶参加了糖酵解过程？
酶有①己糖激酶及葡萄糖激酶②葡萄糖-6-磷异构酶 ③己（果）糖磷酸激酶④醛缩酶⑤丙糖磷酸异构酶 ⑥甘油醛-3-磷酸脱氢酶 ⑦甘油酸-3-磷酸激酶 ⑧甘油酸磷酸变位酶 ⑨烯醇化酶 ⑩丙酮酸激酶
辅酶有NAD+ 。
3、丙酮酸氧化脱羧与α-酮戊二酸的氧化脱羧在化学反应上有何异同？
丙酮酸氧化脱羧在丙酮酸脱氢酶系催化下，脱羧形成乙酰CoA。丙酮酸脱氢酶系是一个非常复杂的多酶复合体，主要包括：三种不同的酶（丙酮酸脱氢酶E1、二氢硫辛酸乙酰转移酶E2和二氢硫辛酸脱氢酶E3），和6种辅助因子（TTP[焦磷酸硫胺素]、硫辛酸、FAD[黄素腺嘌呤二核甘酸 ]、NAD+ [烟酰胺-腺嘌呤二核苷酸]、CoA和Mg2+）。α-酮戊二酸在α-酮戊二酸脱氢酶系的作用下氧化脱羧生成生成琥珀酰辅酶A。α-酮戊二酸脱氢酶系与丙酮酸脱氢酶系相似，也是多酶复合体，由三个酶（即α-酮戊二酸脱氢酶E1、琥珀酰基转移酶E2和二氢硫辛酰胺脱氢酶E3）组成。也需要六种辅助因子（焦磷酸硫胺素【TPP】、 硫辛酸、FAD【黄素腺嘌呤二核甘酸】、NAD+、COA【含VB3】和Mg++）但是在酶的结构和功能上则有些差别，同时磷酸化会使丙酮酸脱氢酶E1失去活性，而α-酮戊二酸脱氢酶E1不受磷酸化和共价修饰的调节。
4、COA与ATP在丙酮酸分解代谢中起什么作用？
COA作为一种辅酶在丙酮酸分解代谢中主要起传递酰基的作用。
ATP作为丙酮酸分解代谢中产物之一，起到贮存能量的作用，同时ATP对丙酮酸分解代谢有调节作用。
5、在糖酵解与三羧酸循环中在哪些反应步骤产生ATP？
6、萄糖的合成过程同分解过程是否为可逆反应？
解题要点：
由于EMP途径中存在三个单向反应，其余均是由酶催化的双向反应。这三个单向反应被反向酶取代或绕过，才能实现EMP途径的“倒流”。因此葡萄糖的合成过程同分解过程为不可逆反。
7、一般说糖酵解是无氧分解，三羧酸循环是有氧分解，严格地说，这种说法是否正确？为什么？
严格地说，这种说法是不正确的。实际上糖酵解过程（葡萄糖→ 丙酮酸）不管在有氧，还是在无氧的条件下都能进行。而丙酮酸在有氧与无氧条件下的去路是不一样的。在有氧的条件下丙酮酸进入线粒体变成乙酰CoA参加TCA循环。在无氧条件下，丙酮酸经乳酸菌或酵母菌的作用，分别形成乳酸、乙醇等。
8、为什么说6-磷酸葡萄糖是各个糖代谢途径的交叉点。
各种糖的氧化代谢，包括糖的酵解，单磷酸己糖途径、糖的有氧氧化，糖异生途径等均有6-磷酸葡萄糖的中间产物的生成。故说6-磷酸葡萄糖是各个糖代谢途径的交叉点。
第七章生物氧化
1、什么叫氧化？什么叫生物氧化和氧化磷酸化？
氧化：在化学中，人们一般把电子从一个分子转移到另一分子的过程称为氧化
生物氧化：人们一般把有机分子在生物体内氧化分解成CO2和H2O并释放出能量的过程称为生物氧化。但实际上是把细胞呼吸作用中的一系列氧化-还原反应（即在活细胞内进行的涉及到氢原子或电子从一个分子到另一分子转移的产能反应）总称为生物氧化，因为这一过程通常要消耗氧，生成CO2和H2O，并在组织细胞中进行，故又称为细胞氧化或细胞呼吸，有时也称组织呼吸。
氧化磷酸化：是将生物氧化过程中，更具体地说，是在电子传递过程中所释放的自由能转移至ADP生成ATP的过程。
