解放军文职招聘考试生物化学(药学用)一些总结

 生物化学(药学用)一些总结

各 代 谢 生 理 意 义
★        EMP
1        在无氧和缺氧条件下，作为糖分解供能的补充途径：⑴ 骨骼肌在剧烈运动时的相对缺氧；⑵ 从平原进入高原初期；⑶ 严重贫血、大量失血、呼吸障碍、肺及心血管疾患所致缺氧。
2        在有氧条件下，作为某些组织细胞主要的供能途径：如表皮细胞，红细胞及视网膜等，由于无线粒体，故只能通过无氧酵解供能。成熟红细胞完全依赖糖酵解供能，神经、白细胞、骨髓等代谢极为活跃，即使不缺氧也常由糖酵解提供部分能量。
3        红细胞内1，3-二磷酸甘油酸转变成的2，３-二磷酸甘油酸可与血红蛋白结合，使氧气与血红蛋白结合力下降，释放氧气。
4        肌肉中产生的乳酸、丙氨酸（由丙酮酸转变）在肝脏中能作为糖异生的原料，生成葡萄糖。
★        TCA
1        是糖在体内分解供能的主要途径：⑴ 生成的ATP数目远远多于糖的无氧酵解生成的ATP数目；⑵ 机体内大多数组织细胞均通过此途径氧化供能。
2        是糖、脂、蛋白质氧化供能的最终共同途径：糖、脂、蛋白质的分解产物主要经此途径彻底氧化分解供能。
3        是糖、脂、蛋白质相互转变的枢纽：有氧氧化途径中的中间代谢物可以由糖、脂、蛋白质分解产生，某些中间代谢物也可以由此途径逆行而相互转变。是三大代谢联系的枢纽。
★        HMS
1        是体内生成NADPH的主要代谢途径
NADPH在体内可用于：
⑴ 作为供氢体，参与体内的合成代谢：如参与合成脂肪酸、胆固醇等。从乙酰辅酶A合成脂酸、胆固醇；α-酮戊二酸与NADPH及氨生成谷氨酸，谷氨酸可与其他α-酮酸进行转氨基反应而生成相应的氨基酸。
⑵ 参与羟化反应：作为加单氧酶的辅酶，参与对代谢物的羟化。有些羟化反应与生物合成有关，如从胆固醇合成胆汁酸、类固醇激素等；有些羟化反应则与生物转化有关。
⑶ 维持巯基酶的活性。
⑷ 使氧化型谷胱甘肽还原。NADPH是谷胱甘肽还原酶的辅酶，对维持细胞中还原型谷胱甘肽的正常含量进而保护巯基酶的活性及维持红细胞膜完整性很重要，并可保持血红蛋白铁于二价。
⑸ 维持红细胞膜的完整性：由于6-磷酸葡萄糖脱氢酶遗传性缺陷可导致蚕豆病，表现为溶血性贫血。
2        是体内生成5-磷酸核糖的唯一代谢途径
体内合成核苷酸和核酸所需的核糖或脱氧核糖均以5-磷酸核糖的形式提供，其生成方式可以由G-6-P脱氢脱羧生成，也可以由3-磷酸甘油醛和F-6-P经基团转移的逆反应生成。
3        提供能量
在需要时，NADPH可通过转氢酶的作用，使NAD+还原为NADH，NADH通过呼吸链生成ATP提供能量需要，一分子6-磷酸葡萄糖可获得36分子ATP。
★        糖异生
1        在饥饿情况下维持血糖浓度的相对恒定：在较长时间饥饿的情况下，空腹或饥饿时依赖氨基酸、甘油等异生成糖，以维持血糖水平恒定。机体需要靠糖异生作用生成葡萄糖以维持血糖浓度的相对恒定。
2        补充肝糖原，摄入的相当一部分葡萄糖先分解成丙酮酸、乳酸等三碳化合物，后者再异生成糖原。合成糖原的这条途径称三碳途径。
3        回收乳酸分子中的能量：由于乳酸主要是在肌肉组织经糖的无氧酵解产生，但肌肉组织糖异生作用很弱，且不能生成自由葡萄糖，故需将产生的乳酸转运至肝脏重新生成葡萄糖后再加以利用。
4        调节酸碱平衡，长期饥饿时，肾糖异生增强，肾脏中生成的α-酮戊二酸可转变为草酰乙酸，然后经糖异生途径生成葡萄糖，这一过程可促进肾脏中的谷氨酰胺脱氨基，生成NH3，后者可用于中和H+，故有利于维持酸碱平衡。
5        糖异生作用还可促进脂肪氧化分解供能的作用，当体内糖不够时，大量氧化分解脂肪，会产生过多的酮体，而酮体必须经过TCA才能彻底氧化，此时糖异生作用对维持TCA的正常进行起主要作用。
★        糖原合成分解
1        贮存能量：葡萄糖可以糖原的形式贮存。
2        调节血糖浓度：血糖浓度高时可合成糖原，浓度低时可分解糖原来补充血糖。
3        利用乳酸：肝中可经糖异生途径利用糖无氧酵解产生的乳酸来合成糖原。这就是肝糖原合成的三碳途径或间接途径。
4        摄入体内的糖类只有一小部分以糖原形式储存，肌糖原可供肌肉收缩的需要，肝糖原则是糖的重要来源，对于依靠葡萄糖为能量来源的组织如红细胞、脑细胞等尤为重要。
★        Cori循环
即乳酸循环，通过Cori循环回收乳酸分子中的能量，又重新积累了糖原，对身体能量的利用很有意义。
脂肪酸的β氧化
可提供给机体大量可利用的能量。

★        酮体的生成及利用
1.        酮体是联系肝与肝外组织之间的一种特殊运输方式。其生理意义在于体内脂肪酸氧化供能过程中器官与组织之间的配合协调和分工问题。一方面利用肝特有的强活性脂肪酸氧化酶系和酮体生成酶系，快速地氧化分解脂肪酸生成酮体，再转运给肝外组织利用。另一方面，因脂肪不溶于水，不容易在血液中运输，而酮体是水溶性物质易于运出肝，经血液运至其他组织。
2.        在饥饿或疾病情况下，为心、脑等重要器官提供必要的能源：在长期饥饿或某些疾病情况下，由于葡萄糖供应不足，心、脑等器官也可转变来利用酮体氧化分解供能。

★        转氨作用
它不仅是体内多数氨基酸脱氨的重要方式，而且也是机体合成非必需氨基酸的主要途径。临床上转氨作用也常作为一些疾病诊断和治疗时必要的参与指标。如心肌梗死患者，血清GOT异常增高，急性传染性肝炎患者血清GOT和GPT均异常增高。

★        丙氨酸-葡萄糖循环
经过此循环，使肌组织中的氨经无毒的丙氨酸形式运输到肝；同时又为肌组织提供了生成丙氨酸的葡萄糖。

★        谷氨酰胺的生成
其生成不仅是解氨毒的重要方式，而且也是氨运输和贮存形式。Gln主要从脑、肌肉等组织向肝或肾运输氨，在肾，Gln受谷氨酰胺酶的催化作用水解，释出的氨与肾小管中的酸结合生成铵盐由尿排出，这对调节机体的酸碱平衡有重要作用。而且，Gln可参与体内嘌呤、嘧啶和非必需氨基酸的合成。
各 代 谢 的 关 键 酶

代谢名称        关键酶
糖酵解EMP        ①        己糖激酶（肝中为葡萄糖激酶）
②        6-磷酸果糖激酶-1
③        丙酮酸激酶
TCA循环        ①        丙酮酸脱氢酶复合体
②        异柠檬酸合成酶
③        异柠檬酸脱氢酶
④        α-酮戊二酸脱氢酶复合体
磷酸戊糖途径
HMS或HMP        6-磷酸葡萄糖脱氢酶
糖原合成        糖原合成酶
糖原分解        糖原磷酸化酶
糖异生        ①        丙酮酸羧化酶（需生物素）
②        磷酸烯醇式丙酮酸PEP羧激酶
③        1,6-二磷酸果糖磷酸酶-1
④        6-磷酸葡萄糖磷酸酶
脂肪分解        甘油三酯脂肪酶，又称为激素敏感脂肪酶HSL
脂肪酸的β－氧化        肉碱脂肪酰转移酶Ⅰ
酮体的生成        HMG-CoA合成酶
脂肪酸的合成        乙酰CoA羧化酶（需生物素）
甘油磷脂的合成途径中的甘油二酯合成途径        脂肪酰甘油转移酶
胆固醇合成        HMG-CoA还原酶
初级胆汁酸合成        7α-羟化酶
尿素循环        精氨酸代琥珀酸缩合酶
合成多胺        鸟氨酸脱羧酶
E.coli生物合成CTP        ATC酶，即Asp转氨甲酰基酶
合成核苷酸        磷酸核糖焦磷酸激酶/PRPP合成酶
合成嘌呤        磷酸核糖酰胺转移酶
       
       
       
       

含金属的蛋白质/酶
名称        所含金属及其他
1　嗜热菌蛋白酶        Fe和Ca　　
Fe为酶活力所必需、Ca与酶热稳定性有关
2　细胞色素Cyt        Fe2+或Fe3+
3　细胞色素氧化酶Cytaa3        铁卟啉、Cu2+
4　羧肽酶        Zn2+
5　己糖激酶        Mg2+
6　精氨酸酶        Mn2+
7　α-淀粉酶        Ca2+、也需Cl－
8　丙酮酸激酶        K+、Mn2+或Mg2+
9　质膜ATP酶        K+、Mg2+、Na+
10　黄嘌呤氧化酶        Mo3+（钼）、Fe、Cu2+
11　GSH过氧化物酶        Se（硒）

具有专一性的水解酶类
酶名称        断裂肽键的特异性
1　羧肽酶A        是一类肽链外切酶，可特异性水解脂肪族或芳香族AA构成的C-末端肽键
（除Pro、Arg和Lys之外所有的C-末端肽键）
2　羧肽酶B        是一类肽链外切酶，可特异性水解由碱性AA——Arg和Lys为C-末端AA残基的肽键
3　胰蛋白酶        断裂Arg和Lys的羧基－COOH参与形成的肽键
4　糜蛋白酶
（胰凝乳蛋白酶）        断裂Phe、Trp和Tyr芳香族AA(又可叫疏水性AA)的羧基－COOH参与形成的肽键
5　嗜热菌蛋白酶        专一性较差，常用于断裂较短的多肽链或大肽段
6　胃蛋白酶        断裂①由酸性AA——Asp、Glu的羧基－COOH
②由芳香族AA——Phe、Tyr的氨基－NH2　二者构成的肽键
或两侧残基都是疏水性AA，如Phe—Phe
7　弹性蛋白酶        脂肪族AA的羧基－COOH参与形成的肽键
8        金葡菌蛋白酶
（Glu蛋白酶）        ①        在磷酸缓冲液pH7.8中裂解，断裂Glu和Asp的羧基－COOH参与形成的肽键
②        在NH4HCO3缓冲液pH7.8或醋酸铵缓冲液pH4.0中裂解，只断裂Glu的羧基－COOH参与形成的肽键
9　梭状芽孢杆菌        只断裂Arg的羧基－COOH参与形成的肽键
9        溴化氰CNBr        只断裂Met的羧基－COOH参与形成的肽键
11　羟胺NH2OH        专一断裂—Asn—Gly—之间的肽键
也可断裂—Asn—Leu—、—Asn—Ala—，但为部分裂解
12　氨肽酶        是一类肽链外切酶，从肽键的N端开始逐个切掉AA
激素作用原理
共两大类　细胞膜受体——包括①cAMP作用模式；②IP3级联反应；③Ca2+作用方式；④Tyr激酶相关受体途径
细胞内受体

一　cAMP作用模式※
1        激素类别：许多①肽类、②蛋白质类、③儿茶酚胺类
2        基本作用机理：激素与受体结合后，引起靶细胞膜上腺苷酸环化酶活性改变，环化酶催化ATP分解而生成cAMP，cAMP作为第二信使，产生许多生理效应。
3        受体调节系统组成：①受体R，在膜外侧；②G-调节蛋白即G蛋白；③腺苷酸环化酶C，后两者在膜内侧。
4        G蛋白：由α、β、γ三种亚基组成。G蛋白分为激活型Gs和抑制型Gi两种，区别在α亚基分为激活型αs和抑制型αi两种。
G蛋白的作用机制（以激活为例）：在无激素时，几乎所有的Gs蛋白均处于结合着GDP的无活性的形式。β、γ两种亚基与α亚基结合抑制了其活性。当激素结合到受体上时，激素－受体复合物（注：不是空载的受体而是复合物！）结合到Gs蛋白上，使结合在Gs蛋白上的GDP释放，GTP进入蛋白。接着，结合着GTP的α亚基与β、γ亚基解离分开，从而具有活性，αs可活化腺苷酸环化酶。
PS：G蛋白的α亚基结合GTP后具有GTP酶活性，激活腺苷酸环化酶后，水解其结合的GTP变成GDP和Pi，重新成为α-GDP，即与β、γ亚基结合，成为无活性状态。
5        腺苷酸环化酶的作用：催化ATP分解而生成cAMP。
6        cAMP的生理作用：主要是通过cAMP依赖性蛋白激酶来实现。
A 蛋白激酶的结构：蛋白激酶由两种亚基组成四聚体（每种亚基两个）。
①催化亚基——具有催化蛋白质磷酸化的作用
②调节亚基——是催化亚基的抑制剂
没有cAMP时，该酶处于四聚体状态，催化亚基与调节亚基结合，酶呈抑制状态。
B　cAMP激活蛋白激酶机制：cAMP存在时，可与调节亚基结合，使调节亚基变构而脱落，与催化亚基分开，从而催化亚基发挥作用使蛋白激酶活化。
7        蛋白激酶的生理作用——3个
①        催化酶的磷酸化——重点例子：糖原磷酸化酶b经蛋白激酶激活后磷酸化成为有活性的磷酸化酶a，从而促使糖原分解；而糖原合成酶磷酸化则活性受到抑制，从而抑制了糖原的合成。
②        其他功能蛋白质的磷酸化
③        cAMP使蛋白质磷酸化后可促进活化的转录因子的形成，控制特异基因的转录，合成特异的蛋白质，产生特异的细胞效应。

