2017年部队文职人员招聘考试-农学类考试资料：酶的调节

（一）变构调节

　　1.定义

　　有些酶在专一性的变构效应物的诱导下，结构发生变化，使催化活性改变，称为变构酶或别构酶（allosteric enzyme）。使酶活增加的效应物称为正调节物，反之称为负调节物。变构酶是寡聚酶，分子中除活性中心外还有别构中心（调节中心）。两个中心可在同一亚基，也可在不同亚基。有活性中心的亚基称为催化亚基，有别构中心的亚基称为调节亚基。别构效应也可扩展到非酶蛋白，如血红蛋白与氧结合的过程中也有别构效应。

　　2.分类

　　大部分别构酶的v-[S]曲线呈S形，与米氏酶不同。这种曲线表明酶与一分子底物（或效应物）分子结合后，其构象发生改变，有利于后续分子的结合，称为正协同效应。这种现象有利于对反应速度的调节，在未达到最大反应速度时，底物浓度的略微增加，将使反应速度有极大提高。所以正协同效应使酶对底物浓度的变化极为敏感。

　　另一类别构酶具有负协同效应，其动力学曲线类似双曲线，在底物浓度较低时反应速度变化很快，但继续下去则速度变化缓慢。所以负协同效应使酶对底物浓度变化不敏感。

　　3.判断

　　有一些没有别构效应的酶也可产生类似的曲线，所以作图法不能完全作为判断别构酶的依据。可用Rs值（saturation ratio，饱和比值）([S]90%V/[S]10%V)来定量地区分三种酶：Rs等于81为米氏酶，大于81则有正协同效应，反之为负协同。更常用的是Hill系数法，以log(v/(Vm-v))对log[S]作图，曲线的最大斜率h称为Hill系数，米氏酶等于1，正协同酶大于1，负协同小于1。

　　天冬氨酸转氨甲酰酶（ATCase）：

　　这是嘧啶合成途径的第一个酶，受到CTP的反馈抑制，可被ATP激活。Asp、氨甲酰磷酸均有正同促效应，CTP有异促效应，可使酶的S形程度增大，即Rs值减小，CTP之间具有正协同作用，n=3。ATP使Rs增大，当达到饱和时即成为双曲线。ATP和CTP都只改变酶的亲和力，而不影响Vm。琥珀酸是天冬氨酸的类似物，在天冬氨酸浓度高时是竞争性抑制剂，而当天冬氨酸不足时则可模拟天冬氨酸的正调控变构作用而成为激活剂。

　　此酶共12个亚基，其中催化和调节亚基各6个。分子结构为2个C3中间夹着3个R2，活性中心位于两个催化亚基中间。别构中心位于调节亚基的远端，通过变构影响催化亚基的活性。