2、细胞呼吸链是由哪些部分组成的？每部分的作用机制是什么？
例NADH呼吸链：是由NAD-（或NADP-）连接的脱氢酶、黄酶、辅酶Q（CoQ或Q）、细胞色素体系和一些铁硫蛋白组成的氧还原体系。FADH2呼吸链：与NADH呼吸链相比，底物脱下的的氢不经NAD+而直接交给黄酶的辅基FAD，即少了NADH呼吸链中的前面一部分（NAD+连接的脱氢酶）示意简图如下：NADHQ还原酶：复合物I，它的作用是催化NADH的氧化脱氢以及Q的还原。所以它既是一种脱氢酶，也是一种还原酶。
琥珀酸-Q还原酶：复合物II，琥珀酸-Q还原酶的作用是催化琥珀酸的脱氢氧化和Q的还原
泛醌细胞色素c还原酶：复合物III。 它是线粒体内膜上的一种跨膜蛋白复合物，其作用是催化还原型QH2的氧化和细胞色素c（cyt. c）的还原。
cyt. c 氧化酶：即复合物IV。活性部分主要包括cyt. a和a3，起传递电子的作用。
各种糖的氧化代谢，包括糖的酵解，单磷酸己糖途径、糖的有氧氧化，糖异生途径等均有6-磷酸葡萄糖的中间产物的生成。故说6-磷酸葡萄糖是各个糖代谢途径的交叉点。
第七章生物氧化
1、什么叫氧化？什么叫生物氧化和氧化磷酸化？
氧化：在化学中，人们一般把电子从一个分子转移到另一分子的过程称为氧化
生物氧化：人们一般把有机分子在生物体内氧化分解成CO2和H2O并释放出能量的过程称为生物氧化。但实际上是把细胞呼吸作用中的一系列氧化-还原反应（即在活细胞内进行的涉及到氢原子或电子从一个分子到另一分子转移的产能反应）总称为生物氧化，因为这一过程通常要消耗氧，生成CO2和H2O，并在组织细胞中进行，故又称为细胞氧化或细胞呼吸，有时也称组织呼吸。
氧化磷酸化：是将生物氧化过程中，更具体地说，是在电子传递过程中所释放的自由能转移至ADP生成ATP的过程。
2、细胞呼吸链是由哪些部分组成的？每部分的作用机制是什么？
例NADH呼吸链：是由NAD-（或NADP-）连接的脱氢酶、黄酶、辅酶Q（CoQ或Q）、细胞色素体系和一些铁硫蛋白组成的氧还原体系。FADH2呼吸链：与NADH呼吸链相比，底物脱下的的氢不经NAD+而直接交给黄酶的辅基FAD，即少了NADH呼吸链中的前面一部分（NAD+连接的脱氢酶）示意简图如下：NADHQ还原酶：复合物I，它的作用是催化NADH的氧化脱氢以及Q的还原。所以它既是一种脱氢酶，也是一种还原酶。
琥珀酸-Q还原酶：复合物II，琥珀酸-Q还原酶的作用是催化琥珀酸的脱氢氧化和Q的还原
泛醌细胞色素c还原酶：复合物III。 它是线粒体内膜上的一种跨膜蛋白复合物，其作用是催化还原型QH2的氧化和细胞色素c（cyt. c）的还原。
cyt. c 氧化酶：即复合物IV。活性部分主要包括cyt. a和a3，起传递电子的作用。
3、呼吸链中哪些部位产生ATP？
从实验可知：从NADH到分子氧的电子传递链（呼吸链）中有三处能使氧化还原过程释放能量，这些能量足以使ADP磷酸化生成ATP。在电子传递链（呼吸链）中产生ATP的部位业已测定，在NADH和CoQ之间（NADH脱氢酶复合体），CoQ和Cytc之间（细胞色素C还原酶复合体），Cytc和氧之间（细胞色素氧化酶复合体）
4、生物氧化有何特点?