二　IP3级联反应
1        激素类别：①促甲状腺释放激素、②促性腺激素、③某些生长因子
2        基本作用机理：激素与受体结合后，一种与受体结合的G蛋白（称为Gp蛋白）会将其结合的GDP转换成GTP。Gp-GTP而后转移并结合于与膜结合的磷脂酶C(PLC)，使PLC活化，PLC催化细胞膜上的磷脂酰－4,5－二磷酸(PIP2)分解为肌醇三磷酸(IP3)和甘油二酯(DAG或DG)，二者作为第二信使，产生许多生理效应。
3        肌醇三磷酸IP3的作用机制——当细胞被激活生成IP3时，IP3可开放内质网上的钙通道使腔内的Ca2+流出，促使内质网内的Ca2+释放到胞浆，并由Ca2+作为信息传导者激动细胞的生理反应。
4        DAG的作用机制——DAG是蛋白激酶C(PKC)的生理激活剂。PKC是一个很重要的蛋白激酶，它可使很多种不同的蛋白质磷酸化而表现出多种效应，如它可使某些转录因子磷酸化，从而调节细胞分裂。

三　Ca2+作用方式
1        激素类别：肾上腺素、其他一些激素
2        基本作用机理：肾上腺素与细胞膜上的受体结合后可使膜上的受体依赖性的钙通道开放，使细胞内液的Ca2+升高；还有一些激素通过启动IP3级联反应，使细胞内液的Ca2+升高，Ca2+作为第二信使，产生许多生理效应。
3        Ca2+的作用机制——发挥第二信使作用，主要通过钙调蛋白CaM实现。
4        关于钙调蛋白CaM
①        基本性质：1）是一种酸性蛋白质，其中酸性氨基酸残基约占1/4，其酸性氨基酸残基中的－COOH可与Ca2+结合，一分子CaM可与4分子Ca2+结合。
2）一般CaM与其控制的酶相连。
②        作用机制：CaM与Ca2+结合后引起构型改变，其构型改变会改变与它相连的酶的活性，细胞中存在着许多：CaM-Ca2+活化的蛋白激酶，通过这条通路Ca2+表现出许多细胞效应。

四　Tyr激酶相关受体途径
1        激素类别：胰岛素及一些生长因子
2        基本作用机理：激素与细胞膜上的受体作用后，受体的单体形成二聚体，受体胞浆结构域有Tyr激酶的活性，当它们形成二聚体时互相磷酸化（多个Tyr残基磷酸化），并因而激活从细胞膜传递到细胞核的信息通路，最终活化转录因子而启动细胞某些特异蛋白的生物合成。
3        Ras通路——从细胞膜传递到细胞核的信息通路中较重要的一条。
①        Ras基本性质——是一类蛋白质，存在于所有真核细胞中，其分子量较小，是一种单亚基的GTP结合蛋白，具有GTPase活性。
②        Ras通路其他两种重要成分——生长因子受体结合蛋白GRB和SOS蛋白。
③        信息传导机制——当GRB－SOS与活化的受体结合后，它们就促进与它们结合的Ras蛋白将分子中的GDP转换成GTP，Ras－GTP而后可激活一个Ser－Thr型的蛋白激酶－Raf。Raf活化后又可促进其他激酶的磷酸化，最后使转录因子活化，并连接到基因的激素反应元件而促进其调控基因的转录。

五　细胞内受体
1        激素类别：①肾上腺皮质激素；②性腺激素；③甲状腺素。
A　此类激素共同特点：均为脂溶性激素，易通过细胞膜，与细胞内受体结合。
B　此类激素受体特点：一般说，性腺激素受体在细胞核，而肾上腺皮质激素受体在细胞浆。这类受体均有锌指结构域，还均与热休克蛋白HSPS形成复合物，HSPS是分子伴侣的一种。
2        基本作用机理：以糖皮质激素为例。糖皮质激素的受体存在于胞浆，与HSPS复合物结合后封闭了其核靶向标记，当糖皮质激素结合到受体的特殊部位时，HSPS就脱离受体，核靶向标记暴露，受体转动进入细胞核。受体进入细胞核后形成二聚体并结合到DNA的糖皮质激素反应元件，使其控制的基因开始转录。

生　化　大　事　表
年　代        人　　物        事　　件
1859        Charles Darwin        出版《物种起源》
1869        Friedrich Miescher        发现DNA
1877        Willy Kuhe        提出使用“enzyme”一词
1886        C.A.MacMunn        发现细胞色素
1893        Wilhelm Ostwald        证明了酶是催化剂
1894        Emil Frischer        证明了酶的专一性
1897        Cabriel Bertrand        提出了co enzyme一词
1903        Neuberg         首先使用“生物化学”一词
1904        Knoop         指出FA的β-氧化作用
1911        Funk         分离出具有VB活性的结晶，并提出了“Vitamin”一词
1912        Neuberg        提出发酵的化学途径
1925～1930        Levene        弄清了单核苷酸的结构并证明了单核苷酸是核酸的结构单位
1931        Engelhardt        发现磷酸化作用与呼吸作用的偶联
1933        Krebs & Henselen        发现尿素循环
1937        Krebs        提出了TCA循环的假说
1950        Pauling & Corey         提出了α-角蛋白和α-螺旋结构学说
1952～1954        Zamenik        发现了核糖体是蛋白质合成的部位
1953        Waston & Crick        提出了DNA结构的双螺旋结构模型
1953        Sanger & Thompson        完成了胰岛素A链及B链的氨基酸序列测定
1956        A.Kornberg        发现了DNA聚合酶
1957        Sutherland        发现了cAMP
1958        Crick        提出分子遗传的中心法则
1958～1959        S.B.Weiss & Hursitz        发现了DNA指导的RNA聚合酶
1959        K.L.Sinsermer        发现了φX174噬菌体是由单链DNA构成的
1961        Jacob & monod        提出操纵子学说
1961        M.Nirenberg & H.Matthei        发现Phe的遗传密码
1965        中国生化学家        人工合成了牛胰岛素
1968        Okazaki        提出DNA不连续复制学说
1970～1972        Khorana        人工合成了酵母丙氨酸tRNA的基因
1972        Singer        提出液态镶嵌模型
1979        A.Rich & A.H.J.Wang        发现左手螺旋DNA，命名为Z-DNA
1981        中国科学家        完成了酵母丙氨酸tRNA的合成