生物氧化的特点
虽然生物体内的氧化作用和体外燃烧在化学本质上相同，但生物氧化具有它的特殊性。
（１）生物氧化大都在细胞内进行。
（２）生物氧化是在近似体温和接近中性的pH的条件下进行，不需要通常有机物在体外燃烧时所需的高温、高压、强酸强碱等条件。
（3）水是许多生物氧化反应的氧供体，通过加水脱氢作用直接参予了氧化反应。
（4）生物氧化的全部反应均需要有酶的催化作用，生物氧化产生的能量是逐步释放的，并主要以ATP的形式来满足生物机体的需要，这样可避免温度骤然上升而伤害机体，又使释放的能量得到有效的利用。
5、何谓呼吸链、P/O比值？
呼吸链：代谢物脱下的氢原子,经一系列的传递体的传递,最后传给被激活的氧分子化合生成水,同时放出能量,其全部连续反应的体系称为呼吸链
P/O比值: 指每消耗1mol氧原子所消耗的无机磷的mol数，也就是每消耗1 mol氧原子所产生的ATP的mol数。
第八章脂（类）代谢
要点（译文）：
在禁食和运动的情况下，脂肪组织中的贮脂（三酰甘油）被水解成甘油和脂肪酸，而且为了能量的需要它们被输送到其他的组织中。这就是脂肪动员，受激素敏感性脂肪酶调节。
在分解过程中，被激活的脂肪酸一般经β-氧化而氧化，形成大量的乙酰CoA，然后经TCA循环氧化成为CO2和H2O，产生ATP。
酮体包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮。酮体仅在肝中形成，但肝不能利用它。乙酰乙酸和β-羟丁酸会容易地被很多组织如脑吸收而作为禁食情况下的部分能源。
在几乎所有的有核细胞中内生胆固醇是由乙酰CoA合成的，肝中它占有总量的一半。羟甲基戊二酸单酰CoA还原酶反应是胆固醇合成的关键和调节级反应。。羟甲基戊二酸单酰CoA还原酶是游离的胆固醇反馈抑制的。
血浆中的脂蛋白可通过电泳进行分类：α-脂蛋白、前β-脂蛋白、β-脂蛋白和乳糜微粒。也可通过密度梯度超速离心机进行分类：高密度脂蛋白低密度脂蛋白、极低密度脂蛋白和乳糜微粒。它们在血液中对脂类的转运起着重要的作用。
1、脂肪酸氧化过程与脂肪酸合成过程有哪些明显的不同点?
（１）脂肪酸氧化是在线粒体中进行的，而脂肪酸合成主要在细胞溶胶（胞浆或称胞液）中进行；（胞内部位不同）（２）脂肪酸每经一次β-氧化，脱下来一分子的乙酰CoA，虽然脂肪酸合成也是以乙酰CoA为原料，但结合上去的却不是乙酰CoA，而是丙二酸单酰CoA。（脱下或结合的分子不同）（3）参与脂肪酸氧化的酶都是单体酶，而催化脂肪酸合成的是脂肪酸合成酶复合体系。（酶体系不同）（4）在脂肪酸氧化过程中，脂酰基的载体是CoASH，而在脂肪酸合成过程中，脂酰基的载体是HS-ACP（酰基载体蛋白）。（酯酰基载体不同）（5）在脂肪酸氧化过程中，氢的受体为FAD或NAD+在脂肪酸合成过程中，氢的供体为NADPH。（供、受氢体不同）等。
2、何谓脂肪、必需脂肪酸？
脂肪：是甘油与三分子的饱和脂肪酸结合所生成的甘油三酯。亦称真脂或中性脂。
必需脂肪酸：是指人和高等动物不能自身合成，必须从食物中获得的脂肪酸（都是含有两个及两个以上双键的脂肪酸）。包括亚麻酸，亚油酸，花生四烯酸。
3、请计算1摩尔14碳原子的饱和脂肪酸完全氧化为H2O和CO2时可产生多少摩尔ATP。
（1）14碳原子的饱和脂肪酸需经6次β-氧化生成7分子的乙酰CoA、6分子的NADH和6分子的FADH2
（2）每1分子的乙酰-CoA经TCA循环可产生12个ATP，每1分子的NADH经呼吸链氧化产生3个ATP，每1分子的FADH2经呼吸链氧化产生2个ATP
（3）总共产生的ATP为：7×12+6×3+6×2=114ATP
（4）由于14碳原子的饱和脂肪酸在进行β-氧化前要活化为14酯酰-CoA，需消耗2个高能磷酸酯键，故净产生的ATP为：114-2=112摩尔ATP
4、请计算1摩尔16碳原子的饱和脂肪酸完全氧化为H2O和CO2时可产生多少摩尔ATP。
1摩尔16碳原子的饱和脂肪酸可经七次β-氧化生成8摩尔的乙酰CoA，7摩尔的FADH2和7摩尔的NADH + H+。每摩尔乙酰CoA进入TCA环可生成12摩尔的ATP，故共生成的ATP摩尔数为：8×12+7×2+7×3=131（摩尔）若除去脂肪酸活化消耗的2摩尔ATP，则净生成数为：131-2=129（摩尔）
6、乙酰-CoA在脂酸生物合成反应中为什么很重要？
（1）在非线粒体酶系（细胞溶胶中）合成途径中，以ACCoA为原料合成高级脂肪酸（主要为软脂酸）；
（2）在线粒体酶系延长碳链中，碳源不是加入丙二酸单酰S-ACP，而也是加入ACCoA。故乙酰-CoA在脂酸生物合成反应中很重要。
7、哪些辅酶在脂代谢中参加作用？
辅酶生物素、NADPH、 NADP+ 、NAD+ 、NADH、CoASH、FAD、FADH2等在脂代谢中参加了作用。
第九章 蛋白质及氨基酸代谢
Principal points （要点）
氨基酸的分解的共同（代谢）途径是联合脱氨基作用和脱氨基作用（反应）。联合脱氨基作用是由酶催化的反应，在此反应中，一个氨基酸的氨基被转移到另一个α-酮酸上。脱氨基是酶催化下从氨基酸分子上移除（脱去）氨基。
大部分（主要）由脱氨基作用产生的氨，可有二种主要形式进入血液：丙氨酸和谷氨酰胺。尿素循环（也称作鸟氨酸循环）是脊椎动物的一种代谢途径，它是在肝中用氨和二氧化碳合成尿素。
1、为什么说TCA循环是糖,脂和氨基酸代谢的共同通路?
（1）TCA环是乙酰CoA最终氧化生成CO2和水的途径。（2）糖代谢产生的碳骨架最终进入TCA环氧化
（3）脂肪分解产生的甘油可通过转化成磷酸二羟丙酮进入EMP途径生成丙酮酸，再经TCA环进行有氧氧化；脂肪酸经β-氧化生成乙酰CoA可进入TCA环氧化。
（4）蛋白质分解产生的氨基酸，经脱氨基后，碳骨架可进入TCA环，同时，TCA环产生的中间产物可作为氨基酸的碳骨架接受NH3后合成非必需氨基酸。
因此，三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的共同通路。
2、参与尿素循环的氨基酸有哪些？这些氨基酸中能用于蛋白质生物合成的有哪些？
参与尿素循环的氨基酸有精氨酸、天冬氨酸 、瓜氨酸、鸟氨酸 。 这些氨基酸中能用于蛋白质生物合成的有精氨酸、天冬氨酸 。
3、何谓必需氨基酸
必需氨基酸：人和高等动物不能自身合成，必须从食物中获得。它们包括8种氨基酸。分别是亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ileu）、蛋氨酸（Met）、缬氨酸（Val）、苏氨酸（Thr）、色氨酸（Try）、赖氨酸（Lys）、丙苯氨酸（Phe）
4、氨基酸代谢与酮体和糖的产生有何关系？哪些氨基酸可转变为丙酮酸？哪些氨基酸可转变为乙酰-CoA？
氨基酸经脱氨作用→α-酮酸 + NH3，α-酮酸在代谢过程中可产生乙酰-CoA，进而形成酮体（乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮的合称）。α-酮酸也可转变为丙酮酸，经糖的异生作用变为糖。可转变为丙酮酸的氨基酸有：甘氨酸、丙氨酸、丝氨酸、苏氨酸、缬氨酸、组氨酸、谷氨酸、天冬氨酸、精氨酸等
可转变为乙酰-CoA氨基酸有：亮氨酸、异亮氨酸、丙苯氨酸、酪氨酸。
5、机体的NH3从何处来，到何处?
（1）利用生物固氮作用合成氨（2）由硝酸盐、亚硝酸盐还原成氨 （3）由含氮有机物质分解而来
氨的去路:
（1）以酰胺的形式贮存（2）合成新的氨基酸（3）合成氨（基）甲酰磷酸 （4）合成尿素
6、说明鸟氨酸循环的主要过程及生理意义？
鸟氨酸循环及尿素的合成过程，其主要过程有：
（1）在氨基甲酰磷酸合成酶作用下，氨及二氧化碳首先在肝细胞内合成氨基甲酰磷酸，反应需消耗ATP；
(2)在鸟氨酸氨基甲酰转移酶催化下，在Mg2+存在下，将氨基甲酰基转移给鸟氨酸生成瓜氨酸；
(3)在精氨基琥珀酸合成酶催化下，瓜氨酸与天冬氨酸反应生成精氨基琥珀酸，同样需ATP供能，精氨酸基琥珀酸经裂解酶催化转变为精氨酸及琥珀酸；
(4)精氨酸在精氨酸酶作用下水解生成鸟氨酸和尿素。鸟氨酸重复上述反应，构成鸟氨酸循环。
氨对机体是一种剧毒物质，通过鸟氨酸循环可形成一分子的尿素可清除两分子的氨基氮及一分子的CO2，尿素是中性无毒物质，因此形成尿素不仅可以解除氨的毒性，还可以减少体内CO2溶于血液所产生的酸性。
第十章核苷酸代谢
Principal points（要点）
有二种途径(从头合成途径和补救途径)来合成核苷酸。核苷酸的从头合成起始于它们的前体：氨基酸、 5-磷酸核糖、CO2和NH3。补救途径是使从核酸降解而来的自由碱基和核苷再循环利用。
n在从头合成途径中，嘌呤核苷酸的合成起始于PRPP （ 5-磷酸核糖焦磷酸），首先形成的是IMP（次黄嘌呤核苷酸或称肌苷酸），随后被转变成AMP或GMP，然而嘧啶环是由氨基甲酰磷酸和天冬氨酸合成的，（随后）再接上磷酸核糖结合生成（尿）嘧啶核苷酸（UMP）。嘌呤和嘧啶核苷酸的合成是以反馈方式进行调节的，根据这一点可以用来设计抗代谢药物。
脱氧核苷酸是经核糖核酸还原酶催化核苷二磷酸的还原反应生成的。重要的是，嘌呤分解的最终产物是尿酸，在某些情况下它与肾结石和痛风有关
1.核苷酸代谢与氨基酸代谢同糖代谢之间有哪些关系？
核酸代谢与氨基酸代谢同糖代谢之间的关系见下图：
核酸
多糖
HMP 核苷酸
葡萄糖 磷酸核糖
EMP
生酮氨基酸 磷酸二羟丙酮 丝氨酸
乙酰CoA 丙酮酸 甘氨酸
草酰乙酸 生糖氨基酸
丙氨酸
α-酮戊二酸
丙氨酸
α-酮戊二酸