生化概念
1.        生物化学——是生命的科学，是研究生物体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门科学。
2.        糖——是多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称。
3.        单糖——不能水解成更小分子的糖。
4.        二糖——由两分子单糖缩合而成的最简单的低聚糖。
5.        乳糖——由一分子β-D-半乳糖与一分子α-D-葡萄糖以1.4－糖苷键缩合而成的二糖。
6.        蔗糖——由一分子α-D-葡萄糖的半缩醛羟基与一分子β-D-果糖的半缩酮羟基以1.2－糖苷键连接而成的二糖。
7.        麦芽糖——两分子的葡萄糖以1.4－糖苷键连接而成的二糖。
8.        寡糖——是由单糖缩合而成的短链结构，一般含2~6个单糖分子。
9.        多糖——由许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量都很大，均无甜味，也无还原性。
10.        均一多糖——由一种单糖缩合而成的多糖，也称同聚多糖，如淀粉、糖原、纤维素、几丁质等。
11.        不均一多糖——由不同类型的单缩合而成的多糖，也称杂聚多糖，如肝素、透明质酸等。
12.        粘多糖——是一类含氮的不均一多糖，其化学组成通常为糖醛酸及氨基己糖或其衍生物，有的还含有硫酸，也称为糖胺聚糖。其中重要的是透明质酸、硫酸软骨素、肝素等。
13.        结合糖——也称糖复合物或复合糖，指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。
14.        糖蛋白——是糖与蛋白质以共价键结合的复合分子，其中糖的含量一般小于蛋白质，糖和蛋白质结合的方式有O连接和N连接。
15.        蛋白聚糖——是一类由糖与蛋白质结合形成的非常复杂的大分子糖复合物，其中蛋白质含量一般小于多糖。
16.        糖脂——是糖类通过其还原末端以糖苷键与脂类连接起来的化合物，组成和总体性质以脂为主体。
17.        脂多糖——是糖与脂类结合形成的复合物，以糖为主体成分，革兰氏阴性菌细胞壁内的脂多糖一般由外低聚糖链、核心多糖及脂质三部分组成。
18.        淀粉——是高等植物的贮存多糖，是供给人体能量的主要营养物质。天然淀粉有直链淀粉和支链淀粉两种成分。
19.        糊精——淀粉经酸、热或α－淀粉酶不完全水解时形成的一类中间链长的多糖。
20.        糖原——是动物体内的贮存多糖，主要存在于肝及肌肉中，是由α-D-葡萄糖构成的同聚多糖，遇碘产生红色。
21.        葡聚糖——又称右旋糖酐，是酵母菌及某些细菌中的贮存多糖，是由多个葡萄糖缩合而成的同聚多糖，葡萄糖之间几乎均为α-1,6连接，临床上可作为代血浆。
22.        纤维素——是由许多β-D-葡萄糖借1,4-糖苷键连接而成的直链同聚多糖，是构成植物细胞壁和支撑组织的重要成分。
23.        琼胶——又称琼脂，是一些海藻所含的多糖，其单糖组成为L-及D-半乳糖，化学结构是D-半乳糖以α-1,3-糖苷键连接成短链，再与L-半乳糖以1,4-糖苷键相连，L-半乳糖C6结合一硫酸基。
24.        几丁质——又称甲壳素或壳多糖，是由N-乙酰氨基葡萄糖通过β-1,4糖苷键连接起来的同聚多糖。
25.        透明质酸——由D-葡萄醛酸和N-乙酰氨基葡萄糖交替组成。其结构为葡萄糖醛酸与N-乙酰氨基葡萄糖以β-1,3键连接成二糖单位，后者再以β-1,4键同另一二糖单位连成线性结构。
26.        硫酸软骨素——是体内最多的粘多糖，为软骨的主要成分，其结构是一类二糖的聚合物，有降血脂和缓和的抗凝血作用。
27.        肝素——是动物体内一种天然抗凝血物质，其组成是硫酸氨基葡萄糖、葡萄糖醛酸和艾杜糖醛酸的硫酸酯。是动物体内一种天然的抗凝血物质。
28.        肽聚糖——又称胞壁质，是构成细菌细胞壁基本骨架的主要成分，是一种多糖与氨基酸相连接的多糖复合物。
29.        脂类——是由脂肪酸与醇作用生成的酯及其衍生物，统称为脂质或脂类，是动物和植物体的重要组成成分。
30.        单脂——是由各种高级脂肪酸与甘油或高级一元醇所生成的酯。
31.        复脂——是除了含有脂肪酸和各种醇以外还含有糖、磷酸及胆碱等物质的脂类。
32.        脂肪——又称真脂或中性脂肪，是甘油与三分子高级脂肪酸组成的脂肪酸甘油三酯，化学名称为三脂酰甘油，或称为甘油三酯。
33.        脂肪酸——是长链羧酸的总称，由脂肪水解得到故称为脂肪酸。天然脂肪酸大多数为偶数碳原子，是生物体内脂类的重要组成部分，可分为饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸。
34.        必需脂肪酸——维持动物体正常生长所必需的，而动物体内不能合成、或合成量太少不能满足需要而必须依靠食物供应的不饱和脂肪酸，包括有亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸。
35.        蜡——是高级脂肪酸与高级一元醇所生成的酯，不溶于水，熔点较高，不易水解，一般为固体，在动物体内多存在于分泌物中，主要起保护作用。
36.        磷脂——是含有磷酸基的复合脂类，可分为甘油磷脂和鞘氨醇磷脂两大类。
37.        甘油磷脂——甘油的两个羟基和脂肪酸结成酯，第三个羟基被磷酸酯化，生成物为磷脂酸，磷脂酸的磷酸基再连接其它醇羟基化合物的羟基，即组成不同的甘油磷脂。
38.        卵磷脂——即磷脂酰胆碱，是磷脂酸结构中的磷酸基团与胆碱相连接所成的酯。为白色油脂状物质，极易吸水，具有抗脂肪肝的作用。
39.        脑磷脂——即即磷脂酰胆胺，是磷脂酸结构中的磷酸基团与胆胺相连接所成的酯。与血液凝固有关。
40.        磷脂酰丝氨酸——又称丝氨酸磷脂，是磷脂酸结构中的磷酸基团与丝氨酸的羟基相连接所成的酯。
41.        磷脂酰肌醇——又称肌醇磷脂，是磷脂酸结构中的磷酸基团与肌醇（环己六醇）相连接所成的酯。
42.        心磷脂——又称二磷脂酰甘油，是由2分子磷脂酸与1分子甘油结合而成的磷脂。大量存在于心肌，有助于线粒体膜的结构蛋白同细胞色素C的连接。
43.        鞘氨醇磷脂——简称（神经）鞘磷脂，由（神经）鞘氨醇、脂肪酸、磷酸及胆碱（或胆胺）各一分子组成，是一种不含甘油的磷脂。
44.        脑苷脂——是脑细胞膜的重要组分，由β-己糖、脂肪酸（最普遍的是α-羟基二十四烷酸）和鞘氨醇各一分子组成。重要代表有葡萄糖脑苷脂、半乳糖脑苷脂和硫酸脑苷脂。
45.        神经节苷脂——是一类酸性糖脂，它的极性头部含有唾液酸，即N-乙酰神经胺酸，，故带有酸性。几乎所有的神经节苷脂都有一个葡萄糖基与神经酰胺以糖苷键相连，此外还有半乳糖、唾液酸和N-乙酰-D-半乳糖胺。
46.        萜类——是异戊二烯的衍生物，有线状的也有环状的，都含有两个以上的异戊二烯残基，植物中多数萜类是其特有油类的主要成分。
47.        胆汁酸——是胆酸的衍生物，各种胆酸或去氧胆酸均可与甘氨酸或牛磺酸以酰胺结合，形成各种结合胆酸，称为胆汁酸。
48.        氨基酸——分子中α－碳原子上含有氨基的有机酸，是组成蛋白质的基本单位，天然蛋白质中有约20种氨基酸。
49.        基本氨基酸——天然存在的氨基酸有约180种，但组成蛋白质的氨基酸有20种，称为基本氨基酸。
50.        肽键——是由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基缩合脱水而成，是蛋白质分子中的基本化学键，也称为酰胺键。
51.        肽——氨基酸通过肽键相连而成的化合物。
52.        寡肽——十个氨基酸以下组成的肽。
53.        谷胱甘肽GSH——由谷氨酸、甘氨酸和胱氨酸残基组成的三肽化合物，广泛分布于体内，有还原型G-SH和氧化型G-S-S-G，多以G-SH型存在。它与VitC、E等构成体内抗氧化系统，保护许多含巯基蛋白质、酶和生物膜等免于因氧化而丧失正常的生化功能。
54.        多肽——十个氨基酸以上组成的肽。
55.        氨基酸残基——多肽链中的氨基酸，由于参与肽键的形成，已非原来完整的分子，称为氨基酸残基。
56.        蛋白质一级结构——蛋白质是由不同的氨基酸种类、数量和排列顺序，通过肽键及少量的二硫键而构成的高分子含氮化合物。
57.        肽链末端分析——测定一个多肽或蛋白质分子的N－末端和C－末端氨基酸，从而确定组成或肽链的氨基酸序列或蛋白质分子的肽链数目的方法。
58.        蛋白质构象——指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽键的走向。又称为空间结构、立体结构、高级结构和三维构象等。
59.        次级键——在蛋白质分子中，除了主链的肽键外，还有氢键、疏水键、盐键、配位键等，统称为次级键，其键能较小，稳定性差，但在蛋白质分子中为数众多。对维持蛋白质分子的空间构象极为重要。
60.        氢键——由连接在一个电负性大的原子上的氢与另一个电负性大的原子相互作用而形成的作用力。
61.        疏水键——由两个非级性基团因避开水相而群集在一起的作用力。
62.        盐键——是蛋白质分子中带正电荷基团和负电荷基团之间静电吸引所形成的化学键，又称离子键。
63.        配位键——是两个原子、由单方面提供共同电子对所形成的化学键。
64.        二硫键——是两个硫原子间所形成的化学键，在蛋白质分子中它是两个Cys侧链的巯基脱氢而成。对稳定蛋白质的一级结构和空间构象起重要作用。
65.        蛋白质二级结构——是指多肽链的主链骨架中若干肽单位，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要次级键而形成的有规则的构象，有α-螺旋、β-折叠、β-转角等。
66.        肽单位（肽平面）——肽键与相邻的两个α-碳原子所组成的基团。
67.        α－螺旋——是蛋白质中最常见、含量最丰富的二级结构。多肽链按右手方向盘绕形成右手螺旋。相邻螺圈之间形成氢键，氢键是由肽键的上N－H氢和它后面第四个残基上的C＝O氧之间形成的，氢键的取向几乎与中心轴平行。
68.        β－片层——指两条或多条几乎完全伸展的多肽链铡向聚集在一起，相邻肽链主链上的N－H和C＝O之间形成有规则的氢键。
69.        β－转角——指伸展的肽链形成180°的回折，即U型转折结构，它由四个连续的氨基酸残基组成，第一个氨基酸残基的C＝O与第四个氨基酸残基的N－H之间形成氢键以维持构象。
70.        无规线团——蛋白质二级结构中因肽键平面不规则排列而形成的无规律构象。
71.        超二级结构——蛋白质分子中，尤其是球状蛋白质中还观察到由α-螺旋、β-折叠和β-转角等组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的二级结构组合体，作为三级结构的单元，称为超二级结构。
72.        蛋白质三级结构——指多肽链中所有原子或基团的空间排列，即多肽链在二级结构的基础上，由氨基酸残基侧链基团的相互作用使多肽链进一步盘旋和折叠，导致整个分子形成不规则的特定构象。
73.        结构域——对于分子量较大的蛋白质，多肽链往往以超二级结构为单元组成两个或两个以上相对独立的区域，再形成三级结构，这些相对独立的区域称为结构域。
74.        蛋白质四级结构——由两个或两个以上的亚基之间相互作用，彼此以非共价键相联而形成更复杂的构象。
75.        亚基——许多有生物学活性的蛋白质是由两条或多条肽链构成，肽链之间通过非共价键联系，每条肽链都有自己的一、二、三级结构，蛋白质中每条肽链都称为一个亚基。
76.        血红蛋白——是一种含铁的结合蛋白，每个分子均由4个亚基组成，分为相同的2个α和β亚基，每个亚基结合一个血红素，其功能为运输O2和CO2。
77.        血红素——是一种含铁的吡咯衍生物，其基本结构为4个吡咯或氢化吡咯环，通过4个甲川基（－CH＝）在吡咯环的α位相互连接起来，并与铁络合而形成血红素。
78.        蛋白质变构现象——蛋白质由于受某些因素的影响，其一级结构不变而空间构象发生一定的变化，导致其生物学功能的改变，又称别构现象。
变构效应——又称别构效应，指具有两个或多个亚基的蛋白质，由于非活性部位和特异的效应物结合，从而引起其构象改变而导致其生物学活性变化的现象。
79.        蛋白质变性作用——某些物理的和化学的因素使蛋白质分子的空间构象发生改变或破坏，导致其生物活性的丧失和一些理化性质的改变，这种现象称为蛋白质的变性作用。
80.        蛋白质复性——变性的蛋白质，当除去变性因素后，又恢复其生物活性的现象。
81.        蛋白质的等电点——使蛋白质所带正负电荷相等，净电荷为零时溶液的pH。
82.        蛋白质的沉淀——在蛋白质溶液中加入适当试剂，破坏其水化层或双电子层，使分子互相聚集成较大的颗粒从溶液中析出的现象。
83.        盐溶作用——蛋白质溶液中加入低浓度的中性盐后，可使蛋白质的溶解度增加，称为盐溶作用。
84.        盐析作用——蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐后，因破坏蛋白质的水化层并中和其电荷，促使蛋白质颗粒相互聚集而沉淀，称为盐析作用。
85.        茚三酮反应——氨基酸在微酸性（pH5）溶液中与茚三酮共热，氨基酸发生氧化、脱氧、脱羧，生成的氨再与被还原的茚三酮反应生成紫色化合物，称此反应为茚三酮反应。
86.        双缩脲反应——是肽和蛋白质所特有的一个颜色反应，一般含两个或两个以上肽键的化合物与Cu2+反应生成紫红色或蓝紫色的复合物。
87.        抗原——凡能刺激机体免疫系统产生特异免疫反应的物质，统称为抗原。
88.        抗体——抗原刺激机体产生能与抗原特异结合的蛋白质，称为抗体。
89.        免疫反应——抗原与抗体结合所起的反应。
90.        变态反应——异常情况下，免疫反应伴有组织损伤或出现功能紊乱，称为变态反应或过敏反应。
91.        半抗原——一些小分子物质本身不具有抗原性，但与蛋白质结合后而具有抗原性，为类小分子物质称为半抗原。
92.        核酸——是含有磷酸基团的重要生物大分子。由于最初从细胞核分离出来，又具有酸性，故称为核酸。
93.        核苷——戊糖与碱基缩合而成的糖苷。
94.        核苷酸——核苷中戊糖的羟基磷酸酯化后形成核苷酸。
95.        核酸的一级结构——是指构成核酸的各个单核苷酸之间连接键的性质以及组成中核苷酸的数目和排列顺序。
96.        Z-DNA——是DNA的另一种稳定构型，其结构特点是磷原子连接线呈左旋锯齿形，整个分子呈细而长的伸展状态，表面只有一条浅浅的沟。
97.        碱基互补配对规则——在DNA的双螺旋分子中，A必然与T形成一个碱基对，C必然与G形成一个碱基对。
98.        超螺旋——由2个或几个单螺旋体，再螺旋化或互相盘绕形成的复杂螺旋结构。
99.        核小体——是组成真核生物染色质的基本结构单位，一个典型的核小体是由4种蛋白H2A、H2B、H3、H4各两分子组成的八聚体，加组蛋白H1以及约200bp的DNA构成的复合物。
100.        核蛋白体——由几十种蛋白质和几种RNA组成的，是蛋白质生物合成的场所。
101.        核蛋白体RNA——rRNA，是一类分子量较大的RNA，与蛋白质结合构成核糖体。
102.        转运RNA——tRNA，是一类分子量较小的RNA，在蛋白质生物合成过程中具有转运AA的作用，主要功能是转运活化的AA到核糖体上，并以正确的位置合成多肽链。
103.        信使RNA——mRNA，是以DNA为模板转录的一种ssRNA分子，其功能是转录DNA上的遗传信息并指导蛋白质的生物合成。
104.        单顺反子——一个mRNA分子只为一种多肽编码。
105.        多顺反子——一个mRNA分子可作为多种多肽和蛋白肽链合成的模板。
106.        克原子磷消光系数e(p)——
107.        增色效应——核酸变性时，e(p)值显著升高的现象。
108.        减色效应——在一定条件下，变性的核酸可以复性，此时e(p)值又回复至原来水平，这种现象叫减色效应。
109.        核酸的变性——有些理化因素会破坏核酸分子间的氢键和碱基堆积力，使核酸分子的空间结构改变，从而引起核酸理化性质和生物学功能改变。
110.        DNA熔点Tm——DNA热变性的过程是一种“跃变”过程，即变性作用是在一个很狭窄的临界温度范围内突然引起并很快完成，通常把e(p)值达到最高值的1/2时的温度称为“熔点”，用Tm表示。
111.        复性——变性DNA在适当条件下，可使两条彼此分开的链重新由氢键连接而形成双螺旋结构，这一过程叫复性。
112.        Southern印迹法——将凝胶电泳分离的DNA片段变性后，转移到硝酸纤维素膜上，再进行杂交。
113.        Northern印迹法——将凝胶电泳分离的RNA片段变性后，转移到硝酸纤维素膜上，再进行杂交。
114.        Western印迹法——根据抗原和抗体可以结合的原理，利用硝酸纤维素膜作为载体进行杂交也可以分析蛋白质，称为Western印迹法。
115.        酶——是生物体内一类具有催化活性和特定空间构象的生物大分子，包括蛋白质和核酸。
116.        抗体酶——是一类专一作用于抗原分子的有催化活性的、有特殊生物学功能的蛋白质。
117.        氧化还原酶——催化底物氧化还原的一类酶的总称，属于复合蛋白酶类。
118.        转换酶——催化功能基团的转移反应。
119.        水解酶——催化水解反应。
120.        裂合酶——催化从底物上称去一个基团而形成双键的反应或其逆反应。
121.        异构酶——催化各种同分异构体的相互转变。
122.        合成酶——催化一切必须与ATP分解相偶联，并由两种物质（双分子）合成一种物质的反应。
123.        酶作用专一性——一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键，以促进一定的化学变化，生成一定的产物。
124.        底物——受酶催化的化合物称为该酶的底物。
125.        诱导契合——酶分子与底物的契合是动态的结合，当酶分子与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子的诱导，其构象发生有利于同底物结合的变化，酶与底物在些基础上互补契合，进行反应。
126.        单纯酶——只由蛋白质构成的酶。
127.        结合酶——结构中除含有蛋白质外，还含有非蛋白质部分的酶。
128.        全酶——在结合酶中，酶蛋白与辅因子结合成的完整分子称为全酶，只有全酶才有催化活性，将酶蛋白和辅助因子分开后均无催化活性。
129.        单体酶——只有一条多肽链的酶，大多是催化水解反应的酶，分子量较小。
130.        寡聚酶——由几条至几十条多肽链亚基组成的酶。
131.        多酶体系——在细胞内某一代谢过程中，由几个酶形成的反应链体系，便于一系列反应的连续进行，但有些多酶体系中的酶，在胞质中以可溶性形式各自作为独立单体存在，其之间没有结构上的联系。
132.        多酶复合体——些多酶体系，其结构化程度较高，体系中各个酶彼此有机地组合在一起，精巧地镶嵌成一定的结构，称为多酶复合体。
133.        辅酶——酶的辅助因子中，与酶蛋白结合比较疏松，一般为非共价结合，并可用透析方法除去的称为辅酶。
134.        辅基——酶的辅助因子中，与酶蛋白结合比较牢固，一般以共价键结合，不能用透析方法除去的称为辅基。
135.        酶活性中心——酶的催化活力只集中表现在少数特异氨基酸残基的某一区域，这些特异氨基酸残基比较集中并构成一定构象，此结构区域与酶活性直接相关称为酶的活性中心。所以，酶的活性中心是酶与底物结合并发挥其催化作用的部位。
136.        活性中心内的必需基团——酶的活性中心内的一些化学基团，是酶发挥催化作用与底物直接作用的有效基团，称为活性中心内的必需基团。
137.        活性中心外的必需基团——酶活性中心外还有一些基团，虽不与底物直接作用，却与维持整个分子的空间构象有关，这些基团可使活性中心的各个有关基团保持最适的空间位置，间接地对酶的催化作用发挥其必不可少的作用，称为活性中心外的必需基团。
138.        酶原——细胞内最初合成和分泌的、无催化活性的酶前体，经过激活才表现出催化能力。
139.        酶原激活——酶原在一定条件下，经酶或其他小分子物质的作用，使其构象发生改变，由无活性转变为有活性的酶的过程。其激活机制主要是分子内肽链的一处或多处断裂同时使分子构象发生一定程度的改变从而形成酶活性中心所必要的构象。
140.        活化能——是指在一定温度下，1mol反应物达到活化状态所需要的自由能，单位是J/mol。
141.        “趋近”效应——指A与B两个底物分子结合在酶分子表面的某一狭小的局部区域，其反应基团互相靠近，从而降低了活化能，这种效应称为“趋近”效应。
142.        共价催化作用——某些酶与底物结合形成一个反应活性很高的共价中间物，此中间物很易变成过渡态，因而反应的活化能大大降低，底物可以越过较低的“能阈”而形成产物。
143.        酸碱催化作用——酶分子中如咪唑基、酚羟基、巯基等几个功能基团可作为质子供体或质子受体在酶促反应中发挥作用。
144.        最适底物——一种酶催化几种底物进行反应，其中Km最小的底物就是该酶的最适底物，最适底物与酶的亲和力最大。
145.        中间产物——酶催化底物进行化学反应时，首先要与底物结合，形成酶－底物E-S复合中间络合物，而后进一步转变为产物和酶，这种中间络合物称为中间产物。
146.        核酶——指具有生物催化活性的RNA分子。
147.        米氏方程是一个酶促反应速度与底物浓度的关系式，表示为V=Vm[S]/(Km+[S]) 其中[S]为底物浓度，Km为米氏常数，V为反应的最初速度，Km为反应的最大速度。
148.        米氏常数Km——是一个酶促反应中某一特定底物的动力学常数，在数值中等于当酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。（也即其物理意义）
149.        酶的最适pH——大多数酶的活性受pH影响较大，在一定pH下酶表现出最大活力，高于或低于此pH活力均下降，称此pH为酶的最适pH。
150.        激活剂——凡能提高酶活性的物质都称为激活剂。
151.        失活作用——大多数酶是蛋白质，凡可使酶蛋白变性而引起酶活力丧失的作用称为失活作用。
152.        酶抑制——抑制剂与酶活性部位结合，引起酶活力下降或使酶活性完全丧失的过程。但并不引起酶蛋白的变性。
153.        酶抑制剂——能对酶起抑制作用的物质。
154.        不可逆抑制——抑制剂与酶的必需基团以共价健结合而引起酶活性丧失，不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活力。
155.        可逆抑制——抑制剂与酶的必需基团以非共价健结合而引起酶活性丧失，可以用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活力。
156.        自杀底物——有些专一性不可逆抑制剂在与酶作用时，通过酶的催化作用，其中某一基团被活化，使抑制剂与酶发生共价结合从而抑制了酶活性。此类抑制剂称为自杀底物。
157.        竞争性抑制——有些抑制剂的结构与底物的结构很相似，能和底物一样竞争与酶结合，抑制剂与酶结合后，大大降低了酶的催化能力，这种抑制作用可用增加底物的方法解除。
158.        非竞争性抑制——有些抑制剂与酶结合和底物与酶的结合不在同一部位，抑制剂、底物与酶可结合成三元是间复合物，从而降低酶活性，使反应不能进行。
159.        反竞争性抑制——抑制剂I不与游离酶E结合，却和酶－底物E-S中间复合体成EIS，但EIS不能释放产物。
160.        酶活力——是指在一定条件下，催化化学反应的能力，通常用催化反应的速度来表示。
161.        酶比活力——是指每mg蛋白所具有的酶活力，一般用单位/mg蛋白（U/mg蛋白）表示，有时也用每g酶制剂或每ml酶制剂含有多少个活力单位来表示（U/g 或U/ml）。它是酶制品纯度的一个衡量标准。
162.        酶活力国际单位——一个酶活力国际单位是指在特定条件下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。
163.        同工酶——是指能催化相同的化学反应，但分子结构不同的一类酶，它不仅存在于同一机体的不同组织中，也存在于同一细胞的不同亚细胞结构中，它们在生理上、免疫上、理化性质上都存在着很多差异。
164.        诱导酶——指当细胞中加入特定诱导物质而诱导产生的酶，酶含量在诱导物存在下显著增高，这种诱导物是该酶底物类似物或底物本身。
165.        共价调节酶——调节剂通过共价键与酶分子结合，以增、减分子上的基团从而调节酶的活性状态与非活性状态的相互转化。
166.        酶的变构效应——调节物与酶分子中的变构中心结合引起酶构象的变化，使酶活性中心对底物的结合与催化作用受到影响，从而影响酶的反应速度，些效应称为酶的变构效应。
167.        正变构效应——酶产生变构效应后，导致酶的激活。
168.        负变构效应——酶产生变构效应后，导致酶的抑制。
169.        协同效应——变构酶分子中，一个亚单位的活性部位与底物结合后，影响其他亚单位上的活性部位与底物结合的亲合力，称为协同效应。
170.        变构酶的正负协同效应——变构酶分子中，一个亚单位的活性部位与底物结合后，引起其他亚单位上的活性部位与底物结合的亲合力增加的现象叫“正协同效应”，反之叫“负协同效应”。
171.        同种效应——变构酶分子中，一个亚单位的活性部位与底物结合后，影响其他亚单位上的活性部位与该底物结合。
172.        异种效应——变构酶分子中，一个亚单位的活性部位与底物结合后，影响其他亚单位上的活性部位与其他调节物分子的结合。
173.        固定化酶——是借助于物理和化学的方法把酶束缚在一定空间内并仍具有催化活性的酶制剂。
174.        激素——是由内分泌以及具有内分泌功能的一些组织所产生的微量化学信息分子，通过体液运送至特定作用部位，调节控制各种物质代谢或生理功能。
175.        生物氧化——人体在生命活动过程中，通过糖、脂肪和蛋白质三大营养素在生物细胞中氧化分解，最终彻底氧化成二氧化碳和水，并释放能量的过程。
176.        生物氧化体系——代谢物分子中的氢先经脱氢酶激活而脱出，脱下的氢再经一个或几个是间传递体及氧化酶按一定的顺序传递，最终与分子氧结合成水。
177.        呼吸链——整个氢（或电子）的传递过程，又称为电子传递体系。
178.        辅酶Ⅰ——CoⅠ, 也写作NAD+，全称为“烟酰胺腺嘌呤二核苷酸”，是一些氧化还原酶的辅酶，其主要是传递电子和氢。
179.        辅酶Ⅱ——CoⅡ，也写作NADP+，全称为“烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸”，是一些氧化还原酶的辅酶，其主要是传递电子和氢。
180.        辅酶A——CoA，是酰基转移酶的辅酶，由泛酸巯基乙胺通过PPi和AMP结合而成，在代谢中起携带和传递酰基的作用。
181.        黄素蛋白——是一类氧化还原酶，含有核黄素，其辅基有两种：FMN和FAD，黄素蛋白的作用是催化底物脱氢或传递氢。
182.        铁硫蛋白——是存在于线粒体内膜上的一类与传递电子有关的蛋白质，含有非血红素铁和对酸不稳定的硫。
183.        铁硫中心——铁硫蛋白分子中所含的铁和硫构成活性中心，称为铁硫中心。
184.        泛醌——是一种黄色脂溶性醌类化合物，是呼吸链中辁不与蛋白质结合的电子载体，在呼吸链有传递过程中，它接受黄素蛋白和铁硫蛋白复合物传递来的氢，Q被还原成氢醌型QH2，可再将电子传递给细胞色素体系，将质子留在环境中，而本身又氧化成醌型。
185.        细胞色素——是广泛分布于需氧生物细胞线粒体内膜的一类色素蛋白，其辅基为含铁卟啉衍生物，在呼吸链中，依靠铁原子化合价的可逆变化而传递电子。
186.        细胞色素氧化酶——是细胞色素a和a3的总称，两者结合紧密不易分离，其分子中含铁卟啉和铜原子，在呼吸链中直接以分子氧为电子受体。
187.        双加氧酶——又叫转氧酶，催化2个氧原子直接加到底物分子特定的双键上，使该底物分子分解成两部分。
188.        单加氧酶——催化在底物分子中加1个氧原子的反应，又称为羟化酶或混合功能氧化酶。
189.        需氧脱氢酶——是一种黄素酶，催化底物脱氢，脱下的氢以氧为直接受氢体，生成H2O2。
190.        不需氧脱氢酶——是一种黄素酶，催化底物脱氢，脱下的氢不以氧为直接受氢体，经辅酶的传递最终与氧结合成水。
191.        高能化合物——指化合物进行水解反应时伴随的标准自由能变化等于或大于ATP水解生成ADP的标准自由能变化的化合物。
192.        底物磷酸化——有些物质的代谢过程中，当底物分子起化学变化时，因脱氢、脱水等作用使能量在分子内部重新分布而形成高能磷酸化合物，然后将高能磷酸基团移给ADP形成ATP，这种合成ATP的方式称为底物磷酸化。
193.        氧化磷酸化——在生物氧化过程中，代谢物脱出的氢或电子沿呼吸链向氧传递的过程中，逐步释放的自由能用于ADP与无机磷酸化合生成ATP。这种氧化过程放能和ADP磷酸化截获能量的偶联作用称为氧化磷酸化。
194.        P/O比值——在一定时间内，每消耗1mol氧原子所形成的ATP摩尔数，用来表示氧的消耗量与ATP的生成量的定量关系。
195.        解耦联剂——能拆开氧化磷酸化中氧化过程和磷酸化之间的能量耦联作用的化合物，如2,4-二硝基酚DNP。
196.        糖酵解途径——简称EMP，指葡萄糖或糖原在无氧或缺氧条件下，经一系列酶催化的化学变化，最终产生乳酸并释放能量的过程。
197.        乳酸循环——肌肉中部分葡萄糖经EMP生成乳酸，经血液循环进入肝脏，在其中通过糖异生作用重新合成葡萄糖，再随血液循环运至肌肉，重新分解成乳酸的过程，也叫Cori循环。
198.        巴斯德效应——生物体内许多组织细胞中，在供氧充足的条件下EMP受到抑制，结果葡萄糖酵解减慢，乳酸的生成减少，这种糖的有氧氧化对EMP的抑制作用称为巴斯德效应。
199.        磷酸己糖旁路HMS——是生物体内糖有氧分解的方式之一，反应由6分子G-6-P直接脱氢，一次脱羧生成五碳糖，五碳糖再经一系列反应最后产生5分子六碳糖，重新进入循环。HMS生成的NADPH是合成脂肪酸等的供氢体，中间产物五碳糖是合成核酸的主要来源。
200.        糖异生作用——非糖物质如乳酸、丙酮酸、生糖氨基酸等经一系列酶促反应，最终生成葡萄糖或糖原的过程。主要在肝中进行，是维持血糖正常水平的主要途径。
201.        UDPG——尿嘧啶核苷二磷酸葡萄糖，在生物体内UDPG可将葡萄糖转移到多聚葡萄糖上，来合成糖原或淀粉。
202.        脂肪动员——脂库中贮存的脂肪经常有一部分经脂肪酶的水解作用而释放出脂肪酸与甘油，称为脂肪的动员。
203.        血浆脂蛋白——脂类在体内的运输都是通过血液循环进行的，脂类只有与蛋白类结合形成血浆脂蛋白才能在血液中运输。
204.        乳糜微粒CM——在小肠上皮细胞中合成，含有大量脂肪，蛋白含量很少，为外源性脂肪的主要运输形式。
205.        VLDL——前β-脂蛋白，主要由由肝实质细胞合成，主要成分也为脂肪，是转运内源性脂肪的主要运输形式。
206.        LDL——β-脂蛋白，脂肪含量较少，而胆固醇和磷脂的含量相对地增高，主要功能是运输内源性胆固醇。
207.        HDL——α-脂蛋白，主要在肝中生成和分泌，蛋白含量最大，胆固醇和磷脂含量也较高，主要功能是运输外源性胆固醇和磷脂。
208.        载脂蛋白——指血浆脂蛋白中的蛋白质部分。
209.        β-氧化作用——由于脂肪酸的氧化作用是在长链脂肪酸的β位碳原子首先氧化，然后断下一个二碳化物，故称为β-氧化作用。
210.        α-氧化——是脂肪酸分解代谢的另一种形式，脂肪酸在单氧化酶的催化下，α-碳被氧化成羟基，进而脱氢、脱羧为少一个碳原子的脂肪酸，直到长链脂肪酸全部分解。
211.        ω-氧化——在动物体内，十二碳以下的脂肪酸的碳链烷端碳位可氧化而成为二羧酸，而后二羧酸可在两端进行β-氧化。
212.        肉毒碱——化学名为“L-3羟基-4-三甲基铵丁酸”，是脂酰基通过线粒体内膜的载体。
213.        ACP——脂酰载体蛋白，是脂肪酸合成反应中所有中间产物的载体，ACP通过巯基与脂酰相结合。
214.        酮体——脂肪酸在肝中的氧化很不完全，经常出现一些脂肪酸氧化分解的中间产物，这些中间产物是乙酰乙酸、β-羟丁酸及丙酮，三者统称为酮体。
215.        脂肪肝——肝中合成的脂类是以脂蛋白的形式转运出肝外的，其中所含的磷脂是合成脂蛋白不可缺少的材料，当磷脂在肝中合成减少时，肝中脂肪不能顺利地运出，引起脂肪在肝中堆积，称为脂肪肝。
216.        营养素——食物中具有促进人体生长、发育、更新和修补组织、维持各器官组织细胞或整体正常结构与功能的物质，称为营养素，包括糖、脂、蛋白质、核酸、维生素、无机盐、水和空气（氧）等8类。
217.        微量元素——在人体内含量极少，仅占体重万分之一以下的元素。
218.        必需微量元素——人体内已发现60多种微量元素，其中14种具有特殊生化功能，称为必需微量元素。
219.        维生素——是维持生物正常生长、发育不可缺少的微量小分子有机化合物，动物体内常不能合成，必须从食物中摄取，通常是酶的辅酶组成成分。
220.        氮平衡——指摄入蛋白质的含氮量与排泄物中含氮量之间的关系，它反映体内蛋白质的合成与分解代谢的总结果。
221.        必需氨基酸——是指机体需要，但机体不能合成或合成量少，不能满足需要，必须由食物供给的氨基酸。
222.        生物价——BV 指食物蛋白质在体的利用率，以氮的保留量与氮的吸收量的百分率表示。
223.        化学分——又称氨基酸评分法，反映待评蛋白质中某种氨基酸与参考蛋白质中同种氨基酸的百分数，参考的蛋白质是指较理想的蛋白质，被评分的氨基酸常用待评蛋白质中最缺乏的限制性氨基酸。
224.        蛋白质互补作用——几种营养价值较低的蛋白质混合食用，互相补充必需氨基酸的种类和数量，从而提高蛋白质在体内的利用率，称为蛋白质的互补作用。