谷氨酸 谷氨酰胺 天冬氨酸 天冬酰胺
氨基酸
蛋白质
生物化学名词解释
1，脂肪酸（fatty acid）：是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的一种脂，它是许多更复杂的脂的成分。
2，饱和脂肪酸（saturated fatty acid）：不含有-C=C-双键的脂肪酸。
3，不饱和脂肪酸（unsaturated fatty acid）：至少含有-C=C-双键的脂肪酸。
4，必需脂肪酸（occential fatty acid）：维持哺乳动物正常生长所必需的，而动物又不能合成的脂肪酸，Eg亚油酸，亚麻酸。
5，三脂酰苷油（triacylglycerol）：那称为甘油三酯。一种含有与甘油脂化的三个脂酰基的酯。脂肪和油是三脂酰甘油的混合物。
6，磷脂（phospholipid）：含有磷酸成分的脂。Eg卵磷脂，脑磷脂。
7，鞘脂（sphingolipid）：一类含有鞘氨醇骨架的两性脂，一端连接着一个长连的脂肪酸，另一端为一个极性和醇。鞘脂包括鞘磷脂，脑磷脂以及神经节苷脂，一般存在于植物和动物细胞膜内，尤其是在中枢神经系统的组织内含量丰富。
8，鞘磷脂（sphingomyelin）：一种由神经酰胺的C-1羟基上连接了磷酸毛里求胆碱（或磷酸乙酰胺）构成的鞘脂。鞘磷脂存在于在多数哺乳动物动物细胞的质膜内，是髓鞘的主要成分。
9，卵磷脂（lecithin）：即磷脂酰胆碱（PC），是磷脂酰与胆碱形成的复合物。
10，脑磷脂（cephalin）：即磷脂酰乙醇胺（PE），是磷脂酰与乙醇胺形成的复合物。
11，脂质体（liposome）：是由包围水相空间的磷脂双层形成的囊泡（小泡）。
12，生物膜（bioligical membrane）：镶嵌有蛋白质的脂双层，起着画分和分隔细胞和细胞器作用生物膜也是与许多能量转化和细胞内通讯有关的重要部位。
13，内在膜蛋白（integral membrane protein）：插入脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。
14，外周膜蛋白（peripheral membrane protein）：通过与膜脂的极性头部或内在的膜蛋白的离子相互作用和形成氢键与膜的内或外表面弱结合的膜蛋白。
15，流体镶嵌模型（fluid mosaic model）：针对生物膜的结构提出的一种模型。在这个模型中，生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层，脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。有的蛋白质“镶“在脂双层表面，有的则部分或全部嵌入其内部，有的则横跨整个膜。另外脂和膜蛋白可以进行横向扩散。
16，通透系数（permeability coefficient）：是离子或小分子扩散过脂双层膜能力的一种量度。通透系数大小与这些离子或分子在非极性溶液中的溶解度成比例。
17，通道蛋白（channel protein）：是带有中央水相通道的内在膜蛋白，它可以使大小适合的离子或分子从膜的任一方向穿过膜。
18，（膜）孔蛋白（pore protein）：其含意与膜通道蛋白类似，只是该术语常用于细菌。
19，被动转运（passive transport）：那称为易化扩散。是一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上，然后被转运过膜，但转运是沿着浓度梯度下降方向进行的，所以被动转达不需要能量的支持。
20，主动转运（active transport）：一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上然后被转运过膜，与被动转运运输方式相反，主动转运是逆着浓度梯度下降方向进行的，所以主动转运需要能量的驱动。在原发主动转运过程中能源可以是光，ATP或电子传递；而第二级主动转运是在离子浓度梯度下进行的。