225.        蛋白质腐败作用——肠道细菌可使部分蛋白质或其未吸收的消化产物分解。
226.        转氨作用——氨基酸的α-氨基与α-酮酸的酮基，在转氨酶的作用下相互交换，生成相应的新的氨基酸和α-酮酸，这个过程称为转氨作用。
227.        转氨酶——催化转氨作用的酶统称为转氨酶或氨基转换酶，不同的氨基酸各有特异的转氨酶催化其转氨反应。
228.        联合脱氨作用——是氨基酸脱氨基的一种方式，α-氨基酸通过专一的转氨作用，将氨基转移给α-酮戊二酸，生成L-谷氨酸，同时L-谷氨酸再经L-谷氨酸脱氢酶的作用，释放出氨。α-氨基酸此种脱氨方式是经转氨和脱氨联合进行的，故称为联合脱氨作用。
229.        氨中毒——某些原因引起血氨浓度升高，可导致神经组织，特别是脑组织功能障碍，称为氨中毒。
230.        生糖氨基酸——在体内可沿糖异生作用转化为糖的氨基酸。
231.        生酮氨基酸——可沿脂肪分解或合成途径生成酮体或脂肪酸的氨基酸。
232.        一碳基团——一些氨基酸在代谢过程中，可分解生成含一个碳原子的基团，称为一碳基团。它们都是一些物质的分解代谢产物，又可作为另一些化合物合成代谢的底物。
233.        SAM——是一种活泼的甲基供体，体内约有50种物质的合成需其提供甲基，包括肾上腺素、胆碱、嘌呤、嘧啶的甲基化等，供给甲基后变成S-腺苷同型半胱氨酸。
234.        Gln——是组成蛋白质的一种非必需氨基酸，是生物体内氨的贮存形式，由Glu经谷氨酰胺合成酶催化与氨作用合成。
235.        核酸内切酶——属于磷酸二酯酶，其作用是从多核苷酸内侧切断磷酸二酯键，产物为寡核苷酸。
236.        核酸外切酶——属于磷酸二酯酶，其作用是从多核苷酸链的一端开始，连续的切下单核苷酸。
237.        半保留复制——新合成的两个子代DNA分子与亲代DNA分子的碱基顺序完全一样，每个子代DNA中的一条链来自亲代DNA，另一条链是亲合成的，这种合成方式称为半保留复制。
238.        岡崎片段——DNA的复制过程中，随从链的复制有许多起始点，每一个起始点按5—3的方向复制一小段DNA，这些小片段称为岡崎片段。
239.        RNA引物——指DNA复制时，在DNA模板链的起始部位最初合成的一小段含有50～100个核苷酸的RNA。
240.        基因表达——遗传信息从DNA通过RNA传递到蛋白质。
241.        转录——遗传信息从DNA到RNA的转移。
242.        有意义链——DNA分子中只有一条链可作为有效的转录模板，称为有意义链。而另一条称为反意义链。
243.        重复顺序——真核细胞染色质DNA具有的许多重复排列的核苷酸序列。
244.        高度重复顺序——“基础顺序”短的重复顺序，含5~100bp，重复次数可高达几百万次。结构中G—C含量高。
245.        中度重复顺序——“基础顺序”长，可达300bp，或更长，重复次数从几百到几千不等。
246.        间隔顺序——是DNA中不编码蛋白质的碱基序列，其中富含A和T，间隔顺序也把蛋白质的遗传信息隔成不连续的片段。
247.        插入顺序——在真核细胞DNA分子中，有一些基因与基因之间的DNA片段不编码任何蛋白质和RNA，称为插入顺序。
248.        内含子——一个断裂基因内部能转录成RNA，但不能编码蛋白质的DNA碱基序列。
249.        外显子——一个断裂基因内部能编码蛋白质的DNA碱基序列。
250.        回文结构——真核细胞染色体的DNA分子上具的正读和反读时都有相同遗传信息的核苷酸序列。
251.        复制子——又称“复制单位”，指控制DNA复制的一个结构基因，包括一个复制的启动子和一个复制区域（复制起点至终点）。
252.        DNA聚合酶——是一种转移酶，它以4种dNTP为原料，以DNA为模板催化模板复制物的合成。
253.        RNA聚合酶——是一种转移酶，它以4种NTP为原料，以DNA为模板催化RNA的合成。
254.        启动子——指RNA聚合酶识别、结合和开始转录的一段DNA序列，即RNA聚合酶与DNA分子发生结合的特殊位置，是一段20－200bp的专一序列。
255.        Pribnow box——启动子顺序中，在转录起始点上游－10bp左右，有6个碱基对保守序列（TATAAT），称Pribnow box，即－10区，因富含A、T有助于DNA双螺旋的解开。
256.        –35 区——是启动子中另一重要的区域，处在转录起始点上游－35bp左右，共同顺序是TTGACA，提供了RNA聚合酶的识别信号。
257.        增强子——一段DNA序列，可在转录起始点上游或下游甚至在被转录的基因中，与启动子相距可在1000bp以上，虽与启动子相距较远，但借着DNA折成环状可使增强子与启动子结合或与RNA聚合酶结合，增强启动子的转录效率。
258.        断裂基因——指被不编码蛋白质的DNA碱基序列分隔成的一些不连续区段的结构基因。
259.        RNA复制酶——有些病毒等生物以RNA携带遗传信息，RNA复制酶以RNA为模板，以4种NTP为原料，进行RNA的复制，又称为RNA指导的RNA聚合酶。
260.        操纵子——在原核基因组中，由几个功能相关的可调控结构及其调控区组成一个基因表达的协同单位，这种单位称为操纵子。（ST：是原核细胞基因表达和调控的单位，它包括结构基因、调节基因和由调节产物所识别的控制序列。）
261.        顺式调节——在真核细胞中，通过启动子、增强子这些核酸元件来控制基因转录的调节方式称为顺式调节，启动子、增强子这些核酸元件称为顺式调节元件。
262.        反式调节——在真核细胞中，通过转录因子这些蛋白质元件来控制基因转录的调节方式称为反式调节，转录因子这些蛋白质元件称为反式调节元件。
263.        阻遏物——是调节基因活性的一类蛋白质，可特异地与操纵基因结合，从而阻止结构基因的转录，当阻遏物与诱导物结合时，将失去与操纵基因的结合能力，而使转录正常进行。
264.        诱导物——是促使一个诱导酶合成的物质，通常是酶的底物或是底物的结构类似物，它能与阻遏蛋白结合从而起动mRNA的转录。
265.        逆转录——在某些病毒中，以RNA为模板合成DNA的过程，遗传信息由RNA反向传递给DNA。
266.        逆转录酶——是一种DNA聚合酶，它RNA为模板，4种NTP为原料催化合成DNA，该酶还具有水解RNA－DNA杂交分子中RNA的作用。
267.        密码子——mRNA上三个连续的核苷酸决定一个特定的氨基酸，这三个连续的核苷酸称为一个密码子。
268.        移码突变——在mRNA中插入或删去一个碱基，会使这一碱基后的读码发生错误，称为移码，由于移码引起的突变称为移码突变。
269.        密码的简并性——大多数氨基酸都可以具有几组不同的密码子，这种现象称为密码的简并。
270.        多核蛋白体——在原核细胞中，每一条mRNA可连接5～6乃至50～60个核蛋白体同时进行蛋白质合成，这种聚合物称为多核蛋白体。
271.        反密码子——在tRNA分子的反密码环中间，有三个碱基的排列顺序恰恰互补于mRNA分子上的一个密码子，这三个碱基称为一个反密码子。
272.        新陈代谢——是机体与外界环境不断进行物质交换的过程，是通过消化、吸收、中间代谢和排泄四个阶段来完成的。
273.        反馈抑制——在代谢途径中，其局部反应产物或最终产物积累时，可与初始反应序列的第一个酶结合，从而抑制其活性的现象。因其反馈抑制的效果是负的，又称为负反馈抑制。
274.        协同反馈抑制——在分支代谢途径中，只有当几个产物都过多时，才能对代谢途径中的第一个酶发生抑制作用的现象。
275.        合作反馈抑制——在分支代谢途径中，几个终产物中任何一个产物过多都能对某一种酶发生部分抑制，但几个终产物都过多时，对该酶的抑制效果最大。
276.        代谢抑制剂——指能抑制机体代谢某一反应或某一过程的物质，由于代谢反应大都是酶催化的，因而代谢抑制剂常常就是酶抑制剂。
277.         抗代谢物——指在化学结构上与天然代谢物类似，这些物质如进入人体内可与正常代谢物相拮抗，从而影响正常代谢的进行，因此抗代谢物又称拮抗物，属于竞争性抑制剂。
278.        生物碱——植物体内一些对人和动物有强烈生物作用的含氮的碱性有机化合物。
279.        ATP——腺嘌呤核苷三磷酸，是腺嘌呤核苷的三磷酸酯，分子内含有2个高能磷酸键，是生物体内主要的供能物质和能量贮存、转移的化合物。
280.        限制性内切酶
281.        生物固氮——自生微生物或共生微生物通过体内固氮酶的作用，将大气中游离的氮还原成氨的过程。
282.        肾糖阈——肾小管对糖的最大吸收能力，血糖值8.96mg/L（160mg/100ml）称为肾糖阈值，超过此值，即超过了肾小管对糖的最大吸收能力，一部分糖将从尿中排出。
283.        糖醛酸途径——从G-6-P或G-1-P开始经UDP-葡萄糖醛酸生成糖醛酸的途径。
284.        低血糖昏迷——若血糖浓度下降至低于2.52mg/L（45mg/100ml）时，脑组织会因严重缺乏能源而导致功能障碍，出现惊厥和昏迷，称为“低血糖昏迷”或“低血糖休克”。
285.        内消旋胱氨酸——胱氨酸含有两个不对称中心，当两个不对称中心构型不同时，一个不对称中心的构型将是另一个不对称中心构型的镜象，这样，分子内部互相抵消而无旋光性，这种胱氨酸称为内消旋胱氨酸。
286.        Edman降解法——又称苯异硫腈法PITC，是测定多肽链中氨基酸顺序的一种方法，苯异硫腈与多肽的N端－NH2反应，生成PTC-肽，酸性中PTC-肽裂解，生成PTH-氨基酸和剩余多肽，PTH-氨基酸可用醋酸乙酯抽提后，N端少一个氨基酸的剩余多肽可再与PITC重复反应，递减N端-氨基酸，即可测定其多肽链的顺序。
287.        等电点沉淀——蛋白质在等电点时溶解度最小，利用此法可使蛋白质沉淀，常与其他方法配合使用。
288.        盐析沉淀——一定浓度的中性盐可破坏蛋白质胶体的稳定因素而使蛋白质沉淀，盐析沉淀的蛋白质一般保持着天然构象而不变性。
289.        低温有机溶剂沉淀——有机溶剂的介电常数比水低，因而在一定有机溶剂中，蛋白质分子间极性基团的静电引力增加，而水化作用降低，促使蛋白质聚集沉淀，此法沉淀蛋白质选择性高，且不需脱盐，但温度高时可引起蛋白质变性，应注意低温条件。
290.        亲和层析——根据蛋白质与其配基具有特异结合的能力，且为可逆结合可解离的性质，建立的层析方法。
291.        凯氏定氮法——是测定蛋白质含的经典方法，其原理是蛋白质具有恒定的含氮量，平均为16％，测定出蛋白质的含氮量即可计算出其含量。公式为：蛋白质的含量＝蛋白质的含氮量×6.25
292.        尿素的肝肠循环——血中尿素可经肠粘膜进入肠腔，在细菌脲酶作用下分解尿素为氨和CO2，氨可吸收入血在肝内再合成尿素，称为尿素的肝肠循环。
293.        肝昏迷——肝功能严重损伤时，尿素合成受到障碍，使血氨浓度升高，当氨进入脑细胞后，与α－酮戊二酸生成谷氨酸，由于血氨升高大量消耗脑中的α－酮戊二酸，引起TCA减弱，使脑中ATP生成减少，导致大脑功能障碍。
294.        代谢缺陷分子病——氨基酸代谢中因某酶的缺乏，可导致该酶作用的底物在血、尿中大量增加，使机体发育不良、智力障碍，严重时可引起幼年死亡，称为代谢缺陷分子病。其病因与DNA分子突变有关，往往是先天性的，又称为遗传性代谢病。
295.        酶的旋光异构专一性——当底物有旋光异构时，酶只能作用于其中的一种，或者底物分子没有不对称原子，而产物含有不对称原子时，该底物受酶催化后，往往只能得到一种旋光异构体。
296.        酶的几何异构专一性——当底物有顺反异构体时，酶只能作用于其中之一。
297.        金属活化酶——有些酶本身不含金属离子，但必须加入金属离子才有活性，称为金属活化酶。
298.        蛋白类辅酶——某些蛋白起辅酶作用，自身并不起催化作用，但为酶活性所必需，这些辅酶称为蛋白类辅酶，又叫基团转移蛋白。
299.        多功能酶——有些酥在一条酶蛋白肽链上可以有多个活性中心，能完成多种催化功能，称为多功能酶。
300.        “定向”效应——有酶促反应中，酶不仅能使反应物在其表面某一局部范围互相接近，还可以使反应物在其表面对着特定的基团几何地定向，这种效应称为“定向”效应。
301.        调节酶——指对代谢调节起特殊作用的酶类，酶分子中有活性区和调节区，其催化活力可因与调节剂的结合而改变，因而有调节代谢反应的功能，一般可分为共价调节酶和变构酶两类。
302.        钙调蛋白CaM——是真核细胞中的一种调节蛋白，它可以感受细胞外Ca2+浓度的变化，当胞外Ca2+浓度升高时，Ca2+就与CaM结合，带有结合态Ca2+的CaM结合到许多酶上，可激活许多酶。
303.        变构酶——又称别构酶，指一类具有变构调节酶促反应速度作用的酶，分子中含有两个以上的亚基，除了有可以结合底物的活性中心外，还有可以结合调节物的变构中心。调节物与酶分子中的变构中心结合引起酶构象的变化，使酶活性中心对底物的结合与催化作用受到影响，从而影响酶的反应速度。
304.        柠檬酸-丙酮酸穿梭——线粒体内产生的乙酰CoA，与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，穿过线粒体内膜进入胞液，裂解后重新生成乙酰CoA，产生的草酰乙酸转变为丙酮酸后重新进入线粒体，这一过程称为柠檬酸-丙酮酸穿梭作用。
305.        酮体症——人体中酮体的产生和酮体的利用失去相对平衡时，肝产生过多的酮体，超过肝外组织氧化利用酮体的能力，血液中酮体浓度增高，并由尿中排出，这种情况总称为酮体症。
306.        假尿苷——用ψ表示，是由D-核糖的C1' 与尿嘧啶的C5相连而生成的核苷。
307.        Chargaff原则——Chargaff研究小组对DNA的化学组成进行分析研究，发现DNA分子中四种碱基的摩尔百分比为A=T、G=C、A+G=T+C，称为Chargaff原则。
308.        DNA的三级结构——双螺旋的DNA分子进一步盘旋形成的超螺旋结构称为DNA的三级结构。
309.        核酸的分子杂交——两条来源不同的单链核酸（DNA或RNA），只要它们有大致相同的互补碱基顺序，以退火处理即可复性，形成新的杂种双螺旋，这一现象称为核酸的分子杂交。
310.        同源顺序——不同来源的，具有大致相同互补碱基顺序的核酸片段称为同源顺序。
311.        探针——在核酸杂交分析过程中，常将已知顺序的核酸片段用放射性同位素或生物素进行标记，这种带有一定标记的已知顺序的核酸片段称为探针。
312.        稀有碱基——核酸分子中除了有A、T、C、G、U五种基本碱基外，还有一些含量甚少的碱基，称为稀有碱基。
313.        呼吸链——在线粒体中，由若干递氢体或递电子体按一定顺序排列组成的，与细胞呼吸过程有关的链式反应体系。
314.        翻译——蛋白质的生物合成过程，就是将DNA传递给mRNA的遗传信息，再具体的解译为蛋白质中氨基酸排列顺序的过程，这一过程被称为翻译（translation）。
315.        核蛋白体循环——活化氨基酸在核蛋白体上反复翻译mRNA上的密码并缩合生成多肽链的循环反应过程，称为核蛋白体循环。
316.        分子伴侣——是一种参与多肽链构象形成、能识别和结合到部分折叠上的蛋白质。在核蛋白体出现多肽链时，不正确的区段结合可能发生，分子的作用是防止这种不正确的区段结合，还可防止正确的折叠解离。
317.        基因表达（gene expression）——就是指在一定调节因素的作用下，DNA分子上特定的基因被激活并转录生成特定的RNA，或由此引起特异性蛋白质合成的过程。
318.        基因表达的时间特异性——temporal specificity　是指特定基因的表达严格按照特定的时间顺序发生，以适应细胞或个体特定分化、发育阶段的需要，故又称为阶段特异性。
319.        基因表达的空间特异性——spatial specificity是指多细胞生物个体在某一特定生长发育阶段，同一基因的表达在不同的细胞或组织器官不同，从而导致特异性的蛋白质分布于不同的细胞或组织器官。故又称为细胞特异性或组织特异性。
320.        组成性基因表达——constitutive gene expression是指在个体发育的任一阶段都能在大多数细胞中持续进行的基因表达。其基因表达产物通常是对生命过程必需的或必不可少的，且较少受环境因素的影响。这类基因通常被称为管家基因housekeeping gene。
321.        诱导表达——induction是指在特定环境因素刺激下基因被激活，从而使基因的表达产物增加，这类基因称为可诱导基因。
322.        阻遏表达——repression是指在特定环境因素刺激下基因被抑制，从而使基因的表达产物减少,这类基因称为可阻遏基因。
323.        重组DNA技术——又称为基因工程genetic engineering或分子克隆molecular cloning，是指采用人工方法将不同来源的DNA进行重组，并将重组后的DNA引入宿主细胞中进行增殖或表达的过程。
324.        核酸限制性内切酶——能够识别核酸分子中特定的碱基顺序并在特定的位点加以切开的核酸内切酶，简称为限制酶。

物质来源与去路
物质        来　　源        去　　路
氨基酸        ①        食物蛋白经消化吸收进入体内的氨基酸
②        内源性组织蛋白分解产生的氨基酸
③        体内代谢合成的部分非必需氨基酸        ①        合成机体的组织蛋白
②        转变为重要的含氮化合物，如嘌呤碱、嘧啶碱、Adr、甲状腺素等多肽类激素
③        氧化分解产生能量（非主要）
④        转化为糖、脂肪等
血氨        ①        氨基酸经脱氨作用产生的氨——主要来源
②        由肠道吸收的氨，主要是肠内氨基酸在肠道细菌作用下产生的NH3
③        氨基酸的酰胺基水解
④        其他含氮类物质如胺、嘌呤、嘧啶的分解
⑤        尿素肝肠循环产生的氨　（以上5个为内源氨）
⑥        服用的药物性胺类　（为外源氨）        ①        在肝脏中合成尿素
②        合成非必需氨基酸
③        合成Gln
④        合成其他含氮类物质如嘌呤、嘧啶等
⑤        以铵盐NH4+的形式由尿排出
血糖        ①        食物中消化吸收的糖，如葡萄糖、果糖、半乳糖
②        肝糖原的分解
③        肝中糖异生的作用        ①        氧化分解供能——最主要的去路
②        血糖进入肝、肌肉后，可合成肝、肌糖原而贮存
③        转变为脂肪酸、氨基酸等物质
④        转变为其他糖类物质
⑤        随尿排出——不正常的去路
血脂        ①        食物中消化吸收的脂类
②        脂库动员释放的脂类
③        体内合成的或由糖或某些氨基酸转变来的脂类        ①        氧化分解供能——主要为甘油三酯的去路
②        进入脂库贮存
③        构成生物膜——主要为磷脂和胆固醇的去路
④        转变为其他物质