21，协同运输（contransport）：两种不同溶质的跨膜的耦联转运。可以通过一个转运蛋白进行同一方向（同向转运）或反方向（反向转运）转运。
22，胞吞（信用）（endocytosis）：物质被质膜吞入并以膜衍生出的脂囊泡形成（物质在囊泡内）被带入到细胞内的过程。
核酸化学
1，核苷（nucleoside）：是嘌呤或嘧啶碱通过共价键与戊糖连接组成的化合物。核糖与碱基一般都是由糖的异头碳与嘧啶的N-1或嘌呤的N-9之间形成的β-N-糖键连接。
2，核苷酸（uncleoside）：核苷的戊糖成分中的羟基磷酸化形成的化合物。
3，cAMP(cycle AMP)：3ˊ,5ˊ-环腺苷酸，是细胞内的第二信使，由于某部些激素或其它分子信号刺激激活腺苷酸环化酶催化ATP环化形成的。
4，磷酸二酯键（phosphodiester linkage）:一种化学基团，指一分子磷酸与两个醇（羟基）酯化形成的两个酯键。该酯键成了两个醇之间的桥梁。例如一个核苷的3ˊ羟基与别一个核苷的5ˊ羟基与同一分子磷酸酯化，就形成了一个磷酸二脂键。
5，脱氧核糖核酸（DNA）：含有特殊脱氧核糖核苷酸序列的聚脱氧核苷酸，脱氧核苷酸之间是是通过3ˊ,5ˊ-磷酸二脂键连接的。DNA是遗传信息的载体。
6，核糖核酸（RNA）：通过3ˊ,5ˊ-磷酸二脂键连接形成的特殊核糖核苷酸序列的聚核糖核苷酸。
7，核糖体核糖核酸（Rrna,ribonucleic acid）：作为组成成分的一类 RNA，rRNA是细胞内最 丰富的 RNA .
8，信使核糖核酸(mRNA,messenger ribonucleic acid):一类用作蛋白质合成模板的RNA .
9, 转移核糖核酸（Trna,transfer ribonucleic acid）:一类携带激活氨基酸，将它带到蛋白质合成部位并将氨基酸整合到生长着的肽链上RNA。TRNA含有能识别模板mRNA上互补密码的反密码。
10，转化（作用）（transformation）:一个外源DNA 通过某种途径导入一个宿主菌，引起该菌的遗传特性改变的作用。
11，转导（作用）（transduction）:借助于病毒载体，遗传信息从一个细胞转移到另一个细胞。
12，碱基对（base pair）:通过碱基之间氢键配对的核酸链中的两个核苷酸，例如A与T或U , 以及G与C配对 。
13，夏格夫法则（Chargaff’s rules）：所有DNA中腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔含量相等（A=T），鸟嘌呤和胞嘧啶的摩尔含量相等（G=C），既嘌呤的总含量相等（A+G=T+C）。DNA的碱基组成具有种的特异性，但没有组织和器官的特异性。另外，生长和发育阶段`营养状态和环境的改变都不影响DNA的碱基组成。
14，DNA的双螺旋（DNAdouble helix）：一种核酸的构象，在该构象中，两条反向平行的多核甘酸链相互缠绕形成一个右手的双螺旋结构。碱基位于双螺旋内侧，磷酸与糖基在外侧，通过磷酸二脂键相连，形成核酸的骨架。碱基平面与假象的中心轴垂直，糖环平面则与轴平行，两条链皆为右手螺旋。双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm， 两核甘酸之间的夹角是36゜，每对螺旋由10对碱基组成，碱基按A-T，G-C配对互补，彼此以氢键相联系。维持DNA双螺旋结构的稳定的力主要是碱基堆积力。双螺旋表面有两条宽窄`深浅不一的一个大沟和一个小沟。
15．大沟（major groove）和小沟（minor groove）:绕B-DNA双螺旋表面上出现的螺旋槽（沟），宽的沟称为大沟，窄沟称为小沟。大沟，小沟都、是由于碱基对堆积和糖-磷酸骨架扭转造成的。
16．DNA超螺旋（DNAsupercoiling）NA本身的卷曲一般是DNA双`螺旋的弯曲欠旋（负超螺旋）或过旋（正超螺旋）的结果。
17．拓扑异构酶（topoisomerse）:通过切断DNA的一条或两条链中的磷酸二酯键，然后重新缠绕和封口来改变DNA连环数的酶。拓扑异构酶Ⅰ、通过切断DNA中的一条链减少负超螺旋，增加一个连环数。某些拓扑异构酶Ⅱ也称为DNA促旋酶。