物 质 生 理 意 义 或 功 能
1        淀粉——是高等植物的贮存多糖，是供给人体能量的主要营养物质。
2        糖原——是动物体内的贮存多糖，主要存在于肝及肌肉中。肌肉中的糖原为肌肉收缩所需的能源，肝糖原可分解为葡萄糖进入血液，运输到各组织利用。
3        葡聚糖——又称右旋糖酐，是酵母菌及某些细菌中的贮存多糖，临床上可作为代血浆。
4        纤维素——是由许多β-D-葡萄糖借1,4-糖苷键连接而成的直链同聚多糖，是构成植物细胞壁和支撑组织的重要成分。
5        透明质酸——具有很强的吸水性，在水中能形成粘度很大的胶状液，有粘合和保护细胞的作用。
6        肝素——临床上用于血液体外循环时的抗凝剂，也用于防止脉管中血栓的形成。肝素还可使细胞膜上的脂蛋白脂酶释放进入血液，该酶可使VLDL所携带的脂肪水解，因而还具有降血脂的作用。
7        ACP——脂酰载体蛋白，参与脂肪酸的合成反应。脂酰中间体通过与ACP上的－SH酯化，使ACP携带脂肪酸的中间物由一个酶转到另一个酶的活性位置上。
8        Met——蛋氨酸，必需氨基酸之一。主要生化作用有①体内蛋白质生物合成时作为起始氨基酸；②经腺苷转换酶生成的SAM是体内甲基化反应的活性甲基的供体；③可转变成Cys。
9        Cys和胱氨酸——均为非必需氨基酸，二者可经氧化还原互变。其分子结构中起重要作用是巯基－SH，胱氨酸内部和两个Cys之间均可形成二硫键―S―S―，二硫键是维持许多重要蛋白质的活性结构所必需的，如胰岛素、免疫球蛋白及CoA、LDH等巯基酶类。
10        牛磺酸——是Cys的代谢产物，为构成胆汁酸的重要组成部分。
11        PAPS※——3`－磷酸腺苷－5`－磷酰硫酸，是SO42－在体内的活性成分，由Cys的代谢产物H2S转化而来，参与合成硫酸软骨素、肝素等，以及对体内酚类、固醇类、胆红素及一些外来药物等化合物的生物转化作用。
12        GSH——谷胱甘肽，是由谷氨酸、甘氨酸和胱氨酸残基组成的三肽化合物，广泛分布于体内，有还原型G-SH和氧化型G-S-S-G，多以G-SH型存在。它与VitC、E等构成体内抗氧化系统，保护许多含巯基蛋白质、酶和生物膜等免于因氧化而丧失正常的生化功能。
13        Trp——色氨酸，为体内一种必需氨基酸。经羟化酶、脱羧酶等作用生成5－HT，5－HT是一种神经递质，与神经系统的兴奋与抑制状态有关；Trp代谢可产生尼克酸Vpp，是人体合成Vit的有限例子，尼克酸在体内可转化为尼克酰胺而参与合成CoⅠ和CoⅡ。
14        DNFB——二硝基氟苯，用于蛋白质或多肽的N末端氨基酸分析，N末端氨基酸与DNFB反应，生成DNP－多肽衍生物，用酸水解生成相应单个氨基酸和DNP－末端氨基酸，这样N末端氨基酸与其他氨基酸得以区分。DNP－末端氨基酸用有机溶剂提取后可与其他氨基酸分开，可用层析技术定性或定量。
15        DNS-Cl——二甲氨基萘磺酰氯，用于蛋白质或多肽的N末端氨基酸分析，N末端氨基酸与DNS-Cl反应，生成DNS-多肽，用酸水解生成相应单个氨基酸和DNS-末端氨基酸，这样N末端氨基酸与其他氨基酸得以区分。DNS-末端氨基酸具有强烈荧光，可不必提取直接鉴定。
16        PITC——苯异硫腈法，用于蛋白质或多肽的N末端氨基酸分析，N末端氨基酸与PITC反应，生成苯氨基硫甲酰基衍生物PTC－肽，在酸性条件下PTC－肽裂解，环化生成PTH－氨基酸和N末端少一个氨基酸的剩余多肽，PTH－氨基酸可用醋酸抽提后进行鉴定。
17        羧肽酶A——是一类肽链外切酶，可特异水解C末端氨基酸，用于C末端氨基酸分析，羧肽酶A可水解脂肪族或芳香族氨基酸构成的C末端肽键。
18        羧肽酶B——是一类肽链外切酶，可特异水解C末端氨基酸，用于C末端氨基酸分析，羧肽酶B可水解碱性氨基酸构成的C末端肽键。
19        SDS——十二烷基硫酸钠，sodium dodecyl sulfate 是一种去污剂，可破坏蛋白质分子的疏水键而导致蛋白质变性。在SDS—PAGE中，在电泳系统中加入SDS可使不同蛋白质带同等密度的负电荷，从而消除了不同蛋白质间的电荷差异，使蛋白质的电流速度仅取决于其分子量。
20        rRNA——核蛋白体RNA，是细胞中含量最多的RNA，代谢稳定且分子量较大，可与蛋白质一起构成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。
21        tRNA——转运RNA，是分子最小，但含有稀有碱基最多的RNA。参与蛋白质的生物合成，其氨基酸臂3'-端都带有-CCA-OH顺序，可与氨基酸结合而携带氨基酸，其反密码环中部的反密码可以用来识别mRNA上相应的密码。
22        mRNA——信使RNA，是以DNA为模板转录的一种ssRNA分子，分子中带有遗传密码，为蛋白质的生物合成提供模板指导蛋白质的生物合成。
23        e(p)——克原子磷消光系数，计算公式为：e(p)＝30.98A/WL  A－吸收值、W－每升溶液中磷的重量、L－比色杯内径的厚度，可以用e(p)来表示溶液中核酸的含量。核酸变性时e(p)值明显升高，复性后又可恢复至原来的水平，因而e(p)值又可作为核酸复性的一个指标。
24        m7G5`pppNp)——7-甲基鸟嘌呤核苷三磷酸，构成mRNA5`端“帽子”结构，与蛋白质翻译的起始有关，是合成蛋白质起始的辩认信号的一部分。对mRNA的翻译活性也有重要作用。
25        polyA——多聚腺苷酸，构成mRNA3`端的尾巴，是转录后由腺苷酸聚合酶加上去的。其长度一般在20－200核苷酸。对mRNA的稳定性有一定作用，使mRNA3`-末端有受酶的破坏；也与mRNA顺利通过核膜进入细胞浆的过程及翻译调控有关。
26        Southern blotting——Southern印迹法，将凝胶电泳分离的DNA片段变性后，转移到硝酸纤维素膜上，再进行杂交。
27        Northern blotting——Northern印迹法，将凝胶电泳分离的RNA片段变性后，转移到硝酸纤维素膜上，再进行杂交。
28        Western blotting——Western印迹法，根据抗原和抗体可以结合的原理，利用硝酸纤维素膜作为载体进行杂交也可以分析蛋白质，称为Western印迹法。
29        Tm——DNA熔点，DNA热变性的过程是在一个很狭窄的临界温度范围内突然引起并很快完成，通常把e(p)值达到最高值的1/2时的温度称为“熔点”，即核酸双螺旋链解开一半的温度，用Tm表示。Tm的高低与DNA分子中G+C的含量有关，G+C的含量越高，则Tm越高，因而可用来计算GC％，表达式为GC％＝（Tm-69.3）×2.44
30        Z-DNA——左手双股螺旋，是DNA的另一种稳定构型，其结构特点是磷原子连接线呈左旋锯齿形，整个分子呈细而长的伸展状态，表面只有一条浅浅的沟。
31        BAL——二巯基丙醇，可解除某些不可逆抑制剂对巯基酶的抑制作用，使恢复活性。其机制为BAL的巯基代替酶必需基团中的巯基而与抑制剂共价结合。
32        丙二酸——是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂。
33        PABA——对氨基苯甲酸，是合成叶酸的原料，而叶酸是合成核酸和蛋白质的必需物质，为细菌生长繁殖的必要条件之一。磺胺类药物因与PABA结构类似，可竞争性抑制二氢叶酸合成酶，阻止叶酸的合成，从而抑制了细菌的生长繁殖。
34        TMP——是磺胺类药物的增效剂，是二氢叶酸的结构类似物，可强烈抑制二氢叶酸还原酶，与磺胺类药物合用，可使细菌的四氢叶酸合成受阻，从而影响细菌核酸和蛋白质的合成。
35        BCCP——生物素羟基载体蛋白，专一性的运载底物CO2。
36        NAD+——尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸，又称为辅酶Ⅰ(CoⅠ)，是Vit PP的衍生物，为多种脱氢酶的辅酶。当脱氢酶催化代谢物脱氢时，NAD+先与酶的活性中心结合，然后再脱下来，它与代谢物脱下的氢结合而还原成NADH。在酶促反应中起递氢体的作用，为单递氢体。
37        NADP+——尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，又称为辅酶Ⅱ(CoⅡ)，是Vit PP的衍生物，为多种脱氢酶的辅酶。当脱氢酶催化代谢物脱氢时，NADP+先与酶的活性中心结合，然后再脱下来，它与代谢物脱下的氢结合而还原成NADPH。在酶促反应中起递氢体的作用，为单递氢体。
38        FMN——黄素单核苷酸，为核黄素（VitB2）的衍生物，是黄素蛋白的辅基，在酶促反应中作为递氢体（双递氢体），其结构中的异咯嗪环可接受一对氢原子而变为还原型FMNH2。
39        FAD——黄素腺嘌呤二核苷酸，是核黄素（VitB2）的衍生物，是黄素蛋白的辅基，在酶促反应中作为递氢体（双递氢体），其结构中的异咯嗪环可接受一对氢原子而变为还原型FADH2。
40        FP——黄素蛋白，为一类氧化还原酶，其辅基有两种，FMN和FAD。黄素蛋白的作用是催化代谢物脱氢或传递氢。
41        ※SOD——超氧化物岐化酶，机体生成的超氧阴离子O2－性质活泼氧化作用极为强烈，对机体危害很大，SOD可催化超氧阴离子O2－与氢离子作用生成过氧化氢和氧，这样就保护了机体免受超氧阴离子O2－的损害。在应用上，SOD是一种新型的抗炎酶制剂，特别对治疗关节炎和类风湿性关节炎均有明显疗效，在抗衰老、防辐射等方面均有应用。
42        AA——氨基酸，指分子中α-碳原子上含有氨基的有机酸，是组成蛋白质的基本单位，天然蛋白质中有约20种氨基酸。
43        ACTH——促肾上腺皮质激素，是腺垂体嗜碱性细胞分泌的39肽。可促进肾上腺皮质的RNA和蛋白质合成，使腺体增生，从而促进各种皮质激素的生成和分泌，还具有促进脂肪细胞的脂解作用，也能促进胰岛β细胞分泌胰岛素和垂体分泌生长素。
44        CaM——钙调蛋白，是真核细胞中的一种调节蛋白，它可以感受细胞外Ca2+浓度的变化，当胞外Ca2+浓度升高时，Ca2+就与CaM结合，带有结合态Ca2+的CaM结合到许多酶上，可激活许多酶。
45        cAMP——3`,5`-环腺苷酸，由腺苷酸环化酶催化ATP分解而生成，参与调节细胞生理生化过程而控制生物的生长、分化和细胞对激素的效应。cAMP有具有放大激素信号的功能，称为激素的第二信使。
46        cGMP——3`,5`-环鸟苷酸，参与调节细胞生理生化过程而控制生物的生长、分化和细胞对激素的效应。cGMP有具有缩小激素信号的功能，称为激素的第二信使。
47        CT——降钙素，是32个氨基酸组成的单链小分子多肽，主要功能为降低血钙和血磷，维持血钙的相对稳定，保护骨盐不致过度溶解。
48        DHU——二氢尿嘧啶核苷，是核酸分子中含有的一种稀有碱基，常见于tRNA的二氢尿嘧啶环中。
49        FeS——铁硫蛋白，是存在于线粒体内膜上的一类与传递电子有关的蛋白质，含有非血红素铁和对酸不稳定的硫，铁和硫构成活性中心称为铁硫中心。
50        Hbs——镰刀型贫血症细胞的血红蛋白，其β链6位的Val代替了正常的血红蛋白β链6位的Glu，致使其红细胞呈镰刀状，易溶血，严重影响与氧的结合和运输。
51        P/O比值——指在一定时间内，每消耗1mol氧原子所形成的ATP摩尔数，用来表示氧的消耗量与ATP的生成量的定量关系。NADH呼吸链中当NADH氧化产生水时P/O比值为3；FAD呼吸链中当FADH2氧化产生水时P/O比值为2。
52        ※DNP——2,4-二硝基酚，是氧化磷酸化作用的解耦联剂，不抑制呼吸链中的电子传递，但能拆开氧化过程和磷酸化之间的能量耦联作用，常使呼吸作用释放的能量较多地转变为热的形式而散发。
53        LDH——乳酸脱氢酶，该酶在体内共有五种同工酶，LDH1（H4），LDH2（H3M1），LDH3（H2M2），LDH4（H1M3）和LDH5（M4）。心肌中以LDH1含量最多，LDH1对乳酸的亲和力较高，因此它的主要作用是催化乳酸转变为丙酮酸再进一步氧化分解，以供应心肌的能量。在骨骼肌中含量最多的是LDH5，LDH5对丙酮酸的亲和力较高，因此它的主要作用是催化丙酮酸转变为乳酸，以促进糖酵解的进行。
54        LPS——脂多糖，是糖与脂类结合形成的复合物，以糖为主体成分。细菌脂多糖的外层低聚糖是使人致病的部分。
55        MFO——混合功能氧化酶，又称为羟化酶或单加氧酶，催化在底物分子中加1个氧原子的反应。其特点是可催化分子氧中2个氧原子分别进行不同的反应：一个氧原子加到底物分子上，而另一个氧原子则与还原型CoⅡ的两个质子作用生成水。
56        EMP——糖酵解途径，指葡萄糖或糖原在无氧或缺氧条件下，经一系列酶催化的化学变化，最终产生乳酸并释放能量的过程。其生理意义是保证组织在氧供应不足时提供生命活动所需能量的一种有效的补充手段，还在许多非糖物质转变为糖的过程中起重要作用。
57        PEP——磷酸烯醇式丙酮酸，是烯醇化酶催化2-磷酸甘油酸脱水生成，脱水过程中能量在分子内部重新分布而形成高能磷酸键，通过丙酮酸激酶的催化作用，PEP将其高能磷酸基团转移到ADP分子上形成ATP而贮存。
58        G-2,6-DP——2,6-二磷酸果糖，是6-磷酸果糖激酶-1的最强别构激活剂，可增加6-磷酸果糖激酶-1对6-磷酸果糖的亲和力并取消ATP的抑制作用。在体内是由6-磷酸果糖激酶-2催化6-磷酸果糖磷酸化而成。
59        PDH——丙酮酸脱氢酶，存在于丙酮酸脱氢酶复合体系中，与其他酶共同作用催化丙酮酸氧化脱氢脱羧生成乙酰CoA。
60        TPP——即焦磷酸硫胺素，由硫胺素(Vit B1)焦磷酸化而生成，是脱羧酶的辅酶，在体内参与糖代谢过程中α-酮酸的氧化脱羧反应。
61        TCA——三羧酸循环，在有氧条件下，经酵解作用生成的丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA，乙酰CoA首先与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，经一系列氧化、脱羧的代谢反应，乙酰基被氧化分解，最终生成CO2和H2O并产生能量，而草酰乙酸再生的循环反应过程，又称为柠檬酸循环或Krebs循环。是糖在体内分解供能的主要途径，机体内大多数组织细胞均通过此途径氧化供能生成的ATP数目也远远多于糖的无氧酵解生成的ATP数目。也是糖、脂、蛋白质氧化供能的最终共同途径和糖、脂、蛋白质相互转变的枢纽。
62        shuttle——穿梭，线粒体外NADH的氢和电子必须通过载体进入线粒体内膜才能继续氧化生成ATP，这种间接进入内膜的方式称为穿梭。体内有α-磷酸甘油穿梭和苹果酸－天冬氨酸穿梭两种方式。
63        HMS/HMP——磷酸己糖旁路，是生物体内糖有氧分解的方式之一，反应由6分子G-6-P直接脱氢，一次脱羧生成五碳糖，五碳糖再经一系列反应最后产生5分子六碳糖，重新进入循环。HMS生成的NADPH是合成脂肪酸等的供氢体，中间产物五碳糖是合成核酸的主要来源。
64        ※NADPH——还原型尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，具有重要的生理作用。它是体内多种物质生物合成的供氢体，如脂肪酸、胆固醇及类固醇激素等的生成都需要NADPH供氢；是维持红细胞正常功能和血红蛋白处于还原态的必需物质；NADPH也是GSH还原酶的辅酶，可使还原型的谷胱甘肽转变为还原型谷胱甘肽，对保护细胞中含巯基酶及蛋白质免受氧化等均有重要作用。
65        UDPG——尿苷二磷酸葡萄糖，由UDPG焦磷酸化酶催化1-磷酸葡萄糖和UTP作用生成，在糖原合成过程中作为葡萄糖单位的供体，在有少量糖原存在的条件下，由糖原合成酶催化将UDPG中的葡萄糖基转移到糖原引物的非还原性末端的4位羟基上，形成一个新的α-1,4-糖苷键，使原来的引物增加一个葡萄糖残基。
66        CM——乳糜微粒，是血浆脂蛋白的一种，在小肠上皮细胞中合成。含有大量脂肪，蛋白含量很少，为外源性脂肪的主要运输形式。
67        VLDL——极低密度脂蛋白，又称前β-脂蛋白，是血浆脂蛋白的一种，主要由由肝实质细胞合成，主要成分也为脂肪，是转运内源性脂肪的主要运输形式。
68        LDL——低密度脂蛋白，又称β-脂蛋白，是血浆脂蛋白的一种，脂肪含量较少，而胆固醇和磷脂的含量相对地增高，主要功能是运输胆固醇。
69        HDL——高密度脂蛋白，又称α-脂蛋白，是血浆脂蛋白的一种，主要在肝中生成和分泌，蛋白含量最大，胆固醇和磷脂含量也较高，主要功能是运输胆固醇和磷脂。如果HDL减少，可能会影响血浆脂蛋白的清除。
70        LCAT——lecithin cholesterol acetyl transferase  卵磷脂－胆固醇转酰基酶，可催化卵磷脂分子中β-位的脂酰基转移至胆固醇3-位羟基生成溶血卵磷脂及胆固醇脂，可促进HDL的成熟及胆固醇的转运。
71        CATⅠ——肉毒碱脂酰CoA转移酶Ⅰ，催化处在线粒体内膜外侧的肉毒碱与脂酰CoA生成脂酰肉毒碱，脂酰肉毒碱可以很顺利地通过线粒体内膜。
72        CATⅡ——肉毒碱脂酰CoA转移酶Ⅱ，催化处在线粒体基质内的CoA与脂酰肉毒碱生成脂酰CoA，这样脂酰CoA可在线粒体基质中进行β-氧化。
73        SCP——固醇载体蛋白，在胆固醇的生物合成过程中可与中间产物鲨烯结合形成水溶性中间产物，促进下一步酶催化反应的进行，从而有利于胆固醇的合成。
74        BV——生物价，用于评定蛋白质利用率的一种方法。以氮的保留量与氮的吸收量的百分率表示。食物蛋白质生物价的高低主要取决于其中必需氨基酸的种类和数量。
75        PIP2——磷脂酰－4,5－二磷酸，位于细胞膜上，活化后的磷脂酶C可催化其分解为肌醇三磷酸(IP3)和甘油二酯(DAG或DG)，二者作为第二信使，产生许多生理效应。
76        PLC——磷脂酶C，促甲状腺释放激素等激素与受体结合后，一种与受体结合的G蛋白（称为Gp蛋白）会将其结合的GDP转换成GTP。Gp-GTP而后转移并结合于与膜结合的磷脂酶C(PLC)，使PLC活化，PLC催化细胞膜上的磷脂酰－4,5－二磷酸(PIP2)分解为肌醇三磷酸(IP3)和甘油二酯(DAG或DG)，二者作为第二信使，产生许多生理效应。
77        DAG或DG——甘油二酯，是活化后的磷脂酶C催化细胞膜上的PIP2分解而生成，DAG是蛋白激酶C(PKC)的生理激活剂。
78        IP3——肌醇三磷酸，是活化后的磷脂酶C催化细胞膜上的PIP2分解而生成，当细胞被激活生成IP3时，IP3可开放内质网上的钙通道使腔内的Ca2+流出，促使内质网内的Ca2+释放到胞浆，并由Ca2+作为信息传导者激动细胞的生理反应。
79        G-protein——G-调节蛋白，由α、β、γ三种亚基组成。在无激素时，几乎所有的Gs蛋白均处于结合着GDP的无活性的形式。当激素结合到受体上时，激素－受体复合物结合到Gs蛋白上，使结合在Gs蛋白上的GDP释放，GTP进入蛋白。接着，结合着GTP的α亚基与β、γ亚基解离分开，从而具有活性，αs可活化腺苷酸环化酶催化ATP分解而生成cAMP。
80        GPT——谷丙转氨酶，催化谷氨酸和丙酮酸可逆生成α-酮戊二酸和丙氨酸的反应，是体内较重要的一种转氨酶。
81        GOT——谷草转氨酶，催化谷氨酸和草酰乙酸可逆生成α-酮戊二酸和天冬氨酸的反应，是体内较重要的一种转氨酶。
82        Gln——谷氨酰胺，是组成蛋白质的一种非必需氨基酸，在体内不仅是解氨毒的重要方式，也是氨的运输和贮存方式。
83        GABA——γ-氨基丁酸，由谷氨酸脱羧而成，对中枢神经系统有普遍的抑制作用，是一种神经系统的主要抑制性神经递质。
84        5－HT——5－羟色胺，是一种神经递质，与神经系统的兴奋与抑制状态有关，5－HT降低可引起睡眠功能障碍、痛域降低、外周组织血管扩散等。
85        VitPP——尼克酸，在体内可由色氨酸代谢生成，是人体合成维生素的有限例子，尼克酸在体内可转化为尼克酰胺而参与合成CoⅠ和CoⅡ。
86        PRPP——1-焦磷酸5-磷酸核糖，由5-P-核糖在磷酸核糖焦磷酸激酶催化下转化生成，用于嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的生物合成。
87        APRT——腺苷酸磷酸核糖转移酶，催化腺嘌呤与PRPP反应成AMP，作为腺嘌呤核苷酸的补救合成途径。
88        HGPRT——次黄嘌呤－鸟嘌呤磷酸核糖转移酶，催化次黄嘌呤/鸟嘌呤与PRPP反应成IMP/GMP，作为次黄嘌呤核苷酸/鸟嘌呤核苷酸的补救合成途径。由于基因缺陷导致HGPRT完全缺失的患儿表现为自毁容貌症或Lesh Nyham综合征。
89        DnaA——是一种蛋白，参与DNA复制的起始过程，该蛋白可识别起始位点的专一顺序，并使DNA的双链分开。
90        DnaB——又称为解链酶，参与DNA复制的起始过程，在DnaA使DNA的双链分开后，DnaB连接到分开的双链上，继续解开双链，使双链向两个方向解旋，此过程需ATP供能。
91        SSB——单链结合蛋白，对单链DNA有很强的亲和力且无碱基顺序特异性，DNA复制时，一旦双链分开，SSB就结合到单链DNA上，使它们稳定, 防止已解链的DNA重新形成双链。
92        Pribnow box——在原核细胞启动子顺序中，转录起始点上游－10bp左右存在6个含A-T较多的碱基对保守序列（TATAAT），称为Pribnow box，又称为－10区，功能为决定转录的方向和有助于DNA双螺旋解开与DNA聚合酶形成开放启动子复合物。
93        Sextama box——在原核细胞启动子顺序中，转录起始点上游－35 bp左右存在一组保守的相同顺序，即―TTGACA―，称为－35区或Sextama box，与起始点的辨认有关，提供了RNA聚合酶的识别信号，又称为辨认点。
94        σ因子——是RNA聚合酶全酶的亚基之一，σ亚基很容易从全酶上掉下来。其作用是识别DNA分子上RNA合成的起始信号，σ亚基不能单独与DNA结合，它结合到核心酶后可引起酶构型的变化，因而改变核心酶与DNA结合的特性。
95        hnRNA——核内不均一RNA，是真核细胞中RNA的初级转录产物，其分子量比成熟mRNA大几倍，经过剪接作用除去内含子部分后成为成熟的mRNA，作为蛋白质生物合成的模板。
96        polyA——多聚腺苷酸，是真核细胞mRNA3`端的特殊结构，是转录完在多聚核苷酸聚合酶的作用下，以ATP为底物在mRNA3`端加上的一段长100～200腺苷酸链，对mRNA的稳定性有一定作用。
97        snRNA——核小RNA，参与mRNA的加工过程，snRNA与多种蛋白因子在内含子与外显子的交界处组装成剪接体，剪接掉内含子部分，并连接外显子部分，使之成为成熟的mRNA。
98        DDDP——DNA指导的DNA聚合酶，参与DNA的复制过程。在四种底物dNTP存在的条件下，DNA聚合酶以亲代DNA为模板链，按碱基配对原则合成出互补的DNA链。
99        DDRP——DNA指导的RNA聚合酶，参与DNA的转录过程。在四种底物NTP存在的条件下，RNA聚合酶以DNA的一条链为模板链，按碱基配对原则合成出互补的RNA链。
100        RDDP——RNA指导的DNA聚合酶，即逆转录酶，在四种底物dNTP存在及合适的条件下，以RNA为模板，按碱基配对原则合成出互补的DNA链。遗传信息是从RNA流向DNA。
101        RD RP——RNA指导的RNA聚合酶，即RNA复制酶，在四种底物NTP存在及合适的的条件下，以RNA为模板，按碱基配对原则合成出互补的RNA链。
102        cDNA——互补DNA，是指在逆转录过程中，逆转录酶在四种底物dNTP存在及合适的条件下，以RNA为模板，按碱基配对原则合成出的互补DNA链。

氧化磷酸化抑制剂
呼吸链：NADH 　　　NADH脱氢酶　①　Q 　　　b 　②　c1 　　 c 　　　 aa3 　③　O2
（FMN Fe-S）
抑制剂名称        作用部位        机理
1　阿米妥        部位　①
NADH脱氢酶　　　Q
1、2其机理可能为抑制了NADH脱氢酶，从而阻止这一部位产生ATP
2　鱼藤酮               
3　杀粉蝶菌素                －
4　抗霉素A        部位　②　b　　　c1
抑制Cyt b和c1间的电子传递，
5　CN－        部位　③
aa3 　　 O2
四者共同机制为可阻断Cyt aa3和分子氧之间的电子传递        5、6作用于氧化型Cyt aa3
6　N3－                       
7　CO                        7作用于还原型Cyt aa3
8　H2S                        －

影响遗传信息传递的药物
类别        药物名称        作用机制
干扰核苷酸合成        甲氨蝶呤        属于抗叶酸代谢物，其结构与叶酸相似，可抑制二氢叶酸还原酶，从而抑制四氢叶酸的合成，使病原体细胞内的一碳基团供给受阻碍，导致嘌呤类和嘧啶类的核苷酸无法合成。
        5-氟尿嘧啶、胞嘧啶阿拉伯糖苷、5-脱氧尿苷、6-巯基嘌呤        属于嘌呤类和嘧啶类的抗代谢物，它们都能干扰正常核苷酸的合成代谢，影响RNA或DNA的生物合成
干扰核酸合成        烃化剂：如环磷酸胺、噻替哌、氮芥、马利兰等        它们均能使鸟嘌呤G的7-位氮烃化，以致烃化的嘌呤脱落，留下一个空间隙，使一下次DNA复制时产生有缺陷的DNA分子。
        抗生素类：自力霉素（丝裂霉素C）、更生霉素（放线菌素D）光辉（光神）霉素        它们都能与DNA结合，破坏DNA结构，影响DNA的模板功能和复制的过程。
        利福霉素和利福平        可特异地抑制某些细菌的RNA聚合酶，从而抑制其转录的过程。
干扰蛋白质的合成（均为抗生素）        四环素        可抑制起始氨基酰～tRNA与原核或真核细胞的核蛋白体小亚基的结合
        链霉素和卡那霉素        与原核细胞的核蛋白体小亚基结合，改变其构象，引起读码错误
        氯霉素        与原核细胞的核蛋白体大亚基结合，抑制转肽酶的活性
        嘌呤霉素        其结构与酪基酰～tRNA相似，从而取代一些酪基酰～tRNA进入核蛋白体的A位，使正在延长中的肽链能转移到它的氨基上，因而肽链很容易从核蛋白体上脱落下来。
        其他还有春雷霉素、新霉素、红霉素等。