18．核小体（nucleosome）:用于包装染色质的结构单位，是由DNA链缠绕一个组蛋白核构成的。
19．染色质（chromatin）:是存在与真核生物间期细胞核内，易被碱性染料着色的一种无定形物质。染色质中含有作为骨架的完整的双链DNA，以及组蛋白`非组蛋白和少量的DNA。
20．染色体（chromosome）:是染色质在细胞分裂过程中经过紧密缠绕`折叠`凝缩和精细包装形成的具有固定形态的遗传物质存在形式。简而言之，染色体是一个大的单一的双链DNA分子与相关蛋白质组成的复合物，DNA中含有许多贮存和传递遗传信息的基因。
21．DNA变性（DNAdenaturation）NA双链解链，分离成两条单链的现象。
22．退火（annealing）：既DNA由单链复性、变成双链结构的过程。来源相同的DNA单链经退火后完全恢复双链结构的过程，同源DNA之间`DNA和RNA之间，退火后形成杂交分子。
23．熔解温度（melting temperature,Tm）：双链DNA熔解彻底变成单链DNA的温度范围的中点温度。
24．增色效应（hyperchromic effect）:当双螺旋DNA熔解（解链）时，260nm处紫外吸收增加的现象。
25．减色效应（hypochromic effect）:随着核酸复性，紫外吸收降低的现象。
26．核酸内切酶（exonuclease）: 核糖核酸酶和脱氧核糖核酸酶中能够水解核酸分子内磷酸二酯键的酶。
27．核酸外切酶（exonuclease）:从核酸链的一端逐个水解核甘酸的酶。
28．限制性内切酶（restriction endonuclease）:一种在特殊核甘酸序列处水解双链DNA的内切酶。Ⅰ型限制性内切酶既能催化宿主DNA的甲基化，又催化非甲基化的DNA的水解；而Ⅱ型限制性内切酶只催化非甲基化的DNA的水解。
29．限制酶图谱（restriction map）:同一DNA用不同的限制酶进行切割，从而获得各种限制酶的切割位点，由此建立的位点图谱有助于对DNA的结构进行分析。
30．反向重复序列（inverted repeat sequence）:在同一多核甘酸内的相反方向上存在的重复的核甘酸序列。在双链DNA中反向重复可能引起十字形结构的形成。
31．重组DNA技术（recombination DNA technology）:也称之为基因工程（genomic engineering）.利用限制性内切酶和载体，按照预先设计的要求，将一种生物的某种目的基因和载体DNA重组后转入另一生物细胞中进行复制`转录和表达的技术。
32．基因（gene）:也称为顺反子（cistron）.泛指被转录的一个DNA片段。在某些情况下，基因常用来指编码一个功能蛋白或DNA分子的DNA片段。
1，核苷（nucleoside）：是嘌呤或嘧啶碱通过共价键与戊糖连接组成的化合物。核糖与碱基一般都是由糖的异头碳与嘧啶的N-1或嘌呤的N-9之间形成的β-N-糖键连接。
2，核苷酸（uncleoside）：核苷的戊糖成分中的羟基磷酸化形成的化合物。
3，cAMP(cycle AMP)：3ˊ,5ˊ-环腺苷酸，是细胞内的第二信使，由于某部些激素或其它分子信号刺激激活腺苷酸环化酶催化ATP环化形成的。
4，磷酸二酯键（phosphodiester linkage）:一种化学基团，指一分子磷酸与两个醇（羟基）酯化形成的两个酯键。该酯键成了两个醇之间的桥梁。例如一个核苷的3ˊ羟基与别一个核苷的5ˊ羟基与同一分子磷酸酯化，就形成了一个磷酸二脂键。
5，脱氧核糖核酸（DNA）：含有特殊脱氧核糖核苷酸序列的聚脱氧核苷酸，脱氧核苷酸之间是是通过3ˊ,5ˊ-磷酸二脂键连接的。DNA是遗传信息的载体。
6，核糖核酸（RNA）：通过3ˊ,5ˊ-磷酸二脂键连接形成的特殊核糖核苷酸序列的聚核糖核苷酸。
7，核糖体核糖核酸（Rrna,ribonucleic acid）：作为组成成分的一类 RNA，rRNA是细胞内最 丰富的 RNA .
8，信使核糖核酸(mRNA,messenger ribonucleic acid):一类用作蛋白质合成模板的RNA .
9, 转移核糖核酸（Trna,transfer ribonucleic acid）:一类携带激活氨基酸，将它带到蛋白质合成部位并将氨基酸整合到生长着的肽链上RNA。TRNA含有能识别模板mRNA上互补密码的反密码。
10，转化（作用）（transformation）:一个外源DNA 通过某种途径导入一个宿主菌，引起该菌的遗传特性改变的作用。
11，转导（作用）（transduction）:借助于病毒载体，遗传信息从一个细胞转移到另一个细胞。
12，碱基对（base pair）:通过碱基之间氢键配对的核酸链中的两个核苷酸，例如A与T或U , 以及G与C配对 。
13，夏格夫法则（Chargaff’s rules）：所有DNA中腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔含量相等（A=T），鸟嘌呤和胞嘧啶的摩尔含量相等（G=C），既嘌呤的总含量相等（A+G=T+C）。DNA的碱基组成具有种的特异性，但没有组织和器官的特异性。另外，生长和发育阶段`营养状态和环境的改变都不影响DNA的碱基组成。
14，DNA的双螺旋（DNAdouble helix）：一种核酸的构象，在该构象中，两条反向平行的多核甘酸链相互缠绕形成一个右手的双螺旋结构。碱基位于双螺旋内侧，磷酸与糖基在外侧，通过磷酸二脂键相连，形成核酸的骨架。碱基平面与假象的中心轴垂直，糖环平面则与轴平行，两条链皆为右手螺旋。双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm， 两核甘酸之间的夹角是36゜，每对螺旋由10对碱基组成，碱基按A-T，G-C配对互补，彼此以氢键相联系。维持DNA双螺旋结构的稳定的力主要是碱基堆积力。双螺旋表面有两条宽窄`深浅不一的一个大沟和一个小沟。
15．大沟（major groove）和小沟（minor groove）:绕B-DNA双螺旋表面上出现的螺旋槽（沟），宽的沟称为大沟，窄沟称为小沟。大沟，小沟都、是由于碱基对堆积和糖-磷酸骨架扭转造成的。
16．DNA超螺旋（DNAsupercoiling）NA本身的卷曲一般是DNA双`螺旋的弯曲欠旋（负超螺旋）或过旋（正超螺旋）的结果。
17．拓扑异构酶（topoisomerse）:通过切断DNA的一条或两条链中的磷酸二酯键，然后重新缠绕和封口来改变DNA连环数的酶。拓扑异构酶Ⅰ、通过切断DNA中的一条链减少负超螺旋，增加一个连环数。某些拓扑异构酶Ⅱ也称为DNA促旋酶。
18．核小体（nucleosome）:用于包装染色质的结构单位，是由DNA链缠绕一个组蛋白核构成的。
19．染色质（chromatin）:是存在与真核生物间期细胞核内，易被碱性染料着色的一种无定形物质。染色质中含有作为骨架的完整的双链DNA，以及组蛋白`非组蛋白和少量的DNA。
20．染色体（chromosome）:是染色质在细胞分裂过程中经过紧密缠绕`折叠`凝缩和精细包装形成的具有固定形态的遗传物质存在形式。简而言之，染色体是一个大的单一的双链DNA分子与相关蛋白质组成的复合物，DNA中含有许多贮存和传递遗传信息的基因。
21．DNA变性（DNAdenaturation）NA双链解链，分离成两条单链的现象。
22．退火（annealing）：既DNA由单链复性、变成双链结构的过程。来源相同的DNA单链经退火后完全恢复双链结构的过程，同源DNA之间`DNA和RNA之间，退火后形成杂交分子。
23．熔解温度（melting temperature,Tm）：双链DNA熔解彻底变成单链DNA的温度范围的中点温度。
24．增色效应（hyperchromic effect）:当双螺旋DNA熔解（解链）时，260nm处紫外吸收增加的现象。
25．减色效应（hypochromic effect）:随着核酸复性，紫外吸收降低的现象。
26．核酸内切酶（exonuclease）: 核糖核酸酶和脱氧核糖核酸酶中能够水解核酸分子内磷酸二酯键的酶。
27．核酸外切酶（exonuclease）:从核酸链的一端逐个水解核甘酸的酶。
28．限制性内切酶（restriction endonuclease）:一种在特殊核甘酸序列处水解双链DNA的内切酶。Ⅰ型限制性内切酶既能催化宿主DNA的甲基化，又催化非甲基化的DNA的水解；而Ⅱ型限制性内切酶只催化非甲基化的DNA的水解。
29．限制酶图谱（restriction map）:同一DNA用不同的限制酶进行切割，从而获得各种限制酶的切割位点，由此建立的位点图谱有助于对DNA的结构进行分析。
30．反向重复序列（inverted repeat sequence）:在同一多核甘酸内的相反方向上存在的重复的核甘酸序列。在双链DNA中反向重复可能引起十字形结构的形成。
31．重组DNA技术（recombination DNA technology）:也称之为基因工程（genomic engineering）.利用限制性内切酶和载体，按照预先设计的要求，将一种生物的某种目的基因和载体DNA重组后转入另一生物细胞中进行复制`转录和表达的技术。
32．基因（gene）:也称为顺反子（cistron）.泛指被转录的一个DNA片段。在某些情况下，基因常用来指编码一个功能蛋白或DNA分子的DNA片段。
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